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生物化学 第三章 蛋白质化学.ppt

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1、第三章 蛋白质化学,第三章 蛋白质化学,一. 蛋白质的生物学意义 二. 蛋白质的元素组成 三. 蛋白质的氨基酸组成 四. 肽 五. 蛋白质的结构 六. 蛋白质分子结构与功能的关系 七. 蛋白质的性质 八. 蛋白质的分类,蛋白质的生物学意义,蛋白质 (protein):是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。,(一)蛋白质的生物学意义,蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础,它参与了几乎所有的生命活动过程。,1.作为生物催化剂;(酶) 2.调节代谢反应;(激素,如胰岛素)

2、3.运输载体; 4.参与机体的运动;(肌动球蛋白) 5.参与机体的防御;(免疫球蛋白) 6.接受传递信息; 7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达; 8.其它。,蛋白质的生物学意义,二.元素组成:碳 50-55%氢 6.5-7.3氧 19-24氮 16%硫 0-3其他 微 量,蛋白质的元素组成,蛋白质的含氮量,大多数蛋白质的含氮量接近于16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏(Kjedahl)定氮法测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质含量=蛋白氮 6.256.25为蛋白质系数,即1克氮所代表的蛋白质量(克数),蛋白质的元素组成,氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类,所有蛋白质都

3、由20种标准氨基酸(standard amino acids)组成。,蛋白质的氨基酸组成,-氨基酸:,不变部分,可变部分,蛋白质的氨基酸组成,(三)氨基酸的结构通式,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的结构通式,1、旋光性:(+)、(-) 2、立体异构体,L氨基酸,D氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的结构通式,天然蛋白质中的氨基酸皆为L-氨基酸,1、根据R的化学结构 (1)脂肪族氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys、Ser、Thr、Glu、Gln、Asp、Asn、Lys、Arg (2)芳香族氨基酸:Phe、Tyr (3)杂环氨基酸:Trp、His (4)杂环亚氨基酸:Pro,蛋

4、白质的氨基酸组成氨基酸的分类,(3)氨基酸的分类,脂肪族氨基酸,氨基乙酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,甘氨酸 Glycine,-氨基丙酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,丙氨酸 Alanine,甘氨酸 Glycine,脂肪族氨基酸,-氨基异戊酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,丙氨酸 Alanine,甘氨酸 Glycine,缬氨酸 Valine,脂肪族氨基酸,-氨基异己酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,丙氨酸 Alanine,甘氨酸 Glycine,缬氨酸 Valine,亮氨酸 Leucine,脂肪族氨基酸,-氨基-甲基戊酸,蛋白质的氨基酸

5、组成氨基酸的分类R的化学结构,丙氨酸 Alanine,甘氨酸 Glycine,缬氨酸 Valine,亮氨酸 Leucine,异亮氨酸 lleucine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,含硫氨基酸, -氨基-巯基丙酸,半胱氨酸 Cysteine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,甲硫氨酸 Methionine, -氨基-甲硫基丁酸,半胱氨酸 Cysteine,含硫氨基酸,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,含羟基氨基酸, -氨基-羟基丙酸,丝氨酸 Serine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,含羟基

6、氨基酸, -氨基-羟基丁酸,苏氨酸 Threonine,丝氨酸 Serine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,酸性氨基酸, -氨基丁二酸,天冬氨酸 Aspartate,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,含酰胺氨基酸, -氨基丁二酸,天冬氨酸 Aspartate,天冬酰胺 Asparagine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,天冬氨酸 Aspartate,天冬酰胺 Asparagine,酸性氨基酸, -氨基戊二酸,谷氨酸 Glutamate,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,天冬氨酸 Aspart

7、ate,天冬酰胺 Asparagine, -氨基戊二酸,谷氨酸 Glutamate,含酰胺氨基酸,谷酰胺 Glutamine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,碱性氨基酸, -氨基-胍基戊酸,精氨酸 Arginine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,碱性氨基酸,精氨酸 Arginine,,-二氨基己酸,赖氨酸 Lysine,脂肪族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,芳香族氨基酸, -氨基-苯基丙酸,苯丙氨酸 Phenylalanine,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,苯丙氨酸 Phenylalanine,酪氨酸 Ty

