1、第一章 蛋白质化学1、什么是生物化学生物化学是用化学的原理及方法在分子水平上来研究生物体的化学组成和生命活动过程中化学变化规律的一门科学。2、蛋白质的生物学功能生化反应：酶的催化作用小分子物质和离子的运输：氧气、钠泵肌球蛋白、肌动蛋白的相对滑动：运动抗体：防御激素：调节作用毛发、肌键等：保护作用遗传信息的控制细胞膜的通透性高等动物的记忆、识别机构3、蛋白质的元素组成C（5055%） 、H（68%） 、O（2023%） 、N（1518%） 、 S（04%） 、少量的 P、Fe、Zn、I 等。N 的含量平均为 16%，1 克氮6.25 克蛋白质 凯氏定氮法的理论基础。4、氨基酸异构体旋光性C 是不
2、对称的。除甘氨酸（ Gly）：（1）具有两种立体异构体 D-型和 L-型（2）具有旋光性 ：左旋（-） ，或右旋（+）5、氨基酸重要理化性质1）一般物理性质无色晶体，熔点极高（200以上） ，不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性） ，不溶于有机溶剂。2）两性解离和等电点氨基酸分子在溶液中，NH2 上孤对电子能把COOH 上的 H 原子吸引过来形成两性离子。在酸性溶液中羧基的游离受到抑制，氨基酸带正电荷，在电场中向阴极移动；在碱性溶液中，氨基的解离受到抑制，氨基酸带负电荷，在电场中向阳极移动，这种现象称为两性解离。当氨基酸溶解于水时，正负离子都能电离，调节溶液的 PH，使氨基酸带上等量的正
3、负电荷，使氨基正离子和羧基负离子的解离度相同，即氨基酸所带净电荷为零。这时，氨基酸在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。此时氨基酸所处溶液的 PH 值，称为氨基酸的等电点。3） 化学性质（1）与茚三酮的反应：Pro 产生黄色物质，其它为蓝紫色。在 570nm（蓝紫色）或 440nm（黄色）定量测定（几 g） 。（2）与 2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应多肽 N末端氨基酸的 -氨基也能与 DNFB 反应，生成 DNP多肽。当 DNP多肽用酸水解时，所有的肽键被切开，DNP 基仍连在 N末端氨基酸上，形成黄色的 DNP氨基酸。利用乙醚抽提出来的 DNP氨基酸经纸层析可鉴定 N末端氨基酸的种类
4、和数目。利用这一反应可用来测定蛋白质的一级结构。（3）与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应6、蛋白质的一级结构（1）一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序。化学键：共价键：（肽键） （ 二硫键）一级结构次级键：（氢键）二三四级（疏水键） （盐键） （范德华力）三四级7、空间结构（构象 ）蛋白质分子的多肽链是按一定方式折叠盘绕形成的，是指蛋白质分子中原子和基团在空间的排列分布和肽链的走向。8、蛋白质的二级结构（类型、要点）类型：（l）-螺旋结构（2）-折叠结构（3）-转角结构（4）自由回转9、要点：（l）-螺旋结构要点： 每隔 36 个氨基酸残基，螺旋体上升一圈。距 0.54nm。螺旋上升时，
5、每个残基沿轴旋转 1000。氨基酸残基侧链伸向外侧，每个氨基酸残基的 N-H 与前面隔三个氨基酸残基的 C-O 形成链内氢键。-螺旋体中所有肽键都能形成链内氢键，-螺旋构象相当稳定。 -螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，天然蛋白质的 a-螺旋绝大多数都是右手螺旋，即从 R-CH-NH 一端作起点，围绕着螺旋轴心向右盘旋。极少数蛋白质中存在左手螺旋的结构。（2）-折叠结构要点：肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定） 。（3）-转角结构要点：-转角结构一个氨基酸的羰
6、基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上使蛋白质分子的多肽链呈现 180的回折。4）自由回转要点：自由回转没有一定规律的松散肽链结构，是酶的活性部位。10、蛋白质的三级结构（举例那种生物）蛋白质分子在二级结构的基础上进一步卷曲折叠，构成一个很不规则的具有特定构象的蛋白质分子。11、四级结构（举例那种生物）由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链聚合而成特定构象的蛋白质分子，其中每一条多肽链称为亚基，亚基单独存在无生物活性。12、蛋白质的性质（一）蛋白质的分子量蛋白质是分子量很大的生物大分子。常用超离心法进行测定。基本原理是将蛋白质溶液放在2550 万倍重力场的离心力作用下，使蛋白质颗粒从溶液
