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1、2019/9/7,1,蛋白质化学教学大纲 主要内容： 了解：三四级结构了解蛋白质的功能和分类；蛋白质的结构及其与功能的关系； 掌握：蛋白质基本的组成单位氨基酸的分类、结构和性质；掌握蛋白质的一、二级结构，蛋白质的理化性质与分离纯化的方法；蛋白质测序方法 重点、难点：氨基酸的分类、结构和性质；蛋白质的理化性质、加蛋白质测序方法,2019/9/7,2,第一章 蛋白质化学内容提要总论,1、蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的（氨基酸分类，氨基酸的两性性质，氨基酸的化学反应，氨基酸的分离纯化）;2、蛋白质中的氨基酸是通过肽键连接的（肽键。

2、第三节 蛋白质,授课人：张连霞,一、蛋白质的组成,1、蛋白质的化学组成 （1）元素组成碳、氢、氧、氮硫、磷、铁、镁、碘蛋白质是一种含氮的有机物，氮是蛋白质组成的特征。,（2）氨基酸：蛋白质是构成人体及一切生物体细胞最基本的物质，是生命的物质基础。它主要是由20种氨基酸以肽键相连形成的，以不同的立体结构构成的功能各异的一类高分子有机化合物。所以，氨基酸是组成蛋白质的基本单位，也是蛋白质消化的最终产物。,（3）必需氨基酸：人体内不能合成或合成速度远不能满足机体的需要，必须从每日膳食中供给一定的数量，否则就不能维。

3、Welcome to Join! Starts here!,有您会更精彩,高 级 食 品 化 学,主 讲 人：刘延奇 所在单位：食品与生物工程学院 日 期：2009.09.19,第三讲 蛋白质化学,第 三 讲,第三讲 蛋白质化学3.1、氨基酸的结构 3.2、氨基酸的性质 3.3、蛋白质的结构 3.4、蛋白质的功能性质 3.5、蛋白质在加工和储藏中的变化,在20多种氨基酸中，有一些在人体内不能合成，而只能由食物供给的氨基酸，它们被称为必需氨基酸。,蛋白质,必需氨基酸,3.1 氨基酸及其结构 什么是必需氨基酸? 必需氨基酸有哪些?,赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。

4、第三章 蛋白质化学,一、什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。分子量从5000到100万或更大。,二、蛋白质的生物学重要性,1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递,2. 。

5、绿色圃中小学教育网http:/www.lspjy.com,北师大版小学数学第十册,稻庄镇中心小学 庞爱宝,蛋白质含量,绿色圃中小学教育网http:/www.lspjy.com,创设情境,教学过程,我们要健康成长，需要多种营养物质，你会计算食物中的营养成份吗？,250克黄豆中，蛋白质约有多少克？,绿色圃中小学教育网http:/www.lspjy.com,探求新知,教学过程,25036,百分数怎样化成分数呢？,36 ,250,90（克）,绿色圃中小学教育网http:/www.lspjy.com,探求新知,教学过程,25036,百分数怎样化成小数呢？,36 0.36,2500.36,90（克）,答：250克黄豆中，蛋白质约有90克。,绿色圃中。

6、第二章 蛋白质,南京工业大学主讲教师：熊强,Protein,蛋白质（Protein）源于拉丁文proteios，是“头等重要”的意思。蛋白质是生命活动中头等重要的物质，生命的产生、存在和消亡都和蛋白质有关。蛋白质是生命活动的基础，没有蛋白质就没有生命。,第一节 蛋白质的功能,1.构成机体和生命的重要物质基础,第一节 蛋白质的功能,2.建造新组织和修补更新组织,第一节 蛋白质的功能,1.构成机体和生命的重要物质基础,2.建造新组织和修补更新组织,3.供能,4.赋予食品重要的功能特性,第二节 蛋白质的消化与吸收,一、蛋白质的消化,1.消化的过程,2.消化过。

7、第二章 活性蛋白质及活性肽,一、蛋白质及寡肽的生理功能,1、植物蛋白的营养生理功能 （1）对肝炎后进行性肝硬化的营养支持作用肝硬化导致机体蛋白质更新速度加快，合成与分解速率升高。由于分解速率上升更为突出，使体内蛋白质代谢处于负平衡。而植物蛋白含有丰富的支链氨基酸，口感好，有利于增加患者蛋白质的摄入，使机体处于正氮平衡，改善营养状态，有利于肝脏功能的恢复。,（2）降低胆固醇研究表明，许多植物蛋白的酶解产物都可以显著降低血清胆固醇含量。 （3）对心血管系统的影响研究表明，以植物蛋白替代动物蛋白可降低血脂浓度、。

