1、问 答 题蛋白质化学1、简述标准氨基酸的结构特点在 20 种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是 -氨基酸。除了甘氨酸之外，其他氨基酸的 -碳原子都结合了四个不同的原子或基团，羧基，氨基，R 基和一个氢原子，所以 -碳原子是一个手性碳原子。氨基酸是手性分子，有 L-氨基酸与 D-氨基酸之分。标准氨基酸均为 L-氨基酸。2、 氨基酸的分类R 基结构：脂肪族氨基酸 芳香族 杂环族 R 基酸碱性：酸性氨基酸 碱性 中性 人体内能否自己合成：必需 非必需 分解产物进一步转化：生糖氨基酸 生酮 生糖兼生酮 是否用于合成蛋白质：标准 非标准 有无遗传密码：编码 非编码 R 基结构与性质：非极性
2、疏水 R 基氨基酸，极性不带电荷 R 基氨基酸，带正电荷 R 基氨基酸 带负电荷3、简述蛋白质二级结构的含义种类及其稳定因素蛋白质二级结构是指：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。在蛋白质多肽链上，氨基酸通过肽键连接。肽键是一个刚性平面结构，是肽链卷曲折叠的基本单位。由于肽键平面相对旋角的角度不同，多肽链可以形成 螺旋 折叠 转角和无规则卷曲等二级结构。上述二级结构是通过旋转肽平面形成的，维持这些二级结构的化学键主要为氢键。4、简述蛋白质的两性解离蛋白质是两性电解质，因为他们有肽链主链 C 端得羧基，天冬氨酸的 -羧基等，可以给出H+而带负电荷，也有肽链主链 N 端得氨基，精氨酸的胍基
3、等可以结合 H+而带正电荷。这些基团的解离状态决定着蛋白质的带电荷状态，而解离状态受溶液 PH 值影响。在某一 PH 值下蛋白质的净电荷量为零，则改 ph 值称为蛋白质的等电点。若 PH 小于 pI，则蛋白质带正电荷，若 pH 大于则带负电荷，人体许多蛋白质的等电点在 5.0 左右，低于体液的pH 值，所以带负电荷5、简述蛋白质的呈色反应一）茚三酮反应：蛋白质分子内含游离氨基，所以与水合茚三酮反应呈色。二）双缩脲反应：双缩脲由两分子尿素脱氨缩合生成，在碱性溶液中与 Cu2+作用呈紫红色。称为双缩脲反应。蛋白质分子的肽键也可能发生双缩脲反应。 三）酚试剂反应：酚试剂含有磷钼酸-磷钨酸，与蛋白质的
4、呈色反应比较复杂。包括在碱性条件下，蛋白质与 Cu2+作用生产蛰合物，蛋白质分子内酪氨酸的酚基在碱性条件下将磷钼酸-磷钨酸还原，呈深蓝色。酚试剂反应的灵敏度比双缩脲反应高 100 倍。6、简述蛋白质的变性及导致蛋白质变性的因素蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。一般认为蛋白质变性的本质是其非共价键被破坏，所以蛋白质变性只是破坏其构象，不改变其一级结构。变性的结果是有些分子内部的疏水基团暴漏出来，使生物活性丧失，蛋白质容易被蛋白酶降解。变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响化学方法有加强酸、强碱、
5、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温 )、紫外线及 X 射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。7、比较蛋白质变性，沉淀，凝固蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象为蛋白质沉淀。凝固：将 pH 值接近等电点的蛋白质溶液加热，可以使蛋白质形成较坚固的凝块，该凝块不溶于强酸强碱，这种现象称为蛋白质凝固。变性导致构象破坏，活性丧失，蛋不一定沉淀。沉淀是胶体溶液稳定因素被破坏的结果，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。凝固是变性的特殊类型，是变性蛋白质进一
