1、2019/9/7,1,蛋白质化学教学大纲 主要内容： 了解：三四级结构了解蛋白质的功能和分类；蛋白质的结构及其与功能的关系； 掌握：蛋白质基本的组成单位氨基酸的分类、结构和性质；掌握蛋白质的一、二级结构，蛋白质的理化性质与分离纯化的方法；蛋白质测序方法 重点、难点：氨基酸的分类、结构和性质；蛋白质的理化性质、加蛋白质测序方法,2019/9/7,2,第一章 蛋白质化学内容提要总论,1、蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的（氨基酸分类，氨基酸的两性性质，氨基酸的化学反应，氨基酸的分离纯化）;2、蛋白质中的氨基酸是通过肽键连接的（肽键的形成，肽的化学合成，多肽的化学反应）;3、蛋白质可以通过各种生物化
2、学技术纯化（凝胶过滤，电泳，离子交换以及亲和层析）;4、蛋白质的一级结构就是蛋白质的氨基酸序列（Edman降解测序方法，几种蛋白酶的作用部位，蛋白质一级结构与进化关系）;,3,5、蛋白质存在着四种水平的结构（蛋白质一级、二级、三级和四级结构）; 6、肽链在构象上受到很大的限制（重点掌握a-螺旋，b折叠， b 片层）; 7、肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白; 8、球蛋白的折叠依赖于各种相互作用，变性剂可引起蛋白质去折叠;9、具有四级结构的蛋白质是球状亚基的组装体（血红蛋白是个四聚体蛋白， 血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同， 血红蛋白是个别构蛋白， 镰刀型细胞贫血病是一种分子病）,返回,2
3、019/9/7,4,提 要 各 论,氨基酸是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的氨基酸有20种，它们在结构上都有一个共同点，即在a-碳原子上都结合有氨基或亚氨基，都为L型a-氨基酸。所有的氨基酸都含有氨基，又含有羧基，因此属两性电解质，在不同的pH值溶液中，可带不同的电荷。当氨基酸处在某一pH值溶液中时，氨基酸所带的正、负电荷数相等，此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点(pI)。不同的氨基酸有各自特定的等电点。,2019/9/7,5,氨基酸等电点的计算,2019/9/7,6,氨基酸之间借肽键连接形成多肽链，肽键是蛋白质结构中的基本键。根据多肽链中氨基酸的残基数分别称为二肽、三肽、寡肽或多肽(命名)
4、。多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。维持蛋白质一级结构的键是肽键，有些尚含有二硫键。,2019/9/7,7,蛋白质的一级结构是其高级结构的基础。蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。高级结构又可分为二级、三级和四级结构。维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。,2019/9/7,8,蛋白质的一级结构是其生物学功能的基础。蛋白质一级结构不同，其生物学功能不同，各种蛋白质的特定功能是由其特殊的结构决定的(细胞色素C)。蛋白质的一级结构改变而使生物学功能发生
5、很大的变化(分子病:镰刀性贫血症)。蛋白质的空间结构直接与其生物活性相关，空间结构发生改变，其生物学活性也随之改变(血红蛋白)。,2019/9/7,9,蛋白质的部分理化性质与氨基酸相同，如两性游离和等电点，某些呈色反应等。根据蛋白质的两性游离性质，采用电泳方法可对蛋白质进行分离、纯化鉴定和分子量的测定。蛋白质又具有高分子化合物的性质，如胶体性质，易沉淀，不易透过半透膜。,2019/9/7,10,蛋白质加热后可出现凝固。许多理化因素能够破坏稳定蛋白质构象的次级键，从而失去天然蛋白质原有的理化性质与生物学活性，使蛋白质变性。变性只是破坏了维持和稳定空间构象的次级键，肽键并未断裂，一级结构没有改变。蛋白质变性可分为可逆变性和不可逆变性。,2019/9/7,11,蛋白质变性和沉淀反应的概念不同，但又互相联系。沉淀时可变性，也可不变性。变性可表现为沉淀，也可表现为溶解状态。蛋白质变性的原理具有重要的实用意义。如消毒灭菌，临床检验，制备有蛋白质活性的生物制剂。,