7、中沉降下来。根据沉降速度计算出蛋白质的分子量。（二）蛋白质的两性电离及等电点蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷。在等电点时蛋白质颗粒在溶液中因为没有相同电荷而互相排斥的影响，极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体沉淀析出。电泳带电颗粒在电场中移动的现象。分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率不同，在电泳时可以分开。1. 自由界面电泳：蛋白质溶于缓冲液中进行电泳。2. 区带电泳：将蛋白质溶液点在浸了缓冲液的支持物上进行电泳，不同组分形成带状区域。（1）纸上电泳：用滤纸作支持物。（2）凝胶电泳：用凝胶（淀粉、琼脂糖、聚丙烯酰胺）作支持物。1）圆盘电泳：玻璃管中进行的凝胶
8、电泳。2）平板电泳：铺有凝胶的玻板上进行的电泳。（三）蛋白质的胶体性质蛋白质分子在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特征：布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力。蛋白质溶液稳定的原因：1）表面形成水膜； 2）带相同电荷。（四）蛋白质的沉淀反应蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中成稳定的胶体如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。1. 加高浓度盐类（盐析）分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出。2. 加有机溶剂3. 加重金属盐4. 加生物碱试剂（五）蛋白质的变性蛋白质的变性
9、就是在一定条件下处理时，蛋白质的共价键不变,特定构象改变，失去了生物活性的过程。变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，肽链松散，反应基团增加，易被酶消化。变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。（六）蛋白质的颜色反应1、双缩脲反应 双缩脲是由两分子尿素缩合而成的化合物将尿素加热到 180，则两分子尿素缩合成一分子双缩脲， 并放出一分子氨双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应产生红紫色络合物，此反应称双缩脲反应。2、蛋白质黄色反应 含有芳香族氨基酸（酪氨酸和色氨酸）的蛋白质所特有的呈色反应。蛋白质溶液遇硝酸后，先产生白色沉淀，加热则白色沉淀变成
10、黄色，再加碱，颜色加深呈橙黄色，这是因为硝酸将蛋白质分子中的苯环硝化，产生了黄色硝基苯衍生物。3、米伦氏反应 米伦试剂为硝酸汞、亚硝酸汞、硝酸和亚硝酸的混合液，蛋白质溶液加入米伦试剂后即产生白色沉淀，加热后沉淀变成红色酚类化合物有此反应，酪氨酸含有酚基，故酪氨酸及含有酪氨酸的蛋白质都有此反应第二章 核酸的化学13、核酸的组成成分（DNARNA 有哪些碱基和多糖构成）从细胞核中提取出来的并表现酸性，故称为核酸。 核酸是一切细胞中的生物高分子，基本组成单位是核苷酸。是遗传信息及基因表达的物质基础。核酸：脱氧核糖核酸（DNA） 、核糖核酸（RNA）核酸-核苷酸-核苷-嘌呤碱（ 嘧啶碱） （碱基）-磷
11、酸-核糖 （ 脱氧核糖） （戊糖 ）14、嘌呤碱和嘧啶碱腺嘌呤 （A）鸟嘌呤 （G）-(DNA 和 RNA 共同含有)胞嘧啶（C）尿嘧啶（U）胸腺嘧啶（T）DNA：C T RNA：C U15、核苷是核糖或脱氧核糖与嘌呤碱或嘧啶碱生成的糖苷。嘌呤核苷是糖的第一个碳原子与嘌呤碱的第九氮原子相连。嘧啶核苷通常是糖的第一个碳原子与嘧啶碱的第一个氮原子相连。16、核酸的化学性质（DNARNA）（一）DNA 是遗传信息的载体 Avery 的“肺炎双球菌转化”实验证明 DNA 是有机体的遗传物质：（二）RNA 在蛋白质的合成中起重要作用（1）核糖体 RNA对于核糖体的自动装配和活力的表现起着重要作用，是蛋白
