1、第7章 酶,一、概述二、酶的命名与分类三、酶的组成与辅酶四、酶结构与功能的关系五、酶的作用机理六、酶促反应动力学七、几种重要的酶类八、酶的分离纯化和活力测定,一、概 述,（一）酶的概念 （二）酶的催化特性 （三）酶的化学本质,（一）酶的概念,酶(Enzyme): 是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂（biocatalyst） 。,（二）酶的催化特性,除具有一般催化剂的共性外还具有不同于一般化学催化剂的如下特征：（1）高效性 化学催化剂的 1071013 倍（2）特异性 对底物和反应类型的严格选择性，绝对、相对、立体化学特异性 （3）易失活 （4）活性可调节（5）反应条件温和,（三） 酶的
2、化学本质,1926年 Sumner 首次证明脲酶具有蛋白质性质以来，人们一直认为，所有的酶都是蛋白质。 1982年，Cech和Altman发现RNA具有多种酶的催化功能 (核酶)，1989年获得诺贝尔化学奖。1995年，Cuenoud 等发现有些 DNA 分子亦具有催化活性。,二、酶的命名与分类,（一）国际系统命名法 （二）酶的分类及编号,（一）国际系统命名法,国际生物化学协会酶学委员会（1961） 系统名称包括两部分：底物名称和反应类型。若酶反应中有两种底物起反应，这两种底物均需表明，当中用“：”分开。如：乳酸：NAD+ 脱氢酶,（二）酶的分类及编号,根据催化的反应类型，分成六大类： .氧化
3、还原酶（oxidoreductases）.转移酶类（transferases）.水解酶类（hydrolases） .裂合酶类（lyases，裂解酶类）.异构酶类（isomerases） .合成酶类（ligases，连接酶类）,酶的编号表示举例：乳酸脱氢酶,三、酶的组成与辅酶,（一）单纯蛋白质酶与结合蛋白质酶 （二）辅助因子 （三）维生素与辅酶,单纯蛋白质酶 水解产物只有氨基酸，酶活性仅决定于它们的蛋白质空间结构。结合蛋白质酶 有一些酶，除含酶蛋白外，还有非蛋白成分的辅助因子，即：全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子,（一）单纯蛋白质酶与结合蛋白质酶,（二）辅助因子,结合酶的辅助因子主要有三种 ：（1
4、）金属离子 如 Cu2+ 、Zn2+、 Mn2+、 Mg2+、 Fe 2+等；（2）金属有机化合物（金属离子 + 小分子化合物） 如铁噗啉；（3）小分子化合物 如NAD+、 NADP+、FAD+、FMN等。,酶蛋 白：决定酶反应的（底物）专一性； 辅助因子：决定酶反应的类型。辅助因子与酶反应的类型有关，是酶表现催化活性所必需的，在催化反应中往往起传递电子、原子和某些化学基团的作用。,全酶中各成分的作用,1.金属离子作用,（1）作为酶活性中心的组成成分，参加催化底物反应；（2）稳定酶活性所必需的分子构象的作用；（3）在酶与底物分子之间起桥梁作用。,2. 小分子有机化合物的作用,辅基 通常把那些与
5、酶蛋白结合比较牢固的（共价键结合），用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基。 辅酶 把那些与酶蛋白结合比较松弛（非共价键结合），用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。,维生素（Vitamin） 是维持细胞正常代谢所必需的，但需要量极少，人和动物体不能合成或者合成量太少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。作 用 它们主要作为酶的辅基或辅酶对新陈代谢过程起着非常重要的调节作用。机体缺少某种维生素时，可以使新陈代谢过程发生紊乱，产生维生素缺乏病。,（三）维生素与辅酶,维生素的分类,脂溶性维生素 维生素A、维生素D、维生素E、维生素K 等。水溶性维生素 维生素B1、维生素B2、维生素
6、B6、维生素B12、维生素PP（ B5 ） 、维生素C、生物素（ B7 ）、叶酸（ B11）、泛酸（ B3 ）等。,维生素与辅酶的关系 （1）维生素B族几乎全部参与辅酶的组成如维生素 Bl 、维生素B2（辅基） 、维生素 PP（ B5）、维生素 B6、叶酸（ B11 ）、泛酸（ B3）等。（2）有些维生素本身就是辅酶 如维生素 C（抗坏血酸）、硫辛酸（是含硫脂肪酸类维生素）等。,水溶性维生素及其辅酶作用,四、酶结构与功能的关系,（一）酶的活性中心和必需基团 （二）酶原与酶原激活 （三）多功能酶与多酶体系,（一）酶的活性中心和必需基团,1.酶的活性中心 2.酶的必需基团,1. 酶的活性中心,酶分