8、rosine, -氨基-对羟苯基丙酸,芳香族氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,杂环氨基酸,碱性氨基酸, -氨基-咪唑基丙酸,组氨酸 Histidine,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,碱性氨基酸,组氨酸 Histidine, -氨基-吲哚基丙酸,色氨酸 Tryptophan,杂环氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类R的化学结构,杂环亚氨基酸,-吡咯烷基-羧酸,脯氨酸 Proline,2、根据R的极性(表3-1)(1)非极性氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Pro、Phe、Trp (2)不带电荷极性氨基酸:Ser、Thr、Asn、Gln、Ty

9、r、Cys (3)带电荷极性氨基酸:Lys、Arg、His、Asp、Glu,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类,3、根据来源分:内源氨基酸和外源氨基酸 4、根据营养学角度分:必需氨基酸和非必需氨基酸 Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys 一 家 写 两 三 本 书 来 5、根据是否组成蛋白质来分:蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸,蛋白质的氨基酸组成,蛋白质中几种重要的稀有氨基酸,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类是否组成蛋白,非蛋白氨基酸,H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH,-丙氨酸,-氨基丁酸,蛋白质的氨基酸组成氨

10、基酸的分类是否组成蛋白,作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分:D-Glu D-Ala 作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸、鸟氨酸、胍氨酸 (尿素) 作为神经传导的化学物质:-氨基丁酸 有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体(刀豆氨酸) 调节生长作用 杀虫防御作用,非蛋白氨基酸存在的意义:,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类是否组成蛋白,高熔点。 一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚。 氨基酸一般有味。,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质,(四)氨基酸的理化性质,氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收,但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300n

11、m)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。,蛋白质的氨基酸组成,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质,2、氨基酸的两性性质和等电点,不带电形式,两性离子形式,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质,不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在:,正离子,两性离子,负离子,氨基酸所带静电荷为“零”时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(isoelectric point),以pI表示。,实验证明在等电点时,氨基酸主要以两性离子形式存在,但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式,还有极少量的中性分子。,当溶液的pH=pI时,氨基酸主要从两性离子形式存在。,pHpI时,氨基酸主要以正离子形式存在。,pHpI

12、时,氨基酸主要以负离子形式存在。,中性氨基酸:pI=(pK1+pK2)/2pK1为-羧基的解离常数,pK2为-氨基的解离常数。,氨基酸等电点的计算,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质两性解离和等电点,氨基酸等电点的计算,酸性氨基酸:pI=(pK1+pKR-COO-)/2 碱性氨基酸:pI=(pK2+pKR-NH2)/2,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质两性解离和等电点,3、氨基酸的化学反应,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质,1)茚三酮反应,脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮生成黄色物质,2) 与甲醛反应 过量的甲醛易同游离的氨基结合形成二羟甲基氨基酸,增加NH3+的解离,释放质子,使溶液酸性增加:,

13、可以直接用NaOH滴定溶液酸度,根据Na0H的用量就可以计算出氨基酸的含量。,亚硝酸盐反应,用途:范斯来克法(Van Slyke)定量测定氨基酸的基本反应。,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质化学反应,与2,4-二硝基氟苯(2,4-DNFB)的反应,用途:用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸.,蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质化学反应,黄色,该反应由F. Sanger首先发现,所以此反应又称桑格反应(Sanger reaction),2,4二硝基氟苯被称为Sanger试剂。,与苯异硫氰酸酯(PITC)反应(Edman反应),蛋白质的氨基酸组成氨基酸的理化性质化学反应,用途:重复测定多肽链N端

14、氨基酸排列顺序,设计出“多肽顺序自动分析仪”,PTH-AA,(4)氨基酸的分离和分析,分离分析氨基酸的方法主要是各种层析技术,如纸层析、薄层层析、 离子交换层析和高压液相色谱等。,4 蛋白质的分子结构,蛋白质的分子结构包括:一级结构和空间结构,蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中,多肽链折叠形成特殊的形状(构象)(conformation)。,蛋白质有四种结构层次:一级结构(primary) 二级结构(secondary) 三级结构(tertiary) 四级结构(quaternary),空间结构,蛋白质的结构,蛋白质的结构,蛋白质的结构,蛋白质的结构,蛋白质的结构,(1)一级结构

15、形式,一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水连接形成一种酰胺键,也称肽键。氨基酸以酰胺键连接起来的化合物称为肽。由两个氨基酸形成的化合物称为二肽。,蛋白质的一级结构是指蛋白质中氨基酸的组成排列顺序及二硫键的位置。,The structure of a pentapeptide(五肽),肽链写法: N端C端,即游离-氨基在左,游离-羧基在右,氨基酸之间用“-”表示肽键。,H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOH,Ser-Leu-Phe,(S-L-F),N端,氨基酸残基,氨基酸残基,C端,多肽链中的氨基酸单位已不是原来完整的氨基酸分子,因此称为氨基酸残基。,命名:根据氨基酸组成,由N端C端