12、质生物合成的场所。（2）转移 RNA携带活化的氨基酸到生长中肽链的正确位置，起转移氨基酸的作用。（3）信使 RNA 转录 DNA 的遗传信息并指导蛋白质的合成。17、核苷酸分子之间的连接方式核酸是没有分支的多核苷酸长链。链中的每个核苷酸的 3 /羟基和相邻核苷酸的戊糖上的 5 /磷酸相连，形成 3 /- 5 /磷酸二酯键。3， 端 多核苷酸片段最后一个核苷酸的戊糖的 C31 羟基不再参与 3， 5 ，磷酸二酯键的形成，可与磷酸残基连接。5， 端 多核苷酸片段最后一个核苷酸的戊糖的 C51 磷酸不再参与 3， 5 ，磷酸二酯键的形成，可与磷酸残基连接。18、DNA 的一级结构，特点各核苷酸残基沿
13、多核苷酸长链排列的顺序称为核酸的一级结构。由于戊糖和磷酸两种成分在核酸主链上不断重复，也可用碱基序列表示核酸的一级结构。真核生物 DNA 一级结构的特点： 1真核生物 DNA 含有重复多次的减基顺序高度重复顺序中度重复顺序单一顺序（单拷贝） 2含有“内含子”原核生物基因是编码 DNA 的一个完整片段，大多数真核生物为蛋白质编码的基因都含有的“居间顺序” 。基因中不编码的居间顺序称为“内含子” ，而编码的片段则称作“外显子” 。 19、DNA 的双螺旋二级结构（主要依据，说明什么，证据是）双螺旋结构的主要依据（1）X 光衍射数据：Wilkins 和 Franklin 发现不同来源的 DNA 纤维
14、具有相似的 X 射线衍射图谱，说明 DNA 可能有共同的分子模型。（2）关于碱基成对的证据：发现 DNA 中 A 与 T、C 与 G 的数目相等。A 与 T 生成 2 个氢键、C 与G 生成 3 个氢键。（3）电位滴定证明：DNA 的磷酸基可以滴定，嘌呤与嘧啶的可解离基团由氢键连接，不能滴定。20、双螺旋结构模型要点（1）两条多核苷酸链反向平行。（2）碱基内侧，A 与 T、G 与 C 配对，分别形成 2 和 3 个氢键。（3）双螺旋每转一周有 10 个 bp，螺距 3.4nm，直径 2nm。21、tRNA 的三叶草叶型二级结构模型 三叶草特征（1）分子中由 AU，GC 碱基对构成的双螺旋区叫做
15、臂，不能配对的部分叫做环tRNA 一般由四臂四环组成。（2）三叶草的叶柄叫做氨基酸臂，它包括 3，端接受氨基酸的部位一 CCAOH（3）位于氨基酸臂对面的反密码环含有组成该 tRNA 反密码子的三个核苷酸。（4）左臂连接一个 D 环，环上含有二氢尿嘧啶（D） 。 （5)右侧有一个 T C 环和一个可变环。 (6)tRNA 分子中都含有修饰碱基在某些位置上的核苷酸很少变化，叫做不变核苷酸。22、核酸的紫外吸收性质核酸中的嘌呤和嘧啶环的共轭体系强烈吸收 260290nm 波段紫外光，吸收高峰 260nm （蛋白质的紫外吸收峰在 280nm） 。核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少 3040%，当
16、核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应） ，但核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应） 。23、核酸的的变性变性概念:核酸双螺旋区因加热,酸,碱和低离子强度的影响,碱基对拆离,双链解开,称为变性24、分子杂交在退火条件下，不同来源的 DNA 互补区形成氢键，或 DNA 单链和 RNA 链的互补区形成 DNA-RNA 杂合双链的过程。探针：用放射性同位素或荧光标记的 DNA 或 RNA 片段。25、什么是基因（原核，真核）基因是 DNA 片段的核苷酸序列，DNA 分子中最小的功能单位。转 录 翻 译DNA-RNA-Protein（mRNA、tRNA、rRNA）基因-结构基因-基因组-
17、调节基因-基因组26、原核生物基因组的特点1. DNA 大部分为结构基因，每个基因出现频率低。2. 功能相关基因串联在一起，并转录在同一 mRNA 中（多顺反子） 。3.有基因重叠现象。27、真核生物基因组的特点1. 重复序列单拷贝序列：在整个 DNA 中只出现一次或少数几次，主要为编码蛋白质的结构基因。中度重复序列：在 DNA 中可重复几十次到几千次。高度重复序列：可重复几百万次2. 有断裂基因：由于基因中内含子的存在。28、内含子，外显子内含子（intron)：基因中不为多肽编码，不在 mRNA 中出现。外显子（exons）：为多肽编码的基因片段。例外：组蛋白基因和干扰素基因没有内含子。2