7、子中能直接与底物分子结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心（active center）或 活性部位（active site）。活性中心的两个功能部位：结合部位决定底物专一性；催化部位决定反应专一性。,活性部位的特征：（1）只占总体积的很小一部分，常位于表面的缝隙。为一凹穴，具有三维空间结构。穴内基团多为非极性，形成一个疏水微环境，起催化作用的主要是少数几个极性基团。（2）活性部位不是刚性结构，具有柔性或可变性。,2. 酶的必需基团,在酶分子中经缺失、替换或修饰后能影响和破坏酶活性的基团称为酶催化作用的必需基团（essential group）。包括直接参与形成酶活性中心的基团（
8、活性中心内必需基团：结合基团和催化基团），以及参与维持酶分子活性中心构象的基团（活性中心外必需基团）。,（二）酶原与酶原激活,酶原（zymogen） 不具催化活性的酶前体形式。酶原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。无活性的酶原转变成有活性的酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性中心组建、完善或者暴露的过程。,举 例,例1 由胰腺分泌的几种蛋白酶原，必须在肠道内经过激活（如胰蛋白酶）。例2 凝血酶原激活成凝血酶。,（三）多功能酶与多酶体系,多功能酶是指具有两种以上催化活性的酶。不仅与高效催化有关，且可在不同条件下表现不同催化功能。 有的多功能酶是由多亚基组成的寡聚酶，如大
9、肠杆菌色氨酸合成酶（22）。有的多功能酶是由单一肽链构成的单体酶，如原核生物DNA聚合酶，具有53外切酶功能、35外切酶功能和聚合酶功能。,多酶体系,根据酶催化反应的需要，由催化一系列反应步骤的酶彼此以次级键嵌合形成具有高度组织性的复合体，这一多酶复合体被称为多酶体系（multible enzyme），如丙酮酸脱氢酶系。多酶体系有利于反应的连续进行，催化效率极大提高。,五、酶的作用机理,（一）中间产物学说 （二）酶作用专一性的机理 （三）酶作用高效性的机理,酶首先与底物结合成酶-底物复合物，然后转变成酶-过渡态中间物复合物，然后，生成酶-产物复合物，最后从酶分子上释放产物，从而大大降低反应的活
10、化能（分子由基态转变为过渡态即活化态所需的能量）。,（一） 中间产物学说,E + P,（二）酶作用专一性的机理,1.锁-钥学说 2.诱导契合学说,1.锁-钥学说,底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样才能紧密结合，形成酶-底物复合物（1890年Fischer）。这个学说可以解释酶的绝对专一性，但是不能解释酶的相对专一性。,2.诱导契合学说,酶分子活性中心的结构并不与底物分子的结构互补,但活性中心有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心的各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向 ，从而使酶与底物互补结合，产生酶-
11、底物复合物，并使底物发生化学反应(1958年Koshland) 。,（三）酶作用高效性的机理,1.邻近效应和定向效应 增加活性中心底物的有效浓度，反应基团间分子轨道以正确方位相互交叠，催化效率提高； 2.变形与扭曲效应 底物分子敏感键的变形和扭曲； 3.共价催化 亲核催化与亲电催化； 4.酸碱催化 最活泼的广义酸碱催化剂：组氨酸的咪唑基； 5.微环境效应 疏水或低介电常数区。,六、酶促反应动力学,研究酶促反应速度的规律，以及影响酶促反应速度各种因素的科学，称为酶促反应动力学（kinetics of enzyme-catalyzed reaction）。,（一）底物浓度对酶促反应速度的影响 （二