6、步形成较坚固的凝块。酶1、简述酶的辅助因子辅助因子是指参与构成酶的活性中心的非氨基酸成分。从化学本质上看，辅助因子有两类，一是金属离子，另一类是小分子有机化合物，多数是维生素的活性形式。辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为辅酶和辅基。辅酶与脱辅基酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去，辅基则结合的牢固，不能除去。2、简述酶的活性中心及其所含的必需基团酶的活性中心是酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异性结合，并催化底物发生反应生成产物。没得活性中心具有特定的空间结构，多数有氨基酸的疏水基团构成，是一个疏水环境。酶蛋白所含的基团并不都与酶活性有关，其中与酶活性密切相关的基团称为酶的必
7、需基团。分为两类。一类是结合集团，作用是与底物结合，是底物与一定构象的酶形成复合物（中间产物）另一类是催化基团，作用是改变底物中某些化学键的稳定性，是底物发生成产物。必需基团首先来自氨基酸侧链，结合酶的活性中心内的必需基团还来自辅助因子。3、简述酶促反应的特点没得催化效率极高。与不参加催化剂相比，加酶能将化学反应速度提高 1081020 倍酶具有很高的特异性。酶对所催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种象称为酶的特异性。可将酶的特异性分为绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。酶蛋白容易失活。酶活性可以调节。生物体内存在着复杂而严密的代谢调节系统，既可以通过改变酶蛋白的总量来调节酶的总活性，
8、又可以通过改变酶蛋白的结构来调节酶蛋白的活性，从而调节酶促反应速度。以确保代谢活动的协调和统一性。确保生命活动的正常进行。4、简述没得特异性及其分类酶对所催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种象称为酶的特异性。可将酶的特异性分为绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应。具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生的一种化学反应。具有立体异构特异性的酶只能催化两种立体异构体中的一种发生化学反应。5、酶以酶原形式存在有何生理意义酶原适于酶的安全转运，如胰腺细胞合成的消化酶类以酶原的形式分泌并转运到肠道，激活后再发挥作用，可以避免在转运过程中
9、对细胞自身的蛋白质进行消化。酶原适于酶的安全储存，如凝血酶类和纤溶酶类以酶原的形式存在于血液循环中，一旦需要便迅速激活成活性的酶，发挥对机体的保护作用。6、Km 值的意义及影响因素Km 值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征常数，不同的酶有着不同的 Km 值。比较来自不同组织或同一组织不同发育期的催化同一反应的酶的 Km 值，可以判断它们是同一种酶还是催化同一反应的同工酶。Km 值只与酶的性质，底物的种类和酶促反应条件有关，与酶浓度无关。糖代谢1、糖的主要生理功能氧化分解，供应能量生命活动需要能量，糖是最主要的能源物质储存能量，维持血糖.糖在体内可以糖原的形式进行储存，这是机体
10、储存能源的重要方式。提供原料，合成其他物质糖分解代谢的中间产物可为体内其他含碳化合物的合成提供原料。参与构造组织细胞糖是体内重要的结构组织其他功能糖能参与构成体内一些具有生理功能的物质。2、血糖来源去路血糖来源（1）糖类消化吸收（2 ）肝糖原分解（3）非糖物质糖异生作用 .血糖去路（1）氧化分解供能（2）合成糖原（3 ）转化成非糖物质或其他糖类（4 ）血糖过高时随尿液排出体外。3、血糖正常值为多少，机体是如何对血糖进行调节的。正常值：3.96.1mmol/L。肝脏是调节血糖的主要器官，肾脏对调节血糖起重要作用。神经系统和激素通过调节肝脏和肾脏的糖代谢来维持血糖浓度的稳定。肝脏调节：肝脏是维持血