18、9、核酸的稳定性有哪些（1）氢键 弱；（2）碱基堆积力 由芳香族碱基 电子间的相互作用引起的，能形成疏水核心，是稳定 DNA 最重要的因素；（3）离子键 减少双链间的静电斥力。第五章 酶30、什么是酶（定义）酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。酶的催化特点: 1.高效性 2.专一性 3.敏感性 4.可调性酶的化学本质:大多是蛋白质,也有 RNA31、酶具有一般催化剂的特征1.只能进行热力学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度。32、酶的辅因子单纯酶：单纯由酶蛋白构成结合酶：（全
19、酶）= 酶蛋白 + 辅因子辅酶：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。辅基：与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。酶的催化专一性主要决定于酶的蛋白部分，辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。33、酶的结构与功能的关系：（一）活性部位和必需基团必需基团：酶分子中的部分基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化等）使其改变，则酶的活性丧失。活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。必需基团：活性部位：结合基团-专一性：催化基团-催化性质维持酶的空间结构（二）酶原的激活没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。
20、（三）同工酶能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。34、酶作用的机理：中间产物学说圆满的解释酶使反应的活化能降低中间产物存在的证据：1.直接证据 有些中间产物已能观察到或者分离出来；2.吸收光谱法 过氧化物酶在 645、583、548、498nm 处有四条吸收带，在酶中加过氧化氢后产生了两条新的吸收带，加入氢供体生成产物后，原来的四条吸收带又重新出现。35、酶作用的机理：诱导嵌合学说 酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定
21、向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。36、酶具有高催化效率的因素1. 邻近定向效应邻近效应：是指底物向酶的活性中心靠近，底物分子浓集于酶的活性中心，从而大大提高了该区域底物的有效浓度。使分子间反应近似于分子内的反应，并使酶促反应加速。定向效应：当专一性底物与酶的活性中心结合时，酶蛋白会发生一定的构象改变，使反应所需要的催化基团与结合基团正确地排列并定位，以便能与底物契合，使底物分子可以靠近和定向于酶，并使活性中心局部的底物浓度大大提高，反应活化能降低，从而增加反应速度。2. 酸碱催化：通过为反应物（作为碱）提供质子或从反应物（作为酸）夺取质子来达到加速反应的一类
22、催化。蛋白质中起酸或碱催化的功能基团有氨基、羧基、咪唑基、巯基和酚基。3. 共价催化：某些酶可以和底物生成活性很高的共价中间物，使反应的活化能大大降低。 37、酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素（二）酶浓度对酶作用的影响在有 足够底物 和其他条件不变的情况下：v = k E 酶促反应的速度和酶浓度成正比（三）底物浓度对酶作用的影响1. 底物浓度对酶反应速度的影响用中间产物学说解释底物浓度与反应速度关系曲线的二相现象：当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，溶液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产
