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9.1-蛋白质分子的折叠.pdf

上传人:职教中国 文档编号:13975974 上传时间:2022-11-14 格式:PDF 页数:12 大小:831.95KB
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资源描述

1、蛋白质分子折叠定位和修饰降解 目录 /Contents 01 02 03 04 蛋白质分子的折叠 蛋白质分子的定位 蛋白质的修饰 蛋白质的降解 蛋白质分子的折叠 蛋白质折叠( protein folding):从 一条伸展无序的 多肽链 折叠成具有正确空间结构的 蛋白质分子 的过程。 有效折叠成为正确空间结构的条件: 遵循热力学的能量最稳态原则 突破动力学上的限制 蛋白质分子的折叠 01 02 03 符合“自组装”热力学假说(蛋白质的体外折叠模型) 是一个动力学控制的过程 能级形貌理论和谐统一地诠释了蛋白质的折叠过程 诠释蛋白质折叠的机制体现了热力学、动力学和能量学理论的和谐统一 蛋白质分子的

2、折叠 1. 蛋白质的体外折叠符合“自组装”热力学假说 天然蛋白质多肽链可以在体外复性 天然蛋白质在生物学环境中处在热力学最稳定的状态 多肽链氨基酸序列包含了可以形成热力学意义上稳定天然构象所需要的全部信息 “自组装”( self-assembly) 热力学假说 Anfinsen提出并将此假说发展成为“ 蛋白质一级结构决定高级结构 ”著名论断,荣获了 1972年诺贝尔化学奖。 Anfinsen CB 蛋白质分子的折叠 从总体上看 蛋白质折叠遵循从高能态向低能态转变的热力学理论; 但是 在蛋白质折叠途径中存在着某些能级势垒,阻碍蛋白质形成最稳定的空间构象,从而使得蛋白质结构处在某种亚稳态,受到了动

3、力学的控制。 2. 蛋白质折叠是一个动力学控制的过程 蛋白质分子的折叠 蛋白质是一组具有随机结构的分子群,在折叠过程中 各个分子沿着各自的途径进行折叠。 在折叠初期 ,分子结构松散,自由能大,可选择的构象熵也大。蛋白质多肽链通过构象塌陷、表面张力或疏水作用形成紧凑结构。这些结构在拓扑学上同蛋白质活性结构相类似,表现出局部趋稳性。 随着折叠的进行 ,这些结构经过局部的重构造,折叠中间体数目不断减少,形成的折叠中间体构象也越来越稳定,即自由能越来越小,构象熵越来越小,最终形成热力学最稳定的、自由能最小的、唯一的天然构象,这一系列逐步收敛的变化呈漏斗状。 3. 能级形貌理论和谐统一地诠释了蛋白质的折

4、叠过程 蛋白质分子的折叠 蛋白质折叠过程的能级形貌图 A和 B代表两个不同非折叠状态的多肽链, N代表具有天然构象的多肽链 完全变性的多肽链( U) 中间折叠体的多肽链( I) 天然构象的多肽链( N) A B N 结构离散度或熵 自由能 蛋白质分子的折叠 不同模型从不同的视角描述了蛋白质的折叠过程 6.动力学模型 1.成核 -快速生长模型 7.格点模型 2.拼图模型 3.框架模型 4.快速疏水垮塌模型 5.扩散 -碰撞 -缔合模型 蛋白质分子的折叠 氨基酸的侧链和肽链的二级结构 细胞内的特殊环境 蛋白质体内折叠同时受到内在因素和外部条件制约 蛋白质分子的折叠 1. 氨基酸侧链影响二级结构具有一定的倾向性 2. 二硫键形成和脯氨酸残基酰胺键的顺反异构化是折叠过程中的“慢”反应 3. 形成 -螺旋的起始阶殌是个慢过程 4. 单个结构域作为独立单位进行折叠 1. 细胞内大分子拥挤效应影响多肽链的折叠过程 2. 温度和 pH也会影响多肽链的折叠 3. 金属离子配位效应可以影响蛋白质的天然结构 蛋白质分子的折叠 在细胞内至少有三类辅助分子参与了多肽链的折叠 辅助分子 分子伴侣蛋白质 : 是蛋白质在体内进行正确折叠的最主要辅助分子 折叠酶 : 辅助共价键的形成 分子内分子伴侣 : 是具有前导肽的蛋白质前体形式,具有类似分子伴侣的功能

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