11、糖浓度的最主要的器官，是通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖的。肝脏的调节是在神经和激素的控制下进行的。 肾脏调节：肾脏对糖具有很强的重吸收能力，其极限值可以用肾糖阈来表示，只要血糖浓度不超过肾糖阈，肾小管就能将原尿中几乎所有的葡萄糖都重吸收入学，不会出现糖尿。神经调节：用电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧或内脏神经，能促进肝糖原分解，使血糖升高，用电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷走神经，能促进肝糖原合成，使血糖浓度降低。激素调节：胰岛素是唯一能降低血糖浓度的激素，而升高血糖浓度的激素有胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素，生长激素和甲状腺激素等，这些激素主要通过糖调节代谢的各主要途径来维
12、持血糖浓度。4、肝脏对血糖调节肝脏是维持血糖浓度的最主要的器官，是通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖的。当血糖浓度高于正常水平时，肝糖原合成作用加强，促进血糖消耗，糖异生作用减弱，限制血糖补充，从而时血糖浓度降为正常值。当血糖浓度低于正常水平时，肝糖原分解作用增强，糖异生作用加强，使其升至正常水平。并且肝脏的调节是在神经和激素的控制下进行的。5、肾脏对血糖浓度调节肾脏对糖具有很强的重吸收能力，其极限值可以用肾糖阈来表示，只要血糖浓度不超过肾糖阈，肾小管就能将原尿中几乎所有的葡萄糖都重吸收入学，不会出现糖尿。正常人血糖浓度低于肾糖阈，所以不会出现糖尿。肾糖阈是可以变化的，长期糖尿病患者的
13、肾糖阈较高，而有些孕妇则稍低，所以孕妇会出现暂时性糖尿。6、胰岛素对糖代谢影响促进葡萄糖进入肌肉，脂肪等组织细胞内进行代谢诱导糖酵解途径关键酶的生产，促进糖的氧化分解促进糖原合成促进糖转化成脂肪抑制糖原分解和糖异生。7、糖的分解代谢途径有哪些糖酵解途径：供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原，生产乳酸。有氧氧化途径：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生产丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成 CO2 和 H2O,并释放大量能量。磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过 6-磷酸葡萄糖氧化分解生产 NADPH 和磷酸戊糖的途径。糖醛酸途径：葡萄糖通过该途径生产葡糖醛酸，所以称为糖醛酸途径。8、糖酵解
14、四个阶段及生理意义糖酵解在细胞液中进行，反应为四个阶段。G 1,6， 2P 果糖1,6，2P 果糖裂解成磷酸二羟丙酮和 3-磷酸甘油醛。 3- 磷酸甘油醛转化为丙酮酸， 乳酸的生成。在无氧情况下，丙酮酸接受 3-磷酸甘油醛脱氢生产的 NADH+H 离子中的两个氢原子，还原成乳酸。生理意义：糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式。某些组织在有氧时也通过糖酵解功能，如成熟红细胞不含线粒体，通过糖酵解获取能量。皮肤，睾丸，视网膜等组织也是在有氧时通过糖酵解获得能量。糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料。如磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料，丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料。9、糖的有氧氧化分为三
15、个阶段。葡萄糖在细胞液中氧化分解生成两分子丙酮酸，这一阶段获得 2 分子 ATP，给出两个电子对。两分子丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成两分子乙酰 CoA，这一阶段给出两个电子对。两分子乙酰 CoA 经三羧酸循环彻底氧化生成二氧化碳和水，这一阶段净得两分子 ATP，还给出八个电子对。10、三羧酸循环的结果及主要特点每一循环氧化 1 个乙酰基，通过两次脱羧生成两个二氧化碳，通个 4 次脱氢给出 4 对氢，其中 6 个 H 以 NAD+为受氢体，2 个 H 以 FAD 为受氢体，8 个 H 通过氧化磷酸化可以推动合成 11 个 ATP，另外三羧酸循环还通过底物水平磷酸化合成 1 个 ATP，这样每氧