16、命名,丙氨酰甘氨酰亮氨酸 AlaGlyLeu (or AlaGlyLeu),多肽链的共价结构除肽键外,还有二硫键。这是由肽链上两个半胱氨酸残基的巯基脱氢形成,又称“硫桥”(-S-S-)。含二硫键多的蛋白质结构稳定,如皮、毛、发、角质的蛋白质含二硫键则多。由于是共价结构,可在两条多肽链之间形成,也可在一条多肽链上形成,二硫键对蛋白质空间结构很重要。,4.2 蛋白质的空间结构,蛋白质的空间结构又称高级结构(蛋白质的构象),是指蛋白质分子中原子在空间的排列分布和肽链的走向蛋白质分子的多肽链并不是线形伸展,而是按一定方式折叠盘绕成特有的空间结构,根据折叠的程度不同可细分为蛋白质的二、三、四级结构,多肽

17、链在一级结构的基础上,按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列方式。,蛋白质的二级结构,-螺旋、-折叠、 -转角、自由回转,-螺旋( -helix ),螺旋上升一周包含3.6个氨基酸残基;每个残基沿轴旋转100。;每两个残基之间的距离为0.15nm;螺距0.54nm; -螺旋中氨基酸残基侧链伸向外侧,相邻的螺圈之间形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行。 -螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种。天然蛋白质的-螺旋多为右手螺旋。,-螺旋结构要点:,氨基端,羧基端,影响蛋白质-螺旋结构稳定的因素,1.脯氨酸 Pro,3.相同电荷的氨基酸,2.侧链R基较大,蛋白质的结构二级结构,

18、-折叠结构(-pleated sheet),多肽链按一定轴向呈锯齿状的伸展状态,多肽链呈锯齿状(或扇面状)排列成比较伸展的结构; 相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm,侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方,片层间有氢键相连; 有平行式和反平行式两种。,-折叠结构要点:,-转角 (-turn),主要存在于球状蛋白分子中。,没有一定规律的松散肽链结构。 酶的活性部位。,自由回转,超二级结构:是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。,、 -曲折等,结构域:球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超

19、二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构,具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往由两个以上结构域缔合成三级结构。,结构域是 1970年Edelman提出的,它是指在较大的球状蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的球状构象,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状构象就是结构域。,最常见的结构域约含100200个氨基酸残基,少至40个左 右,多至400个以上。,结构域是球状蛋白质的折叠单位,多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合。,对那些较小的蛋白质分子来说,结构域和三级结构往往是一个意思,也就是说是单结构域的。一般来说,大的蛋白质分子可以由2个或更多个结构域组成。,蛋白质的

20、三级结构,一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布,称为三级结构,是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。,以鲸肌红蛋白为例,1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射线衍射分析,测得了它的空间结构。,肌红蛋白是由一条多肽链折叠盘绕成近似球状的构象。,(2) 主链的80%左右是右手螺旋,其余为无规卷曲,一条多肽链 共有8个螺旋区(A、B、C、D、E、F、G、H),7个非螺 旋区(二个在末端,中间有五个)。,(3) 氨基酸残基的亲水基团几乎全部分布在分子的表面,而疏 水基团几乎全部在分子的内部。,(4) 血红素辅基垂直地伸出分子表面,通过一个His残基和分子

21、内部相连。,从目前对球状蛋白质二、三级结构研究的资料来看,它们有一些共同的特点:,(1) 在球状蛋白质分子中,一条多肽链往往通过一部分-螺旋,一部分-折叠,一部分-转角和无规卷曲等使肽链折叠 盘绕成近似球状的构象。,(2) 球状蛋白质的大多数极性侧链总是暴露在分子表面形成亲 水面,而大多数非极性侧链总是埋在分子内部形成疏水。,(3) 球状蛋白质的表面往往有内陷的空穴,空穴周围有许多疏 水侧链,是疏水区,这空穴往往是酶的活性部位或蛋白质 的功能部位。,蛋白质的四级结构,二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基),彼此借次级键相连,形成一定的空间结构,称为四级结构。,亚基或亚单位(subun