23、物生成。2. 米氏方程式在底物浓度低时 kmS， v = kS (一级反应）在底物浓度高时 km S， v = Vmax （零级反应） v = Vmax/2， km= S米氏常数的涵义是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位为浓度单位。v = Vmax Skm + S反应速度常数 反应物n零级反应：n=0, V=K一级反应： n=1，VKS反应速度与仅有的一种反应物浓度成正比。二级反应： n=2，VKA BOR KA2 反应速度与两种反应物的浓度或一种反应物浓度的平方成比例。3. 米氏常数的意义 （1） km 是酶的一个基本的特征常数。大小与酶浓度无关，与具体的底物有关，且随温度、pH
24、和离子强度而改变。测定 Km 的数值，可鉴别酶。（2）从 km 可判断酶的专一性和天然底物。 Km 最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。（3）当 k2 k3 时， km 的大小可以表示酶与底物的亲和性。 km 大时酶与底物的亲和力弱， km 小时酶与底物的亲和力强。（四）pH 对酶作用的影响1.最适 pH 表现出酶最大活力的 pH 值，酶只能在一定限度的 pH 范围内才表现活性。酶的活力也随环境的 pH 改变而有所不同。2.pH 稳定性 在一定的 pH 范围内酶是稳定的pH 对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底物的解离。（五）
25、温度对酶作用的影响两种不同影响：1.温度升高，反应速度加快；2.温度升高，热变性速度加快。（六）激活剂对酶作用的影响凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。（七）抑制剂对酶作用的影响使酶的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂（I） 。1. 不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的。不能用透析等方法除去抑制剂而恢复酶活力。（2）可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的。用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力。1. 反应体系中不加 I。2.反应体系中加入一定量的不可逆抑制剂。3.反应体系中加入一定量的可逆抑制剂。竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。特点：1）抑制剂和底物
26、竞争酶的结合部位2）抑制程度取决于 I 和 S 的浓度以及与酶结合的亲和力大小。3）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似。非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的 EIS 不能进一步转变为产物。第四章维生素和辅酶38、维生素的概念维生素是异养生物不能合成的一类小分子有机化合物，机体的需要量很小，必须从食物中补充。维生素不能供给机体热能，也不能作为构成机体组织的物质，维生素的功能通常是作为酶的辅助因子（辅酶与辅基） 。39、特 点：（1）以其本体或前体形式存在于天然食物中；（2）多数不能在体内合成，除脂溶性维生素外，不能在组织中大量储存，需由食物提供；（3）不提供能量，且每日需要量较
27、少；（4）一些维生素具有几种结构相近，但生物活性相同的化合物。P137-138第 五 章 生 物 氧 化40、生物氧化有机物质在生物体细胞内的氧化分解称为生物氧化。生物氧化也称呼吸作用。微生物则以细胞直接进行呼吸，故称细胞呼吸。41、生物氧化的特点1. 反应条件：体温、PH7；2. 生物化学反应逐步进行，能量逐步释放，部分存于 ATP。3.由酶催化、同时需要辅酶和传递体的参加。4.真核生物细胞内，生物氧化都是在线粒体内进行，原核生物则在细胞膜上进行。5、水直接参加生物氧化过程。 42、CO2 的生成方式生物体内 CO2 的生成来源于有机物转变为含羧基化合物的脱羧作用。脱羧反应有直接脱羧和氧化脱