12、）酶浓度对酶促反应速度的影响 （三）pH对酶促反应速度的影响 （四）温度对酶促反应速度的影响 （五）激活剂对酶促反应速度的影响 （六）抑制剂对酶促反应速度的影响,（一）底物浓度对酶促反应速度的影响,1.底物与速度的关系2.米氏方程3.米氏常数的求法4.米氏常数的意义,1.底物与速度的关系,一定pH、温度、酶浓度下：S较低时，v与S呈正比，为一级反应； S增加， v 不再按比例升高，为混合级反应； S继续加大， v 趋于极限，为零级反应。 S 呈双曲线关系。,2.米氏方程,1913 年前后 Michailis 和 Menten 在前人工作的基础上，作了大量的研究，提出了酶促动力学的基本原理，用数
13、学公式归纳为：,现在一般称为米氏方程。米氏方程圆满地表示了底物浓度与酶反应速度之间的定量关系。,米氏方程式的几种情况（1）,在底物浓度较低时， SKm，分母中 S 一项可以忽略不计，得：,即反应速度与底物浓度成正比，符合一级反应。,米氏方程式的几种情况（2）,在底物浓度很高时，S Km，米氏方程中，Km 可以忽略不计，得：,即反应速度与底物浓度无关，符合零级反应。,3.米氏常数的求法,双倒数作图法,y = ax + b,.,实验时，选择不同的 S 测定相对应的 v。然后，以 1S为横坐标，以 1v 为纵坐标作图，绘出直线 。,4.米氏常数的意义,整理后，得：,时，则 Km S 。由此可知，Km
14、 值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。单位是底物浓度的单位，一般用 mol/L 或 mmolL 表示。米氏常数是酶的特征性物理常数（最适底物、鉴别酶的手段）。,当酶促反应处于:,（二）酶浓度对酶促反应速度的影响,在底物浓度大大超过酶浓度、温度和 pH 固定不变、反应体系中不含有抑制剂的情况下，酶反应速度与酶浓度成正比。,v,E,酶浓度与反应速度的关系,0,当SKm 、pH 和温度为最适时，v= Vmax=K2E，反应速度与酶浓度成正比。,（三）pH 对酶反应速度的影响,（1）pH过小、过大 ( 即过酸或过碱 ) 都能使酶蛋白变性而失活；（2）pH 的改变能影响酶活性中心必需基团的解
15、离程度，同时，也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。,在某一 pH 条件下（酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合并发生催化作用），酶促反应速度达到最大速度，此pH 称为酶的最适 pH ( optimum pH ) 。,最适 pH,酶的最适 pH 不是一个特征常数。它的大小与底物的种类和浓度、缓冲液的性质与浓度、介质的离子强度、温度、反应时间有关。动物体内大多数酶的最适 pH 一般为 6.58.0，但也有例外，如胃蛋白酶的最适 pH 为 1.5，肝精氨酸酶的最适 pH 为 9.7。在测定某种酶的活力时，采用该酶的最适 pH，并用适当的缓冲液维持最适 pH。
16、,（四）温度对酶反应速度的影响,成倒 V 形或倒 U 形曲线。,最适温度(optimum temperature) 使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在 3740 ，接近它们的体温。植物酶的最适温度稍高，在 4045 之间。从细菌中分离出的某些酶，如 Taq DNA 聚合酶的最适温度可达 70。酶的最适温度不是特征性常数。它与底物种类、介质pH、离子强度、保温时间等因素有关。,具体应用,高温能使酶变性失活，一般在80以上，几乎全部的酶变性失活。但是，低温则不然，低温虽然也能使酶活性降低，但是不破坏酶分子构象。临床上低温麻醉: 就是利用低温能降低酶活性，以减慢
17、组织细胞的代谢速度，从而提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性。 生物制品、菌种以及精液的低温保存，也是基于同一原理。,（五）激活剂对酶反应速度的影响,激活剂的概念：凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂（activator）。主要有以下几种类型：（1）金属阳离子，如Ca2+、Mg2+、Zn2+、K+、Na+ 等；（2）无机阴离子，如Cl-、Br-、I- 等；（3）小分子有机化合物，如半胱氨酸、维生素C、谷胱甘肽、巯基乙醇等。,举例说明激活,唾液淀粉酶需要 Cl- 激活，DNA 酶需要 Mg2+ 激活。（1）激活剂的作用是相对的，一种酶的激活剂对另一种来讲，可能是抑制剂；（2）不同浓度的激活剂对酶活