22、it),具有独立三级结构的多肽链单位,称为亚基或亚单位,亚基可以相同,亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。 亚基与多肽链的关系 单独亚基,无生物学功能,当亚基聚合成为具有完整四级结构的蛋白质后,才有功能。 亚基聚合的动力:疏水作用、离子键、氢键、二硫键,蛋白质的结构四级结构,四级结构特点,蛋白质的结构,蛋白质的结构三级结构,共价键,次级键,化学键,肽键,一级结构,氢键,二硫键,二、三、四级结构,疏水键,盐键,范德华力,三、四级结构,蛋白质分子中的共价键与次级键,1.蛋白质的一级结构决定高级结构,蛋白质结构与功能的关系,8M尿素 -巯基乙醇,透析除去 尿素、-巯基乙醇,-链 1 2

23、 3 4 5 6 7 Hb-A N- Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys Hb-S N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys,镰刀形细胞贫血病,患者发生溶血、头昏、胸闷等贫血症状。,2.蛋白质一级结构与功能的关系,蛋白质的一级结构与分子病,3.蛋白质的空间结构与功能的关系,以血红蛋白的别构效应为例说明蛋白质的空间结构与功能的关系,别构效应是指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化。,蛋白质分子结构与功能的关系空间结构,氧合作用显著改变Hb的四级结构,血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换(从T态R态),

24、T态(tense state)紧张态,R态(relaxed state)松驰态。,(一)蛋白质相对分子量,分子质量(Da,kDa) Da全称道尔顿(Dalton),是分子量最常用的单位,就是将分子中所有原子按个数求原子量的代数和。由于蛋白质是大分子,所以常用KDa(千道尔顿)来表示。 摩尔质量(kgmol-1) 如血清蛋白的Mr为66000,分子质量是66kDa,而摩尔质量是66kgmol-1。沉降系数 S(单位离心场强度的沉降速度) 1个S单位为11013s,3.6 蛋白质的性质,(二)蛋白质的两性电离及等电点,蛋白质和多肽一样,能够发生两性解离,具等电点。在等电点 (Isoelectric

25、 point PI)时,溶解度最小,在电场中不移动。 在等电点偏酸性溶液中,蛋白质粒子带正电荷,在电场中向负极移动;在等电点偏碱性溶液中,蛋白质粒子带负电荷,在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白质电泳。,电泳,利用蛋白质的电泳现象,可以将蛋白质进行分离纯化。,由于蛋白质的分子量很大(1-100nm),它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质,如丁达尔现象、布郎运动等。 可用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。 透析法:以半透膜提纯蛋白质的方法叫透析法 半透膜:只允许溶剂小分子通过,而溶质大分子不能通过,如羊皮纸、火棉胶、玻璃纸等,(三)蛋白质的胶体性质,蛋白质溶液稳定的原因: 表

26、面分布很多极性基团,易吸附水,形成水膜(水化层);水膜使蛋白颗粒相互隔开,不会直接碰撞形成大颗粒; 带相同电荷,互相排斥,不易沉淀。,蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体。,蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性,水膜和电荷一旦除去,蛋白质溶液的稳定性就被破坏,蛋白质就会从溶液中沉淀下来,此现象即为蛋白质的沉淀作用。,(四)蛋白质的沉淀反应,在沉淀过程中,结构和性质都没有发生变化,在适当的条件下,可以重新溶解形成溶液,所以这种沉淀又称为非变性沉淀。,可逆沉淀,等电点沉淀法 盐析法 有机溶剂沉淀法,在强烈条件下,破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性及蛋白质的结构和性质,产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解

27、于水,又称为变性沉淀。 加热沉淀 强酸碱沉淀 重金属盐沉淀 生物碱沉淀,不可逆沉淀,蛋白质的性质沉淀反应,1、不要往豆浆里加红糖。因为红糖含有机酸,与豆浆中的蛋白质结合,引起蛋白变性而沉淀。加白糖则无此现象;2. 临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒;3. 酒精消毒灭菌; 4. 加热灭菌的原理 ;5. 煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清发生凝固;6. 豆腐的制作。,一些生活中的蛋白质沉淀现象,(五)蛋白质的变性,天然蛋白质受物理或化学因素的影响,其共价键不变,但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化,致使

