1第三章 蛋白质化学练习卷一、填空题(一)基础知识填空1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2) 和 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和 是含硫的氨基酸。(4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸
生物化学-蛋白质化学复习总结Tag内容描述:
1、1第三章 蛋白质化学练习卷一、填空题(一)基础知识填空1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2) 和 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和 是含硫的氨基酸。(4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是 ,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和 。3. 氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在 pHpI 的溶液中,大部分以 离子形式存在,在 pH 。6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为。
2、第二章 蛋白质化学一、填空题:1、不同蛋白质的含 量颇为相近,平均含量为_%。2、蛋白质中存在 种氨基酸,除了 氨基酸外,其余氨基酸的 -碳原子上都有一个自由的 基及一个自由的 基。3、能形成二硫键的氨基酸是 ,分子量最小的氨基酸是 。4、蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带 电荷,在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一 pH 值溶液中时,它所带的正负电荷数相等,此时的蛋白质成为 ,该溶液的 pH 值称为蛋白质的 _。5、蛋白质的一级结构是指 在蛋白质多肽链中的 。6、在蛋白质分子中,一个氨基酸的 碳原子上的 与另一个氨。
3、第二章 蛋 白 质,蛋白质的生物学意义,蛋白质的元素组成,蛋白质的氨基酸组成,肽,蛋白质的结构,蛋白质分子结构与功能的关系,蛋白质的性质,蛋白质的分类,蛋白质 是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。,Protein:最原初的,第一重要的,一、蛋白质的生物学意义,生物体的组成成分 酶 运输 运动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构,二、蛋白质的分类,蛋白质形状,球状蛋白质,纤维状蛋白质,分子组成,简单蛋白质,结合蛋白质,溶解度,可溶。
4、生物化学习题(氨基酸和蛋白质) 一、名词解释: 两性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子必需氨基酸:指人体(和其他哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸 等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境 pH,用符号 pI 表示。 一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构:蛋白质分子的局部区域内,多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式三级结构:蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构:多亚基蛋白质分子中各个。
5、2 蛋白质化学,2.1 氨基酸 2.2 肽 2.3 蛋白质的分子结构 2.4 蛋白质结构和功能的关系 2.5 蛋白质的重要性质 2.6 蛋白质的分类 2.7 蛋白质的分离与鉴定,2.2 肽(peptide)(p27),肽(peptide) 肽键(peptide bond) 肽链(peptide chain) 肽的命名 肽的性质 生物活性肽,我们将要学到的,肽键(酰胺键),二肽,一、肽和肽链(peptide chain)的结构及命名,1、肽和肽链的结构,Met,Asp,Leu,Tyr,N,C,肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连 氨基酸残基(residue),Met,Asp,Leu,Tyr,N,C,多肽链的骨架均由重复的肽单位排列而成,。
6、第十三章 蛋白质的生物合成(翻译) Biosynthesis of Protein or Translation,蛋白质生物合成的概况,概念:以mRNA为模板合成蛋白质的过程,又称翻译。 原料:20种氨基酸(1954年 Paul Zamecnik等) 中介分子:tRNA、mRNA、rRNA 分子(1958年M.B.Hoagland等)。64个遗传密码(19611966Nirenberg等) 合成方向:从肽链的N端到C端(1961年Howard Dintzis) 合成场所:核糖体 合成体系建立:(19731976年),第一节 蛋白质生物合成的基本条件,20种aa,mRNA,tRNA,核糖体,氨酰tRNA合成酶,肽酰转移酶,转位酶,各种因子,ATP、GTP,K+、Mg2+,一、 mRNA是。