16、化一个乙酰基共产生 12 个 ATP. 三羧酸循环有 3 种关键酶。柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，他们所催化的反应在生理条件下是不可逆的。三羧酸循环本事不会改变其中间产物的总量，即不会消耗中间产物。11、三羧酸循环中脱氢及脱羧反应发生 4 次脱氢反应，其中 2 次同时脱羧。 异柠檬酸氧化脱羧生成 -酮戊二酸，-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA琥珀酸脱氢生成延胡索酸 苹果酸脱氢生成草酰乙酸四次脱氢与氧化磷酸化偶联推动合成 11 个 ATP，两次脱羧实现将一个乙酰基降解产生两个二氧化碳。12、比较糖酵解与有氧氧化糖酵解不需要氧，在细胞液中，最终产物为乳酸，释放能量少。有氧氧化需
17、要氧，在细胞液和线粒体中，终产物为二氧化碳和水，释放能量多。13、论述三羧酸循环在糖类，脂类，蛋白质代谢中地位三羧酸循环是糖类，脂类和蛋白质分解代谢的共同途径。糖分解成丙酮酸，然后氧化成乙酰 CoA 进入三羧酸循环，脂肪水解产生的甘油转化为磷酸二羟丙酮，进一步氧化成乙酰CoA 进入三羧酸循环。氨基酸经过脱氨基生成 -酮酸，进一步氧化成乙酰 CoA 进入三羧酸循环，总之糖类，脂类和蛋白质都是可以通过三羧酸循环彻底氧化生成二氧化碳和水。三羧酸循环是糖类，脂类，蛋白质代谢联系的枢纽。糖分解成乙酰 CoA，通过三羧酸循环合成柠檬酸，转运到细胞液，用于合成脂肪酸，并进一步合成脂肪。汤和甘油经过代谢生成草
18、酰乙酸等三羧酸循环的中间产物， 可以用于合成非必需氨基酸，氨基酸分解生成草酰乙酸等三羧酸循环中间产物，可以用于合成糖和甘油。14、磷酸戊糖途径有何生理意义。磷酸戊糖途径生成的 5-磷酸核糖和 NADPH 是生命物质的合成原料，5-磷酸核糖是核苷酸的合成原料NADPH 可以为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢。作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与 GSSG 还原成 GSH 的反应，参与肝脏内的生物转化。15、肝糖原合成与分解的生理意义糖原和合成和分解是维持血糖正常水平的重要途径。人进食时间是间隔的。所以机体必须储存一定量的糖以备不进食时的生理需要。糖原是糖的储存形式，进食后过多可以再肝脏和肌肉内储存，以
19、免血糖过高，在停食后，如果血糖浓度下降，肝糖原就会分解成葡萄糖释放入血液以补充血糖。 16、人体内 6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向经糖酵解途径生成乳酸经堂的有氧氧化途径生成二氧化碳和水，并释放大量能量经磷酸戊糖途径生成 NADPH 和磷酸核糖经糖醛酸途径生成葡糖醛酸经糖原合成途径合成糖原脱磷酸生成葡萄糖。17、乳酸如何异生成葡萄糖的。乳酸通过糖异生合成葡萄糖。L-乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢生成丙酮酸丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸，然后逆糖酵解途径生成 1,6-二磷酸果糖1,6-二磷酸果糖由果糖-1,6- 二磷酸酶催化生成 6-磷酸果糖，然后异构成 6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖由葡萄糖-6