28、其原有性质发生部分或全部丧失,称为蛋白质的变性。,蛋白质变性后的表现:生物活性丧失;溶解度降低,对于球状蛋白粘度增加;光吸收系数增大;组分和分子量不变。,引起蛋白质变性的主要因素:,温度(热、冷) 强酸、强碱 尿素和盐酸胍的影响(破坏分子内部氢键、破坏疏水效应)H2N-C-NH2 H2N-C-NH2+Cl- 表面活性剂的影响:如十二烷基硫酸钠(SDS),O,NH2,蛋白质的复性,定义:当变性因素除去后,变性蛋白质又可恢复到天然构象,这一现象称为蛋白质的复性(renaturation)。 有些蛋白质的变性作用是可逆的,其变性如不超过一定限度,经适当处理后,可重新变为天然蛋白质。,蛋白质变性与沉淀

29、的关系,二者有一定的关系,但是两个不同的概念; 蛋白质变性并不一定沉淀。如牛奶加入沸腾,酪蛋白变性,但并不沉淀; 沉淀的蛋白质不一定变性。如用硫酸铵沉淀蛋白质,蛋白质不变性。,蛋白质的颜色反应,含量测定凯氏定氮法(根菌蛋白质平均含氮量16%计算);紫外吸收法(多数蛋白质在280nm附近显示强吸收);双缩脲法;福林酚法;考马斯亮蓝G-250染色法。,蛋白质含量与测定方法,纯度鉴定电泳法;免疫化学法;超速离心沉降法;薄层色谱法。,蛋白质的分类,纤维状蛋白质(fibrous protein) :分子类似纤维或细棒状,可溶或不溶。 球状蛋白质(globular protein) :外形近球形或椭圆形,

30、溶解性较好,能形成结晶,大多数蛋白质属于此类。,(一)依据蛋白质的外形分类,纤维状蛋白质有不溶性和可溶性二类。 不溶性(硬蛋白):角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等; 可溶性:肌球蛋白、纤维蛋白原等。,球状蛋白是结构最复杂,功能最多的一类蛋白质。结构紧密,分子的表面是亲水性的,而内部则是疏水性的。 典型的球蛋白是血红蛋白。 血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分,它的主要功能是运输氧和二氧化碳。,(二)依据蛋白质的组成分类,简单蛋白(simple protein):又称单纯蛋白质;这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽链,不含其它成分。 结合蛋白(conjugated protein):由简单蛋白与其它非蛋

31、白成分结合而成。如色蛋白、糖蛋白、脂蛋白、核蛋白。,分子组成,简单蛋白 (按溶解度),结合蛋白 (按辅基),核蛋白,糖蛋白与蛋白聚糖,脂蛋白,色蛋白,磷蛋白,简单蛋白,清蛋白和球蛋白:广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水,球蛋白微溶于水,易溶于稀酸中。 谷蛋白和醇溶谷蛋白:植物蛋白,不溶于水,易溶于稀酸稀碱中,后者可溶于7080乙醇中。 精蛋白和组蛋白:碱性蛋白质,存在于细胞核中。 硬蛋白:存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中,分角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白,结合蛋白,色蛋白:与色素物质结合而成,如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白:与糖类物质组成,如细胞膜中的糖蛋白等 脂蛋白:

32、与脂类结合而成,如血清,-脂蛋白等 核蛋白:与核酸结合而成,如细胞核中的核糖核蛋白等。 黄素蛋白:与黄素核苷酸结合而成,如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶 金属蛋白:与金属结合而成,如铁蛋白、谷胱甘肽过氧化物酶(硒)、乙醇氧化酶(锌).,The End,本章要点归纳,1. 氨基酸的结构和分类;(必需氨基酸)2. 氨基酸的性质;物理: 两性解离和等电点 化学: 与茚三酮、甲醛、亚硝酸、DNFB、PITC 3. 蛋白质的分子结构一、二、三、四级结构定义和特点; 4. 蛋白质性质物理:紫外吸收、旋光性、两性解离和等电点、胶体性质、 沉淀作用、变性作用; 化学:重要的颜色反应 5. 蛋白质测定方法 6. 蛋白质分类,作业,1.什么是蛋白质分子的1、2、3和4级结构,它们依靠什么样的键和力建立起这些结构?2.蛋白质溶液稳定的原因是什么?如何将蛋白质从溶液中析出沉淀?3. 什么是蛋白质的变性作用?边行后发生哪些变换?引起变性的因素有哪些?4. 蛋白质含量测定的方法有哪些,试介绍其原理?5.一种蛋白质溶液在280nm的吸光值是0.35,在260nm的吸光值为0.20,求其浓度?,

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