7、第十三章 蛋白质的生物合成(翻译) Biosynthesis of Protein or Translation,蛋白质生物合成的概况,概念:以mRNA为模板合成蛋白质的过程,又称翻译。 原料:20种氨基酸(1954年 Paul Zamecnik等) 中介分子:tRNA、mRNA、rRNA 分子(1958年M.B.Hoagland等)。64个遗传密码(19611966Nirenberg等) 合成方向:从肽链的N端到C端(1961年Howard Dintzis) 合成场所:核糖体 合成体系建立:(19731976年),第一节 蛋白质生物合成的基本条件,20种aa,mRNA,tRNA,核糖体,氨酰tRNA合成酶,肽酰转移酶,转位酶,各种因子,ATP、GTP,K+、Mg2+,一、 mRNA是。
8、生物化学Biochemistry,Ch1.蛋白质 protein,蛋白质Protein,Protein是由多种氨基酸按一定序列通过肽键(酰胺键)缩合形成的生物大分子,生命体体内的大部分活动需要蛋白质参与。 蛋白质是生物化学最早被研究的物质之一,尽管现在已经了解了蛋白质是mRNA经翻译指导组装而成,但其中的数量关系、组装后蛋白质的复杂修饰、亚细胞定位或迁移、蛋白质-蛋白质互动都不是基因水平解释的,因此,对蛋白质本质的研究,依然是生物化学中充满活力,引人关注的领域。,2.1蛋白质的分类,The classification of protein,2.1 蛋白质的分类 THE CLASSIFICATIO。
9、第一章 蛋白质学习要点一、元素组成 特点:含氮量较恒定,蛋白质系数(6.25)二、氨基酸 1.蛋白氨基酸:氨基酸(20 种)组成蛋白质的基本单位(1)特点: L型氨基酸;(2)表示:中,英: 三字母;(3)分类:原则:生理 pH(中性)条件下 R基的带电性;类别(4 类):非极性 R 基氨基酸,极性不带电荷 R 基氨基酸,负电荷 R 基氨基酸(酸性氨基酸) ,正电荷 R 基氨基酸(碱性氨基酸)2. 性质:(1)两性解离和等电点:两性解离:氨基酸可酸性和碱性解离,解离状态不同,所带电荷不同,酸正碱负等电点(pI)定义:净电荷等于零时的环境 p。
10、第三部分 氨基酸和蛋白质,一、蛋白质的基本结构单位氨基酸,蛋白质和多肽的肽键可被催化水解 酸/碱能将蛋白完全水解,得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解,得到多肽片段和AA的混合物 地球上天然形成的AA300种以上。构成蛋白质的AA只有20余种,且都是-氨基酸。,蛋白质shi胨多肽肽AA1*104 5*103 2*103 1000 200500 100, 结构通式: ( 脯氨酸除外),aa,(一)常见氨基酸(20种)的结构及分类,(兼性离子形式),(中性分子形式), 分类,一氨基一羧基 aa :Gly, Ala, Val, Leu, Ile,含羟基 aa :Ser, Thr,含硫 aa :Cys, Met,含酰胺基 aa : 。
11、第三节 蛋白质分子的结构,肽链在空间卷曲折叠成为特定的三维构象,使蛋白质分子具有极其复杂的空间结构。 目前已确定蛋白质具有一级结构、二级结构,三级结构和四级结构等四个主要结构层次。 为了研究方便,在二、三级结构之间又划分出了超二级结构和结构域等两个层次。,第三节 蛋白质分子的结构,一、蛋白质的构象和维持构象的作用力 二、蛋白质的一级结构 三、蛋白质的三维构象 四、蛋白质结构与功能的关系,一、蛋白质的构象和维持构象的作用力,1. 构象与构型 2. 维持蛋白质构象的作用力,1. 构象与构型,构象:指分子中的取代基团当单键旋。
12、第一章 蛋白质(一)名词解释1 两性离子(dipolarion) 2 必需氨基酸(essential amino acid)3 等电点(isoelectric point,pI) 4 稀有氨基酸(rare amino acid)5 非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6 构型(configuration)7 蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8 构象(conformation)9 蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10结构域(domain)11蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12氢键(hydrogen bond) 13蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14离子键(ionic bond)15超二级结构(super-seco。