8、蛋白质网络：对蛋白质全局功能性组织的洞察 张媛媛 2009.10.16,主要内容：,研究全局蛋白质的网络模型对于理解生物体的功能很重要。这种形式使得我们用图论、统计物理学、动力系统及其他方法研究复杂的网络系统成为可能。因此介绍复杂网络分析的基本概念。 区分不同网络的一些概念及对网络的分析。主要讨论蛋白质相互作用网络（PIN）和蛋白质信号网络（PSN）。,一、总论,尽管大规模、高通量的实验技术使得我们的知识增加，但对蛋白质组的全局组织的理解仍不完整。主要的障碍是由于它的复杂性（数万个蛋白质以及它们之间的可能的数十万种相。

9、蛋白质饲料,康德权,蛋白质饲料,蛋白质生物学价值（BV) 蛋白质效率比（PER) 总蛋白质价值（GPV) BV=食入氮-（粪氮量+尿氮量）/（食入氮-粪氮量） PER=体增重量（g)/蛋白质食入量（g) GPV=每克受测蛋白质提高增重克数/每克酪蛋白提高增重克数,植物性蛋白饲料,豆类和油科作物籽实及饼粕类，如大豆（饼粕）、棉籽（饼粕）、花生（饼粕）、亚麻籽（饼粕）、向日葵（饼粕）、芝麻（饼粕）、和蚕豆、豌豆等； 禾谷类加工副产品，如玉米黄浆粉、粉渣、酒糟、酱渣和饴糖渣等,豆类和油科类作物籽实的营养特点,蛋白质和脂肪含量丰富，有效能值高；无。

10、蛋白质和蛋白质组分析,孙明明 sunmingmingbiosino.com.cn,主要内容,数据库与检索工具 UniProt, Genbank, RefSeq, IPI,Ensembl, PDB,DIP,et al. 蛋白质数据分析 基本物理化学性质分析 序列相似性比较 特征序列分析 翻译后修饰分析 功能域分析 亚细胞定位分析,Go功能分类与富集分析Pathway分析相互作用与网络分析,IPI,Gene ontology,TRANSFAC,DATABASE,BLAST,Pfam,.,HMMER,BLAST2GO,GENEGO,EMBOSS,Interproscan,psort,.,TOOLS,Output,常见数据,GI:120407068,XP_001604088.1,NP_000537.3,IPI00025087.2,P53_HUMAN,P04637,ENSP00000269305,Q9E。

11、蛋白质化学,蛋白质的层析分离,根据物质在固定相和流动相中的分配系数的不同，使分配系数只有微小差异的物质获得最大的分离效果。根据两相状态，分为：气相层析和固相层析根据层析机理，分为：吸附层析、离子交换层析、凝胶过滤层析和亲和层析,层析法的一般原理,溶质在两个互不相溶的溶剂中，它在固定相和流动相中的浓度比是一个常数，称为分配系数，这就是分配定律：或用溶质在两相中的体积表示：,层析柱分离物质示意图,塔板理论,柱子的分离效率在一定条件下主要决定于塔板数的多少,柱子的塔板数主要依赖于柱长和理论塔板高度: N=L/H=16(V。

12、第一讲 蛋白质与蛋白质工程,蛋白质在生命活动中的重要作用,生物催化作用：酶运输作用：如血红蛋白、转铁蛋白调节作用：如胰岛素、生长激素运动作用：如肌动蛋白和肌球蛋白防御功能：如免疫球蛋白、凝血因子营养功能：如卵清蛋白、酪蛋白结构蛋白：如胶原蛋白、角蛋白能量转换蛋白：如细胞色素基因调节蛋白：如阻遏蛋白,蛋白质在机体内的生物学功能,蛋白质的基本结构单位氨基酸,氨基酸的基本结构和构型存在于自然界的氨基酸有300种。动物机体的蛋白质经强酸水解之后可以得到20种氨基酸，并且均为L-氨基酸（除了甘氨酸），含不对称的-碳原子。

13、蛋白质分子基础,第二章: 蛋白质的制备,本章主要内容,1.蛋白质分离纯化的一般程序 2.蛋白质的粗分离材料的选择和细胞抽提液的制备蛋白质的浓缩和脱盐沉淀法分级蛋白质 3.蛋白质的层析分离原理,离子交换、凝胶过滤、亲和层析等 4.蛋白质的电泳分析原理、类型、聚丙烯酰胺电泳等,本章主要内容,5.蛋白质的结晶原理、条件、方法 6.提纯过程中的定量双缩脲法、福林试剂法、紫外吸收法、考马斯亮蓝染色法 7.蛋白质的纯度标准电泳法、免疫化学法等 8.蛋白质的大规模分离纯化蛋白质来源及释放、分离和浓缩、大规模层析与电泳。,第一节 蛋白质分离纯。