20、-磷酸酶催化生成葡萄糖。18、简述丙氨酸生糖过程丙氨酸转氨基生成丙酮酸。上题19、糖异生有何生理意义。糖异生主要在饥饿时，饱食高蛋白食物时或剧烈运动之后进行。保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定。在空腹或饥饿时，用氨基酸和甘油等物质合成葡萄糖，维持血糖水平的相对稳定。这对主要利用葡萄糖供能的组织来说具有重要意义。参与食物氨基酸的转化和储存。大多是氨基酸经过脱氨基等分解代谢产生的 -酮酸可以通过糖异生途径合成葡萄糖。因此，从食物消化吸收的氨基酸可以合成葡萄糖，并进一步合成糖原。参与乳酸的回收利用。在某些生理和病理情况下，肌糖原分解生成大量乳酸。乳酸通过血液循环晕倒肝脏，再合成葡萄糖或糖原，这样可
21、以回收乳酸，避免营养物质浪费。并防止发生代谢性酸中毒。脂类代谢1、脂类有哪些生理功能脂类包括脂肪和类脂，他们的生理功能不尽相同。脂肪是机体最重要的能源，脂肪氧化供能多，所占细胞空间小，是一种理想的功能和储能物质脂肪不易导热，皮下脂肪可以防止防止热量散失而维持体温内脏周围的脂肪可以减少器官之间的摩擦，保护和固定内脏，缓冲机械性冲动食物脂肪既是提供必需脂肪酸有作为溶剂促进脂溶性维生素的吸收和转运类脂是构成生物膜的重要成分胆固醇可以转化成胆汁酸，维生素 D，和类固醇既是等。2、简述各类血浆脂蛋白的功能不同血浆脂蛋白的形成场所不同，功能也不同。CM 形成于小肠粘膜，功能是转运来自食物的甘油三酯VLDL
22、 形成于肝脏，可能为转运肝脏合成的甘油三酯LDL 是血浆中由 VLDL 转化而来的，功能是从肝脏组织转运胆固醇HDL 主要形成于肝脏，少数形成于小肠，功能为从肝外组织向肝脏转运胆固醇。3、试述脂肪酸 -氧化过程及其所需酶脂肪酸氧化有多种途径，最重要的是 -氧化。脂肪酸由位于线粒体外膜上的脂酰 CoA 合成酶催化活化成脂酰 CoA脂酰 CoA 以肉碱为载体进入线粒体，需要肉碱酰基转移酶 I,肉碱酰基转移酶 II 催化脂酰 CoA 接下来的氧化过程包括脱氢，加水，再脱氢，和硫解四步反应，最终降解为乙酰 CoA，有脂酰 CoA 脱氢酶， ，-稀脂酰 CoA 水解酶，- 羟脂酰 CoA 脱氢酶， -酮
23、脂酰 CoA 硫解酶催化。4、试述酮体合成的原料场所及其过程酮体包括乙酰乙酸，-羟丁酸和丙酮。以乙酰 CoA 为原料在肝脏线粒体内合成。 两分子乙酰 CoA 由硫解酶催化缩合，生成乙酰乙酰 CoA乙酰乙酰 CoA 由 HMG-CoA 合成催化与一分子乙酰 CoA 缩合，生成 HMG-CoAHMG-CoA 由 HMG-CoA 裂解酶催化裂解，生成乙酰乙酸和乙酰 CoA。乙酰乙酸由 -羟丁酸脱氢酶催化还原，生成 -羟丁酸。乙酰乙酸由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮。5、试述脂肪酸合成原料的来源和脂肪酸合成场所除了从食物摄取之外，脂肪酸主要在体内合成。乙酰 COA 和 NADPH 是脂肪酸的合成原料
24、：糖类，脂类和蛋白质分解代谢均可产生乙酰 COA，NADPH 主要来自磷酸戊糖途径。脂肪酸合成还需要 ATP，生物素，二氧化碳，Mn2+等。脂肪酸是在肝脏，乳腺和脂肪组织等细胞液中合成的。肝脏是人体内脂肪酸合成最活跃的场所。6、试述酮体代谢及其生理意义酮体包括乙酰乙酸，-羟丁酸和丙酮。以乙酰 CoA 为原料在肝脏线粒体内合成。乙酰乙酸和 -羟丁酸通过血液循环运送到肝外组织，在线粒体内被氧化分解，丙酮不能被利用，主要随尿液排出体外。当血浆中酮体水平异常升高是，丙酮也可以由肺呼出。意义：酮体是脂肪酸分解代谢的正常产物，是乙酰 CoA 的转运形式。肝脏的 氧化能力最强，可以为其他组织代谢加工，把脂肪
25、酸氧化成乙酰 CoA，不过乙酰 CoA 不能直接透过细胞膜进行转运，必须转运成可以转换的形式。酮体是水溶性小分子，容易透过毛细血管壁，被肝外组织利用吸收。饥饿时血糖水平下降，脑组织也可以利用酮体。7、叙述乙酰 CoA 的转运酮体是乙酰 CoA 从肝脏向肝外转运的形式，通过酮体合成和利用过程进行，为肝外组织供能，柠檬酸是乙酰 CoA 从线粒体想细胞液转运的形式，通过柠檬酸穿越进行，用于合成脂肪酸和胆固醇。8、简述形成脂肪肝的两个直接原因肝脏是合成甘油三酯最活跃的场所，合成后进一步与载体蛋白结合形成 VLDL 向肝外转运，形成脂肪肝的原因肝脏甘油三只合成过多：常见于甘油三酯或糖的摄入量过多以及脂肪