13、第一章 蛋 白 质一、知识要点(一)氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子,其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有 20 种,均为 -氨基酸。每个氨基酸的 -碳上连接一个羧基,一个氨基,一个氢原子和一个侧链R 基团。 20 种氨基酸结构的差别就在于它们的 R 基团结构的不同。根据 20 种氨基酸侧链 R 基团的极性,可将其分为四大类:非极性 R 基氨基酸(8 种) ;不带电荷的极性 R 基氨基酸( 7 种) ;带负电荷的 R 基氨基酸( 2 种) ;带正电荷的 R 基氨基酸(3 种) 。(二)氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧。
14、第二章 蛋白质化学,生物化学之,上海理工大学 食品专业 20092010学年,肽是氨基酸的线性聚合物,也常称肽链; 蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线,通常是将相对分子质量为6000以上的多肽称为蛋白质。 蛋白质相对分子质量变化范围很大, 人为规定从大约6000到1000000甚至更大。,一、基本问题-肽一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。,由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨。
15、教 案 首 页教师姓名 程玉宏 职 称 中 级 授课时间讲授课程 生物化学 授课班级 2011 级专科护理 层次专业 专 科授课题目 第二章 蛋白质化学 授课学时 3教学目的及要求1.记住蛋白质的元素组成和基本组成单位,肽键与肽,蛋白质各级结构概念及特点。2.说出蛋白质的主要理化性质,并说明各自的应用。3.知道蛋白质结构与功能的关系。4.了解蛋白质在生命过程中的重要性,蛋白质的分类。5.初步学会离心机的使用,知道超速离心技术的基本原理。6.学会利用电泳法分离血清蛋白的基本操作,并能解释其基本原理。教学重点及难点重点蛋白质的元素组成。
16、第二章 蛋白质化学 Protein Chemistry 第一节 蛋白质概述 一、蛋白质的概念蛋白质是一切生物体中普遍存在的四类生物大分子之一,是生物功能的主要载体。生物遗传形状(存在于信息大分子 DNA 中)是通过蛋白质来表现的。蛋白质是由天然氨基酸(amino acid)通过肽键(peptide bond)连接而成的生物大分子,分子量一般在一万到一百万,甚至高达数百万。 蛋白质种类繁多、各具一定的相对分子量、复杂的分子结构和特定的生物功能。成千上万种蛋白质,在结构和功能上的惊人的多样性归根结底是由 20 种常见氨基酸的内在性质造成的。这些性质包括:聚。
17、第二章 蛋白质,一、蛋白质的分类 二、蛋白质的组成单位-氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的结构与功能 六、蛋白质的性质与分离分析技术,本章内容,蛋白质是有许多-氨基酸按一定序列通过以酰胺键(肽键)缩合而成的,具有稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。蛋白质是一切生物细胞和组织的主要组成部分,是生命活动所依据的物质基础。,一、蛋白质的分类,C H O N S ( 50%55%) (6%8%) (20523%) (15%17%) (03%),Others: P、Cu、Fe、Zn、Mn、Co、Se、I,磷 铜 铁 锌 锰 钴 硒 碘,蛋白质氮元素的含量都相当接近,一般在15。
18、生物化学蛋白质化学,生物化学蛋白质化学ppt,生物化学第二章蛋白质化学,生物化学蛋白质化学,生物反应器的例子,食品生物化学第五章蛋白质化学,生物化学蛋白质和核酸的化学ppt,生物化学蛋白质化学总结,生物化学蛋白质化学框架图,生物化学蛋白质化学思维导图。
19、生物化学 第1章 蛋白质化学 第1节 蛋白质的重要性 蛋白质是机体最丰富的有机分子 占人体重量的16 20 占干重的45 肺组织高达80 蛋白质的生物学功能 生物催化作用 调节作用 激素 基因表达调控作用 免疫防御与保护作用 细胞因子 补体 抗体 转运和储存作用 转运蛋白 结构功能 保护和维持细胞 组织 器官的正常生理形态 细胞骨架 运动与支撑作用 信息接收传递作用 受体蛋白 生物膜功能 蛋白质组。
20、蛋白质 化学 复习总结 1、 蛋白质概念:是由 20 种 -氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近,平均含氮 16%(凯氏定氮), 粗蛋白质含量 =蛋白氮(样品含氮量) 6.25。 3、 氨基酸 (amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有 20种, 19种氨基酸具有一级氨基 (-NH2)和羧基 (-COOH)结合到 碳原子 (C),同时结合到 (C)上的是 H 原子和各种侧链; Pro 具有二级氨基 (-亚氨基酸 ), 各种氨基酸的差别在于侧链 R基的不同。 4。