18、性的影响也不同，往往是低浓度下起激活作用，高浓度下起抑制作用。,（六）抑制剂对酶反应速度的影响,某些物质并不引起酶蛋白变性，但是能够与酶分子上的某些必需基团相结合，改变其性质，从而使酶活性降低，甚至于完全丧失，这种作用称为抑制作用 （inhibition），这种物质称为抑制剂 （inhibitor）。 可逆性抑制作用抑制作用不可逆性抑制作用,1.可逆性抑制作用,抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。竞争性抑制可逆抑制作用非竞争性抑制,（1）竞争性抑制,抑制剂竞争性与酶的活性中心结合，从而阻止底物与酶的结合。这是最常见的一种可逆
19、抑制作用。,竞争性抑制典型的例子,丙二酸对琥珀酸脱氢酶 的抑制，因为丙二酸是二羧酸化合物，与这个酶的正常底物琥珀酸结构上很相似。,竞争性抑制剂在临床治疗方面十分重要,不少有疗效的药物实际上就是酶的竞争性抑制剂。 例1 氨基喋呤 氨基喋呤（2-氨基-4-羟基-6-甲基蝶呤类似物）能抑制癌细胞，治疗白血病。 二氢叶酸还原酶 二氢叶酸 四氢叶酸,临床应用意义,例 2 磺胺类药物它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。细菌体内的二氢叶酸合成酶催化对氨基苯甲酸变成二氢叶酸。磺胺类药物，由于与对氨基苯甲酸的结构非常相似，因此对二氢叶酸
20、合成酶有竞争性抑制作用，可使合成二氢叶酸的反应受阻，细菌由于缺乏二氢叶酸，生成四氢叶酸的原料不足，便停止生长繁殖。,磺胺类药物的结构,（对氨基苯磺酰胺）,叶酸 :N-4-（2-氨基-4-氧代-1，4-二氢-6-蝶啶）甲氨基苯甲酰基-L-谷氨酸,(2)非竞争性抑制作用,底物和抑制剂可以同时与酶结合，抑制剂结合于活性中心以外的部位，两者没有竞争作用，但影响产物的释放，Km 不变而Vmax降低。 EDTA 结合金属引起的抑制，即属于非竞争性抑制，如它对 含Mg2+ 的己糖激酶的抑制。,（二）不可逆抑制作用,抑制剂以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂
21、使酶活性恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制作用。,不可逆抑制剂的种类,有机磷杀虫剂 有机汞化合物 有机砷化合物 一氧化碳 氰化物等剧毒物质,非专一性不可逆抑制,S CH 2 SH E AsCH=CHCl + CHSHS CH 2 OH,S CH 2 S E + CHS AsCH=CHClS CH 2 OH,失活的酶,二巯基丙醇（BAL）,巯基酶,BAL与砷剂结合物,专一性不可逆抑制剂,Ks型抑制剂 亲和标记试剂，对甲苯磺酰-L-赖氨酰氯甲酮（TLCK,与酶分子活性中心His57结合）/-赖氨酰甲酯（TLME，胰蛋白酶底物）。Kcat型抑制剂 自杀性底物，酶催化后，潜在的活性基团被激发而与酶分子的
22、必需基团作用抑制酶活性，与天然底物相似，无毒性或毒性极小（药物设计）。,七、几种重要的酶类,（一）变构酶变构酶（allosteric enzyme）又称别构酶，是指那些处于代谢途径关键部位、具有变构调节作用的一类酶。（二）同工酶同工酶（isoenzyme）是指能催化相同的化学反应，但酶的分子结构、组成有所不同的一组酶。,（三）共价调节酶共价调节酶（covalent regulatory enzyme）又称共价修饰酶（covalent modification enzyme），是一类通过共价修饰、去修饰作用发生有活性与无活性型转变的一类酶。（四）抗体酶抗体酶（abzyme）又称催化性抗体（cat
23、alytic antibody），是一种具有催化活性的抗体分子，它既有抗体的高度选择性又有酶的高效催化性。,（五）核酶把具有酶催化活性的核糖核酸（RNA）称为核酶（ribozyme）。（六）酶工程酶工程 ( enzyme engineering ) 是由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。,酶活性的调控可以用两种方式来完成,第一种，是已存在于细胞的酶，可以通过酶分子构象的改变、共价修饰等方式来改变其活性。第二种，是通过改变酶的合成和降解的速度。调节酶 ( regulatory enzyme ): 对代谢途径的反应速度起调节作用的酶。,（一）变构酶,1.