26、动员加强。VLDL 形成发生障碍： VLDL 所含磷脂对甘油三酯的转运起重要作用。磷脂摄入不足或合成发生障碍都好导致 VLDL 的形成比甘油三酯的合成慢，是肝脏合成的甘油三酯不能及时输出，积累形成脂肪肝。9、胆固醇能转运哪些物质胆固醇在人体内不能分解二氧化碳和水，但可以转化成具有重要活性的物质：在肝脏中转化成胆汁酸在肾上腺皮质中转化成肾上腺皮质激素，在卵巢和睾丸等性腺中转化为性激素在肝脏和肠粘膜细胞内转化成 7-脱氢胆固醇，后者储存在皮下，经过紫外线照射后转化成维生素 D.蛋白质分解代谢1 如何判断蛋白质的营养价值食物蛋白质营养价值高低主要取决于其必需氨基酸所含量得高低及其所含必需氨基酸的种类
27、和比例是否与人体对必需氨基酸的需求一致，必需氨基酸的含量越高而且种类和比例与人体的需求越一致，蛋白质的营养价值越高。2 简述肝昏迷的假神经递质学说在肠道内，一部分氨基酸经肠菌的氨基酸脱羧酶作用而形成胺类，如苯丙氨酸及酪氨酸脱羧形成苯乙胺及酪胺，胺类腐败产物多有毒性，这些产物通常需要经过肝脏代谢转化成无毒形式排出体外。肠梗阻会导致腐败产物生成增多，肝功能障碍会导致肝脏不能对腐败产物进行有效的转运，这些疾患就会进入脑组织。经脑内非特异羟化酶作用，于是苯乙胺羟化而生成苯乙醇胺，酪胺经羟化而生成 -羟酪胺，结构与儿茶酚胺相似，故称假神经递质。假神经递质并不能传递兴奋，反而竞争性以致儿茶酚胺传递兴奋，导
28、致大脑功能障碍，发生深度抑制昏迷，这就是肝昏迷假神经递质学说。3 简述肝细胞内联合脱氨基作用全过程及其意义在氨基转移酶的催化下，氨基酸可以将氨基转移给 -酮戊二酸，生成谷氨酸。谷氨酸由 L-谷氨酸脱氢酶催化氧化脱氨基，生成氨。氨基转移酶与 L-谷氨酸脱氢酶联合作用称为联合过氨基，可以将多数氨基酸脱氨基。联合脱氨基作用过程是可逆的，其逆过程是体内合成非必需氨基酸的主要途径。氨基转移酶和 L-谷氨酸脱氢酶在体内是普遍存在的，所以联合脱氨基是大多数氨基酸托氨基的主要途径。4 氨基酸脱氨基方式有哪些及其特点氨基酸可以通过转氨基反应，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用及其他脱氨基作用进行脱氨基。转氨基的反应
29、过程只发生于氨基转移，不产生游离的 NH3.联合脱氨基主要在肝脏和肾脏中进行，是体内大多数氨基酸脱氨基的主要途径，其逆过程是合成非必需氨基酸的主要途径。肌肉组织通过嘌呤核苷酸循环脱氨基，该循环消耗高能化合物。5 血氨主要有哪些来源去路来源：氨基酸脱氨基产生 NH3。胺类物质氧化产生 NH3。肠道内的腐败作用和尿素分解产生 NH3。去路：在肝脏合成尿素，通过肾脏排出体外。合成非必需氨基酸和嘌呤碱基，嘧啶碱基等含氮物质。部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生 NH3，与 H+结合生成 NH4+排出体外。6 简述鸟氨酸循环过程及其意义过程：在肝细胞线粒体内，NH3，CO2 ，和 ATP 合成氨甲酰磷酸。
30、氨甲酰磷酸与鸟氨酸缩合，生成瓜氨酸。瓜氨酸由线粒体内膜上的载体转运至细胞液中，与天冬氨酸缩合，生成精氨酸代琥珀酸，然后裂解，生成精氨酸和延胡索酸。精氨酸水解生成尿素，通过血液循环转运至肾脏，随尿液排出体外。意义：NH3 是含氮化合物分解产生的有毒物质，尿素是 NH3 的主要排泄形式。7 简述肝昏迷的氨中毒学说NH3 具有毒性，脑组织对 NH3 尤为敏感，肝功能严重受损时尿素合成发生障碍，会导致血氨升高，称为高血氨症。血氨升高时大量 NH3 进入脑组织，与脑细胞内的 -酮戊二酸结合生成谷氨酸，并进一步生成谷氨酰胺。结果是大量消耗 NADH 和 ATP 的能源物质，大量消耗 -酮戊二酸，使三羧酸循
31、环速度降低，影响 ATP 的合成，使脑组织供能不足。大量消耗谷氨酸，而谷氨酸是神经递质。能力及神经递质严重缺乏会影响到脑功能直至昏迷，临床上称为氨中毒或肝昏迷。8 简述一碳单位代谢含义及意义有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位，涉及一碳单位转移和利用的代谢称为一碳单位代谢。一碳单位代谢和核酸代谢关系密切，氨基酸分解产生的一碳单位由四氢叶酸携带和转运，参与嘌呤碱基和嘧啶碱基的合成。N5-甲基四氢叶酸通过甲硫氨酸循环为生物合成提供活性甲基。9 简述甲硫氨酸循环过程及其意义过程：甲硫氨酸与 ATP 反应，生成活性甲硫氨酸 SAMSAM 可以为甲基化反应提供活性甲基