14、蛋白质和氨基酸,一、蛋白质的存在,广泛存在于动物的肌肉、皮肤、血液、毛、发、蹄、角和植物的种子中，酶、某些激素、血红蛋白、细菌、病毒、抗体等也存在蛋白质。 蛋白质是生命的基础，是生命的存在形式。,从元素组成看：含有C、H、O、N、S等元素。 从分子的组成来看：蛋白质的相对分子质量很大，从几万到几千万，蛋白质属于天然高分子化合物。 从分子的结构来看：蛋白质在酶的催化作用下能发生水解，水解的最终产物为氨基酸。氨基酸是构建天然的高分子化合物蛋白质的基石。,二、蛋白质的组成,蛋白质是一类非常复杂的化合物。,天然蛋白质。

15、蛋白质分子基础,蛋白质的电泳,蛋白质的电泳分离,电泳分离的原理:蛋白质是两性电解质,在一定的pH下,可以解离为带电荷的离子。在电场中可以电泳移动。 电泳迁移率：带电颗粒在溶液中迁移速度的快慢，用电泳迁移率(M)表示：M为迁移率；dL为颗粒移动的距离；L为通电的时间。E为两个电极之间的电势差。,影响蛋白质电泳迁移率的因素,蛋白质分子的性质。分子的电荷、大小和形状。 电场与电流和电压成正比。 缓冲液和离子强度缓冲液离子强度增大，样品所带电荷降低，样品的泳动速度会减缓。 支持介质纸的吸附作用最大，醋酸纤维素吸附作用较小。,。

16、蛋白质组学相关分析,蛋白质组学,DNA,mRNA,蛋白质,转录,翻译,基因,蛋白质,细胞特异性基因表达,生理状态,蛋白质相互作用,温度,应激状态,培养条件,药物作用,数量有限,结构相对稳定,复杂性,多变性,直接反应生命现象,复杂的调控,蛋白质组与蛋白质组学的定义,蛋白质组 protein + genome proteome一种基因组所表达的全套蛋白质一个细胞或一个机体的基因所表达的全部蛋白质,蛋白质组学 旨在阐明生物体全部蛋白质的表达模式与功能模式 从整体的角度分析、鉴定细胞内动态变化的蛋白质的组成、结构、性质、表达水平与修饰状态,了解蛋白质之间、蛋白质。

17、蛋白质与酶工程本科生课程论文食品蛋白质改性研究Study on Food Protein Modification Methods 学 生 姓 名 ： xx 学 号：14145201专 业：生物技术学 院：食品工程与生物技术学院2摘 要改性食品蛋白质在现代食品工业中有着及其重要的作用，可以改变蛋白质原有结构，赋予其新的营养功能。目前食品改性方法有物理改性、化学改性、酶法改性及基因工程改性，除基因工程外，其他三种较为常用。关键词：酶法改性；物理改性；化学改性3ABSTRACTModified food protein is playing an important role in modern food industry by making changes in。

18、蛋白质习题一、填空题1，蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。蛋白质的最大吸收波长是 nm。2，蛋白质分子的无规则卷曲有 和 两种类型。 3，蛋白质分子的-转角有两种类型，分为含 类型和 类型，由第一个氨基酸残基的 基与第四个氨基酸残基的 基形成氢键。4，构成蛋白质的氨基酸中的碱性氨基酸有 、 和 三种。酸性氨基酸主要是指 _ _、 _ _。5，蛋白质的紫外吸收主要是因为含有 、 和 三种氨基酸。6，蛋白质的二级结构主要包括 、 、 和 类型。7，多肽链 N-末端主要采用 、 和 方法测定。8，组成蛋白质分子中含咪唑基的氨基酸是 ，含有巯基的氨基。

19、基因信息传递,第 三 篇,山西医科大学 生物化学与分子生物学教研室 杨涛,欢 迎,(二) 蛋白质的构象(conformation),蛋白质的分子构象又称空间结构、立体结构、高级结构或三维构象等。它包括二级结构，三级结构和四级结构。蛋白质分子构象是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列分布及肽键的走向。,维持蛋白质构象的化学键,蛋白质一级结构的主要化学键是肽键也有少量二硫键。而维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次极键。次极键虽然键能小，稳定性差，但由于数目众多，因此在维持蛋白质分子的空间构象中起极为重要的作用。 主要的次。

20、2氨基酸的结构,(1)基本组成元素：C、H、O、N，有的还含有P、S等。(2)结构特点：氨基酸的结构通式氨基酸的结构特点是：每种氨基酸分子至少含有一个氨基(NH2)和一个羧基(COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。,即时应用关于生物体内氨基酸的叙述错误的是()A人体内氨基酸的分解代谢最终产物是水、二氧化碳和尿素B两个氨基酸通过脱水缩合形成二肽C人体内所有的氨基酸均可互相转化D构成蛋白质的氨基酸分子结构通式是,考点二 蛋白质的形成过程1.氨基酸的结合方式脱水缩合,注意以下几点：(1)反应产物中有H2O，失去的水分子中。