24、变构酶与变构调节 2.变构酶的动力学,1.变构酶与变构调节,（1）变构酶概念：又称别构酶（a11osteric enzyme） ，是指那些处于代谢途径关键部位、具有变构调节作用的一类酶。变构酶一般都是寡聚蛋白酶，由两个或两个以上亚基组成。变构酶有结合底物的活性部位和结合调节物的调节部位。,概念：调节物与变构酶的调节部位（调节亚基）非共价可逆结合，引起酶活性部位构象变化，使酶的活性发生改变，称为变构调节（a11osteric effect）。导致酶活性增加的调节物称为正调节物或变构激活剂；反之，称为负调节物或变构抑制剂。,（2）变构调节,一个分子与酶结合后，产生有利于第二个分子与酶结合的影响，称
25、为正协同效应；反之，为负协同效应。如果协同效应发生在同种分子之间（如底物）称为同促效应或同源协同效应；如果协同效应发生在不同分子之间（如调节物与底物）称为异促效应或异源协同效应。大多数的别构酶既受底物调节，也受底物以外的其它代谢物调节，兼有同促效应和异促效应。,变构调节作用分类,调节物一般是小分子有机化合物。在细胞内，变构酶的底物通常是它的变构激活剂；代谢途径的终产物常常是它的变构抑制剂。 E1 E2 E3 E4A B C D E （）,2.变构酶的动力学,有许多变构酶，其反应速度 (v) 对底物浓度 S 的动力学曲线，不服从米氏方程，即不是双曲线，而是呈S型曲线 。这是正协同效应曲线。,变构
26、酶S型曲线的解释,第一个底物分子与酶分子中第一个亚基的活性部位结合之后，使该亚基的构象发生变化，此亚基的构象变化引起了相邻第二个亚基的构象发生变化，从而提高了第二个亚基的活性部位对第二个底物分子的结合力 ( 亲和力 ) 。第三、第四个亚基对第三、第四个底物分子的结合，依此类推。,变构酶的意义,（1）别构抑制 当终产物过多，将导致终产物堆积，终产物为变构抑制剂，与变构酶的调节部位相结合，抑制该酶催化部位的活性，从而降低代谢途径的总反应速度。经济有效地减少了原始底物的消耗，维持了生物体内的代谢恒定。（2）别构激活 防止底物积累。,（二）同工酶,概念：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子结构、理化性
27、质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶称为同工酶（isoenzyme） 。,哺乳动物的乳酸脱氢酶(LDH)有5种分子形式：分子形式： LDHl，LDH2，LDH3，LDH4， LDH5；亚基组成： H4，H3M，H2M2，HM3，M4。乳酸脱氢酶同工酶分子都是四聚体，但其亚基组成不同。,举例,（三）共价调节酶,在其它酶的催化下，有些酶分子结构中的某种特殊基团，能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子活性发生改变从无活性(或低活性)形式变成有活性(或高活性)形式，或者从有活性(高活性)形式变成无活性(或低活性)形式，这种修饰作用称为共价修饰调节 (covalent modificati
28、on)。这种被修饰的酶称为共价调节酶(covalent modification enzyme) 。,以催化糖原 分解反应的 磷酸化酶 为例,（四）酶工程,酶工程 (enzyme engineering) 是由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。它从应用的目的出发，研究酶的产生、酶的制备与改造、酶反应器，以及酶的各方面应用。,固定化酶,概念 指通过物理或化学方法将酶固定于不溶性高分子载体上，或将酶包埋起来成为一种不溶于水的状态，而制成的一种能够重复使用的酶制剂形式称为固定化酶（immobilized enzyme） 。制备方法 包埋法、吸附法、共价偶联