32、。SAM 供出甲基后生成 S-腺苷同型半胱氨酸。S-腺苷同型半胱氨酸脱去腺苷，生成同型半胱氨酸。同型半胱氨酸从 N5-甲基四氢叶酸获得甲基，重新生成甲硫氨酸。完成甲硫氨酸的循环。意义：甲硫氨酸循环提供了活性甲基，用于合成许多重要的甲基化合物。N5-甲基四氢叶酸通过甲硫氨酸循环供出甲基，使四氢叶酸得到再生，参与其他一碳单位代谢。核酸的生物合成1 简述 DNA 复制的基本特征、复制是以秦代 DNA 为模板合成子代 DNA，从而将遗传信息准确的传递到子代 DNA 分子的过程。DNA 复制的基本特征包括半保留复制，从复制起点双向复制和半不连续复制。2 试述大肠杆菌 DNA 聚合酶 I 的活性功能DNA
33、 聚合酶 I 是一种多功能酶，有三种催化活性。5 3聚合酶活性与聚合反应。DNA聚合酶的作用是催化 dNTP,但还需要模板和引物。 3 5外切酶活性与校对功能。它对于 DNA 作为遗传物质所必需的稳定性和保真性是至关重要的。53 外切酶活性与切口平移。通过切口平移既可以在 DNA 复制过程中切除随链冈崎片段 5端得 RNA 引物，并合成 DNA 填补，又可以在 DNA 修复过程中发挥作用。3 试述逆转录的基本过程逆转录是以 RNA 为模板，以 dNTP 为原料，由逆转录酶催化合成 DNA 的过程。逆转录：以 RNA 为模板，以 53方向合成其单链互补 DNA，形成 RNADNA 杂交体。水解：
34、特异地水解 RNADNA 杂交体中的 RNA，获得游离的 sscDNA。复制：以 sscDNA 为模板，复制得到双链互补 DNA，sscDNA 和 dscDNA 统称为互补 DNA.4 简述 DNA 损伤的主要类型DNA 损伤即 DNA 的碱基序列发生了可以传递给子代细胞的变化，这种变化统称导致基因产物功能的改变或者丧失。DNA 损重包括错配，缺失，插入，重排。错配：错配又称点突变，包括转换和颠换。颠换是嘌呤与嘧啶之间的互换。缺失和插入：碱基缺失和插入会导致移码突变，即突变点以后的遗传密码全部改变。造成蛋白质的氨基酸组成和序列改变重排：重排是指基因组 DNA 发生较大片段的交换，蛋不涉及遗传物
35、质的丢失和获得。5 简述引起 DNA 损伤的主要因素物理因素，如紫外线可以使 DNA 链上的相邻胸腺嘧啶共价结合生成嘧啶二聚体，影响 DNA 双螺旋结构，使复制和转录均受阻碍。化学因素，有亚硝酸盐，烷化剂和芳香烃类等。生物因素。有逆转录病毒及可以整合到染色体 DNA 上的病毒 DNA.6 试从模板，参与酶，合成方式，合成原料，产物等几方面叙述 DNA 复制与转运异同点。模板：都以 DNA 为模板，但复制的模板为解开的两股 DNA 单链，转录的模板是一股 DNA 链的一段，故为不对称转录。参与酶：参与复制的酶主要有 DNA 聚合酶，拓扑酶，解旋酶，引物酶，连接酶。参与转录的酶主要是 RNA 聚合
36、酶。 DNA 聚合酶，和 RNA 聚合酶均按 53 方向催化延伸。连续性：复制是半不连续的，转录是连续进行的。 后加工：复制产物为两条与亲链相同的子代 DNA 双链，不需要加工修饰。转录产物为与 DNA 模板链互补的 RNA 分子，还需要经过剪接等加工。原料：复制原料是四种 dNTP。转录原料是四种 NTP.肝胆生化1 肝脏在糖代谢中的作用肝脏在糖代谢中最重要的作用是通过肝糖原的合成与分解及糖异生维持血糖浓度的相对稳定。饱食状态下，血糖浓度升高，大量葡萄糖被肝细胞摄取并合成肝糖原储存起来。空腹时，血糖浓度降低，肝脏将肝糖原分解成葡萄糖，释放入血，补充血糖，并供肝外组织利用。饥饿十几小时之后，肝