28、羧两种类型。由于脱竣基的位置不同，又有 一脱羧和 脱羧之分。氧化脱羧是在脱羧过程中伴随着氧化（脱氢） 。43、H2O 的生成代谢物脱下的氢经生物氧化作用和吸入的氧结合生成水。生物体主要以脱氢酶、传递体及氧化酶组成生物氧化体系，以促进水的生成。44、呼吸链（电子传递链）代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系称呼吸链。在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即 NADH 呼吸链与 FADH2呼吸链。MH2 NADH-0.32FMN-0.30CoQ+0.10b+0.07c1+0.22c+0.25aa3+0.29O2+0.816FAD-0.
29、18鱼藤酮抑制剂： 抗霉素A 氰化物、CO植物毒素：对鱼和昆虫剧毒是好氧生物的剧毒药物45、氧化磷酸化作用发生在生物氧化过程中的磷酸化称为氧化磷酸化作用。通常所说的氧化磷酸化是指电子传递体系磷酸化。生物体通过生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物 ATP 中。ADP + Pi + 能量 ATPAMP + PPi + 能量 ATP1. ATP 的生成（1）底物水平磷酸化在被氧化的底物上发生磷酸化作用。X + ADP ATP + X（2）电子传递体系磷酸化电子从 NADH 或 FADH2 经过电子传递体系传递给氧形成水，同时伴有 ADP 磷酸化为
30、 ATP。2. 胞液中 NADH 的氧化磷酸化糖酵解作用是在胞液中进行的，在真核生物胞液中的 NADH 不能通过正常的线粒体内膜。NADH + H+ NAD+二羟磷酸丙酮 甘油-磷酸线粒体内膜 甘油-磷酸FAD二羟磷酸丙酮FADH2甘油-磷酸穿梭作用（肌肉、神经组织）酵解 NADH草酰乙酸天冬氨酸NAD+苹果酸苹果酸NAD+草酰乙酸NADH天冬氨酸NADH呼吸链线粒体膜苹果酸-天冬氨酸穿梭作用（肝、肾、心等组织）3. 氧化磷酸化作用机理1）关键因素：质子（H+）梯度、完整的线粒体内膜。2）化学渗透学说：呼吸链存在于线粒体内膜之上，当氧化进行时，呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜之外侧，造
31、成了膜内外两侧间跨膜的化学电位差，后者被膜上 ATP 合成酶所利用，使 ADP 与 Pi 合成 ATP。说明:电子传递过程中形成的线粒体内膜两侧形成的质子梯度是合成 ATP 的推动力对氧化磷酸化机理做了阐明。 第六章 糖 代 谢46、糖的分解代谢生物体内葡萄糖（糖原）的分解途径：1. 无 O2 情况下，葡萄糖丙酮酸 乳酸2. 有 O2 情况下，G CO2 + H2O（经三羧酸循环）3. 有 O2 情况下，G CO2 + H2O（经磷酸戊糖途径）47、糖的无氧酵解1. 己糖磷酸酯的生成。 （G F-1,6-2P ）2. 磷酸丙糖的生成。 （F-1,6-2P G-3-P）3. 丙酮酸的生成。 （G
32、-3-P Pyr）丙酮酸的生成不需要酶的催化，烯醇式丙酮酸不稳定，会自动转化为稳定的丙酮酸。4. 生成乳酸或乙醇48、糖的有氧分解糖的有氧分解代谢实际上是糖的无氧分解代谢的继续。 P170A 丙酮酸脱氢氧B 三羧酸循环C 糖有氧分解中的能量变化TCA 的生物学意义：1. 是生物利用糖或其他物质氧化而获得能量的最有效方式。2. 是三大有机物质（糖类、脂类、蛋白质）转化的枢纽。3. 提供多种化合物的碳骨架。糖原的异生作用 许多非糖物质以及某些氨基酸等能在肝脏中转变为糖原，称糖原异生作用。各类非糖物质转变为糖原的具体步骤基本上按糖酵解的逆行过程进行。49、糖的合成代谢在人及动物体内，葡萄糖输入肝脏及
33、肌肉等组织后，除可进行分解代谢，以释放能量供机体利用外，也可进行糖原的合成途径，以贮存能量备用。由葡萄糖合成糖原的过程称糖原生成作用。肝脏与肌肉是糖原生成作用的重要场所。糖原的生成与淀粉合成过程相似。第七 章 脂 类 代 谢50、脂肪的分解代谢脂肪酶催化脂肪水解生成甘油与脂肪酸。甘油和脂肪酸在组织内氧化生成 CO2 及水，所放出的化学能被用于完成各种生理活动。51、甘油的氧化（怎样被氧化）甘油的氧化是先经甘油磷酸激酶及 ATP 的作用变成甘油-a-磷酸甘油-a-磷酸再经甘油磷酸脱氢酶及辅酶一得作用，变成二羧丙酮磷酸，二羧丙酮磷酸可以循酵解过程变成丙酮酸，再进入三羧酸循环氧化52、脂肪酸的 -氧
34、化 （是什么）P1911、-氧化的反应过程2、肉毒碱的过程作用：使脂酰辅酶进入线粒体内再进行 -氧化3、能量转变52、酮体的生成和利用（酮体是什么，合成在哪被利用）1. 酮体的生成（肝组织）脂肪酸在心肌、骨骼肌等组织中能彻底氧化，生成二氧化碳和水，在肝脏中脂肪酸的氧化不很完全，经常生成乙酰乙酸、羟丁酸、丙酮等中间产物，统称为酮体。在正常情况下，人体血液中只有少量的酮体。但在饥饿、糖尿病等情况下，由于脂肪动员增强，肝中合成酮体的能力超过了肝外组织利用酮体的能力，体内出现体现酮体堆积，造成酮血（尿）症。并会引起血液 PH 下降，而导致酸中毒。2. 酮体的氧化（肝外组织）肝脏由于缺乏转硫酶和乙酰乙酰