29、法、交联法等 。,生物酶工程又称为高级酶工程（advanced enzyme engineering）。它是在化学酶工程的基础上发展起来的，是酶学与DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。,生物酶工程,生物酶工程主要研究内容 1,用DNA重组技术 ( 基因工程技术 ) 大量生产酶，这些酶称为克隆酶。,生物酶工程主要研究内容 2,用突变技术改变酶的结构基因，生产性能稳定、活性更高的酶，这些酶被称为突变酶 ( 遗传修饰酶 ) 。例如：酪氨酰-tRNA合成酶的突变酶，其突变部位是 A1a5 取代了 Thr 51，从而使该酶对底物的亲和力提高了100倍。,生物酶工程主要研究内容 3,用蛋白
30、质工程技术，设计新的酶结构基因，生产自然界从未有过的性能稳定、活性更高的新酶。,八、酶的分离纯化和活力测定,（一）酶分离纯化的一般原则 （二）酶活力测定与酶活力单位,（一）酶分离纯化的一般原则,在整个分离纯化过程中要始终保持酶的活性。酶活性的测定应始终贯穿于整个分离纯化过程中，以便于监测酶活性的变化、掌握酶的纯化程度，选择和确定酶的分离纯化方法。,（二） 酶活力测定与酶活力单位,1.酶活力测定酶活力（enzyme activity） ：酶催化底物发生化学反应的能力。测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行的速度。酶促反应速度越快，酶活力就越大；反之，速度越慢，酶活力就越小。,酶促反应的速度曲线及
31、其说明,引起酶促反应速度增加或下降的原因很多，例如：底物浓度下降、产物对酶的抑制、由于产物浓度增加而加速了逆反应、酶变性等。因此，为了排除上述干扰，酶活力应该用酶促反应的初速度来表示。,底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。反应时间一般采用5-10min。只要测定方法足够灵敏准确，原则上，反应时间愈短愈好。,反应初速度,2.酶活力单位,衡量酶活力大小的计量单位。 概念 国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：在25、最适pH、饱和底物浓度的反应条件下，1min内将1微摩尔(mol)的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位 ( 1 IU1molmin )。 如果底物分子有
32、一个以上可被作用的化学键，则一个酶活力单位，便是 1min 使 1mol 有关基团转化所需要的酶量。,为了使酶活力单位与国际单位制中的反应速度（mo1/s ）相一致，1972 年国际酶学委员会正式推荐用 Kat（Katal）作为酶活力单位。规定为：在最适条件下，每秒钟内能使 1mol 底物转化成产物所需要的酶量，定为一个Kat 单位（1Kat 1mo1s）。Kat 与国际单位 ( IU ) 的互算关系如下：1Kat 6107 IU1 IU 16.67 n Kat,酶的转换数（Kat）,酶的比活力,每毫克酶蛋白（酶制剂）所含的酶活力单位数称为酶的比活力（specific activity） ，用 IUmg 蛋白表示。酶的比活力是酶制剂的一个纯度指标。对同一种酶来说，比活力愈高，表明酶纯度愈高。,思考题,1. 简述酶和一般催化剂的共性与特性。2. 酶原和酶原激活有何生物学意义？3. 何谓酶的活性部位？有哪些研究方法？4. 试述酶催化的机理？与酶高效催化相关的因 素有哪些？5. 试述变构调节酶与共价调节酶的异同。6. 何谓同工酶？举例说明其研究意义。7. 举例说明酶竞争性抑制作用及其研究意义。,