35、硫激酶，不能利用氧化脂肪酸时产生的酮体。肝外组织在脂肪酸氧化过程中不产生酮体，却能氧化由肝脏生成的酮体。肝脏把碳链很长的脂肪酸分裂成分子较小，易被其他组织用以供能的酮体，为肝外组织提供可利用的能源。53、 脂肪的合成代谢（一）甘油磷酸的生物合成第十章 氨 基 酸 代 谢54、氨基酸的一般代谢：脱氨基作用1、转氨基作用 一种 一氨基酸的氨基可以转移到 一酮酸上，从而生成相应的一分子 一酮酸和一分子 一氨基酸，也称氨基移换作用。 2、氧化脱氨基作用-氨基酸在酶的催化下氧化生成 -酮酸，此时消耗氧并产生氨，此过程称氧化脱氨基作用。上述反应包括脱氢和水解两个步骤。脱氢必须由酶促进，其产物为亚氨基酸。亚
36、氨基酸与水相遇，则自发水解为 -酮酸及氨。 3、联合脱氨基作用 L-氨基酸在体内不是直接氧化脱去氨基，而是先与 一酮戊二酸经转氨作用变为相当的酮酸及谷氨酸，谷氨酸经谷氨酸脱氢酶作用重新变成 -酮戊二酸，同时放出氨，这种脱氨基作用是转氨基作用和氧化脱氨基作用配合进行的。 转氨基作用是一个重要的生化反应，可作为蛋白质和糖代谢的桥梁，形成非必需氨基酸。 55、氨基酸的一般代谢：氨基酸分解产物的代谢氨基酸经脱氨作用生成氨及 一酮酸。氨基酸经脱羧作用产生二氧化碳及胺。胺可随尿直接排出，也可在酶的催化下，转变为其他物质。二氧化碳可以由肺呼出。而氨和 一酮酸等则必须进一步参加其他代谢过程，才能转变为可被排出
37、的物质或合成体内有用的物质。氨中毒的机理一般认为高浓度的氨与三羧酸循环中间物 一酮戊二酸结合成 L-谷氨酸，使大脑中的 一酮戊二酸大量减少，导致三羧酸循环无法正常运转，ATP 生成受到严重阻碍，从而引起脑功能受损。 1、氨的代谢转变（1）尿素的合成尿素的合成部位 肝脏是生成尿素的主要器官。 尿素的合成不是一步完成，而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。反应从鸟氨酸开始，结果又重新产生鸟氨酸。鸟氨酸、瓜氨酸及精氨酸是这个循环中的催化剂。2-酮酸的代谢转变（1）再合成氨基酸（2）转变成糖及脂肪（3）氧化成二氧化碳和水第 十 一 章 核 苷 酸 代 谢56、 嘌呤的分解人和某些动物组织中腺嘌呤脱氨酶含量极
38、少，而腺苷脱氨酶和腺苷酸脱氨酶活性较高，因此腺嘌呤的脱氨基主要在核苷和核苷酸水平。鸟嘌呤脱氨酶分布较广，故鸟嘌呤的脱氨基主要在碱基水平。在一些其他生物体内，嘌呤的脱氨基和氧化作用可在核苷酸、核苷和碱基三个水平上进行。57、嘧啶的分解1动物体内通过还原作用分解：2微生物体内通过氧化作用分解：58、核苷酸的生物合成 （一）嘌呤核苷酸的合成1、次黄苷酸（IMP）的合成 （1）起始物质 5磷酸核糖焦磷酸（PRPP）的生成（2）PRPP 与谷氨酰胺反应生成核糖胺一 5 磷酸、谷氨酸和无机焦磷酸。催化这一反应的酶是磷酸核糖焦磷酸酰胺基转移酶。 （3）五员环合成的开始和酰胺的生成。此反应由甘氨酰胺核苷酸合成
39、酶催化。（4）一碳单位的转移和甲酰基酰胺的生成。催化这一反应的酶是甘氨酰胺核苷酸甲酰基转移酶。 （5）ATP 供应能量，在第 3 位加上氮原子。反应产物为甲酰甘氨脒核苷酸。催化这个反应的酶是甲酰甘氨脒核苷酸合成酶。（6）闭环。ATP 加水分解，同时脱水闭环。此时嘌吟骨架上尚没有嘧啶环。这个反应是由氨基咪唑核苷酸合成酶催化的。（7）六员环的合成开始。上述产物与 CO2 反应。此反应是氨基咪唑核苷酸羧化酶催化的。反应后，嘌呤环的第 6 位碳已固定。（8）嘌呤环的第 1 位氮的固定。天冬氨酸和 ATP 参加反应。反应由氨基咪唑琥珀酰酸氨甲酰核苷酸合成酶催化。（9）脱掉延胡索酸。反应由腺苷酸裂解酶催化
40、。 （10）嘌呤环上最后的碳原子由甲酰基供给。甲酰基供体是 N10 一甲酰四氢叶酸。催化这个反应的酶是氨基咪唑甲酰胺核苷酸甲酰基转移酶。（11）脱水环化，形成次黄苷酸。催化此反应的酶是次黄苷酸环水解酶。（二）嘧啶核苷酸的合成 嘧啶环上的原子来自简单的前体化合物:CO2、NH3 和天冬氨酸。与嘌呤核苷酸的合成不同，生物体先利用小分子化合物形成嘧啶环，再与核糖磷酸结合成尿苷酸。关键的中间化合物是乳清酸。其他嘧啶核苷酸则由尿苷酸转变而成。第十章 核酸的生物合成59、DNA 的生物合成（一）DNA 的半保留复制复制时 DNA 的两条链分开，然后用碱基配对方式按照单链 DNA 的核苷酸顺序合成新链，形成
41、两个新 DNA 分子与原来 DNA 分子的碱基顺序完全一样。每个子代分子的一条链来自亲代 DNA、另一条链是新合成的。这种复制方式称为半保留复制。（三）原核细胞的 DNA 复制1. DNA 聚合酶 特点：（1）四种脱氧核苷酸作为底物。（2）游离的 3OH 的低聚脱氧多核苷酸作为引物。（3）3接上的核苷酸决定于模板链(单链的 DNA )。（4）具有 53和 35外切酶活性。2DNA 聚合酶和 DNA 聚合酶 （活力各怎样）这两种酶和 DNA 聚合酶 1 催化同一类型的聚合反应，也具有外切酶的活力，但是聚合酶没有外切酶 5一 3的活力。DNA 聚合酶的活力很低。DNA 聚合酶 Ill 的活力较强，
42、为 DNA 聚合酶 1 的15 倍，DNA 聚合酶的 300 倍。3. 双链 DNA 复制的分子机制（1）冈崎片段和半不连续复制（定义）DNA 的两条链的方向相反，DNA 聚合酶都只能催化 DNA 链从 5端向 3端延长。1968 年冈崎等发现短时间内首先合成的是较短的 DNA 片段，接着出现较大的分子。一般把这些 DNA片段称为冈崎片段。冈崎片段在细菌和真核细胞中普遍存在。细菌的冈崎片段较长，有 10002 000 个核苷酸。60、真核细胞 DNA 的复制（DNA 指导下的 DNA 合成） （区别）（1）有多个起始点。真核细胞 DNA 复制是由许多复制子来共同完成的。真核生物复制叉移动速度虽
43、较慢但复制总速度可能比原核生物更快。（2）5 种 DNA 聚合酶（、 、 ）都能在 5，3，方向上聚合 DNA 链。（3）线性染色体的末端 DNA 称为端粒，端粒由端粒酶催化复制。61、反转录作用（RNA 指导的 DNA 合成）催化遗传信息从 RNA 流向 DNA 的酶，与转录作用正好相反，故称为反转录酶酶。这个酶以 4 种三磷酸脱氧核苷为底物能生成与病毒 RNA 碱基序列互补的 DNA。引物首先与模板 RNA 相连，然后由 RDDP 催化，从引物 3，OH 端延伸，先合成一条与 RNA 互补的DNA 链，形成 RNADNA 杂交分子；而后由病毒依赖于 DNA 的 DNA 聚合酶（RDDP）催
44、化，以杂交分子的 DNA 链为模板合成一双链 DNA 分子（CDNA） ，此双链 DNA 或者嵌入宿主 DNA 或者指导新的病毒RNA 的合成。62、DNA 的损伤与修复一些物理化学因子（紫外线、电离辐射和化学诱变剂等）能使细胞 DNA 受到损伤引起生物的突变或致死。细胞具有一系列机制，能在一定条件下使 DNA 的损伤得到修复。大量的紫外线照射可引起 DNA 链中相邻的两个嘧啶经共价键联系起来，形成嘧啶二体（二聚体） 。二聚体的形成使 DNA 的复制和转录功能受到阻碍。 63、紫外线照射引起 DNA 破坏的修复机制：1.光复活修复：光复活机制是可见光激活了光复活酶，使之能分解由于紫外光照射而产
45、生的嘧啶二体。光复活酶的专一性较高（只作用于因紫外光照射而形成的嘧啶二体） 。64、RNA 的生物合成（一）转录（DNA 指导下的 RNA 合成）DNA 分子中的遗传信息转移到 RNA 分子中的过程称为转录。第十一章蛋 白 质 的 生 物 合 成65、中心法则DNA 上的遗传信息先转录成 mRNA，在 rRNA 和 tRNA 的参与下，将信息再翻译成蛋白质。这就是遗传学中的“中心法则” 。克里克在提出“中心法则”时曾指出，信息是沿 DNARNA蛋白质的方向流动的，信息绝不能从蛋白质回到 DNA。66、遗传密码（原始密码，终止密码）遗传密码 实际上是指 mRNA 中的核苷酸排列序列与蛋白质中的氨基酸排列序列的关系。蛋白质合成的遗传密码包含于 DNA 的碱基序列之中。 密码是由 3 个连续的核苷酸所组成的。一个三联体密码决定着一个氨基酸。mRNA 中共有 64 种密码子，AUG 既是 Met 的密码，也是“起始”密码。UAA、UAG、UGA 是终止密码，是蛋白质合成的终止信号。生物的遗传密码是通用的。67、蛋白质生物合成的分子机制（一）氨基酸的激活每一种氨基酸均由特异的活化酶体系来激活，这种酶称为氨tRNA 合成酶。在合成酶的作用下，氨基酸被激活且转移到 tRNA 分子上。第十二章物质代谢的相互联系和调节控制（1）原核生物基因表达调节酶合成的诱导作用降解物的阻遏作用酶合成的阻遏作用