37、糖原消耗殆尽，肝脏通过糖异生合成葡萄糖，补充入血糖，维持血糖浓度。肝脏严重受损时，肝糖原代谢及糖异生能力减弱，难以维持血糖正常浓度。因而进食后会出现一过性高血糖，饥饿时出现低血糖。由于肝糖原储量有限，过多大量葡萄糖被肝细胞摄取知州，过多的葡萄糖可以转换成脂肪，并以 VLDL 的形式向肝外输出。2 肝脏在脂类代谢中作用肝脏参与脂类的消化吸收肝脏是脂肪酸分解，合成和专业的主要场所肝脏是酮体合成的唯一场所肝脏是胆固醇代谢的主要场所肝脏是磷脂合成的场所，肝脏合成的清蛋白是脂肪动员释放的游离脂肪酸的运输工具。3 肝脏在胆固醇代谢中作用肝脏是胆固醇代谢的主要场所。肝脏合成的胆固醇占全身合成总理的 80%，
38、是血浆胆固醇的主要来源。肝脏进一步将胆固醇转换为胆固醇酯肝脏向其他组织提供胆固醇和胆固醇酯肝脏将胆固醇转化为胆汁酸汇入胆汁。肝脏向血液释放磷脂酰胆碱胆固醇酰基转移酶，与 HDL 共同清除血浆游离胆固醇。4 肝脏在蛋白质代谢中作用肝脏在蛋白质代谢中非常活跃，特别是在合成蛋白质，分解氨基酸和合成尿素等方面。肝脏是合成蛋白质的重要场所。肝脏是分解氨基酸的主要场所。肝脏是清除血氨，合成尿素的主要场所。5 肝脏蛋白质合成的特点肝脏是蛋白质合成的重要场所，合成蛋白质特点有合成量多，在人体和组织器官中，肝脏的蛋白质合成量最多，占全身总理 40%以上。更新快，肝脏蛋白质的半衰期为 10 天，而肌肉蛋白质的半衰
39、期为 180 天。种类多：在血浆中，除了 球蛋白之外，其他血浆蛋白大说在肝脏内合成。6 简述胆汁酸代谢胆汁酸是胆固醇 代谢产物，胆汁酸代谢包括胆汁酸生成，转化，排泄和重吸收。形成胆汁酸的肠肝循环。在肝细胞内，胆固醇转化生成初级游离胆汁酸。在干细胞内，初级游离胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸缩合，生成初级结合胆汁酸，随胆汁通过胆管汇入胆囊储存。随胆汁排入肠道的结合胆汁酸受肠道菌作用部分水解重新生成游离胆汁酸。其中一部分初级游离胆汁酸还原成次级游离胆汁酸。次级游离胆汁酸重吸收入肝脏，与甘氨酸或牛磺酸缩合，生成次级结合胆汁酸，随胆汁通过胆管汇入胆囊储存。7 简述胆汁酸的种类及其形成场所初级游离胆汁酸：胆酸，鹅
40、脱氧胆酸，形成于肝脏。初级结合胆汁酸：甘氨胆酸，牛磺胆酸，甘氨鹅脱氧胆酸，牛磺鹅脱氧胆酸，形成于肝脏。次级游离胆汁酸：脱氧胆酸，石胆酸，形成于肠道。次级结合胆汁酸：甘氨脱氧胆酸，牛磺脱氧胆酸，甘氨石胆酸，牛磺石胆酸，形成于肝脏。8 胆色素代谢胆色素是血红素的主要分解产物，包括胆红素，胆绿素，胆素原和胆素等，其中胆红素呈橙黄色，是胆色素的主要成分。衰老红细胞被单核吞噬细胞系统破坏，释放处血红蛋白，进一步分解成珠蛋白和红色素。红色素裂解成胆绿素，胆绿素还原成游离胆红素。游离胆红素释放入血，与血浆清蛋白形成胆红素-清蛋白复合物，随血液转运到肝脏。胆红素通过特异性细胞膜受体进入肝细胞，并与细胞液中的载
41、体蛋白结合，转运到滑面内质网，与 UDP-葡糖醛酸缩合生成结合胆红素。从肝细胞分泌，汇入胆汁并排出肠道。结合胆红素在肠道菌作用下脱去葡糖醛酸，再还原成无色胆色素，大部分胆素原在肠道下段被空气氧化成粪色素，多数随粪便排出。未排出的胆素原由肠道重吸收，通过门静脉回到肝脏。重吸收的胆素原大部分仍以原形排至肠道，形成胆素原的肠肝循环，其余进入体循环，随尿液排出体外。9 胆素原的肠肝循环游离胆红素在肝细胞滑面内质网与 UDP-葡糖醛酸缩合生成结合胆红素从肝细胞分泌，汇入胆汁并排出肠道。结合胆红素在肠道菌作用下脱去葡糖醛酸，再还原成无色胆色素，大部分胆素原在肠道下段被空气氧化成粪色素，多数随粪便排出。未排
42、出的胆素原由肠道重吸收，通过门静脉回到肝脏。重吸收的胆素原大部分仍以原形排至肠道，形成胆素原的肠肝循环，其余进入体循环，随尿液排出体外。10 生物转化特点连续性和多样性：一种物质的生物转化过程往往比较复杂，需要连续反应，产生多种产物，并且大多数先进行第一相反应，再进行第二相反应。解毒致毒两重性：一种物质经过生物转化作用后，其毒性可能减弱，也可能增强。名 词 解 释糖类糖苷键：由糖的半缩聚羟基形成的化学键还原糖：能被碱性弱氧化剂氧化的糖寡糖：由 2-10 个糖基以糖苷键结合而成的化合物，又称为低聚糖。杂多糖：由多种单糖和单糖衍生物构成的多糖，又称为异多糖。吡喃环：环式结构的葡萄糖等一些单糖的环视
43、骨架类似于吡喃，称为吡喃糖。脂类必需脂肪酸：即 -亚麻酸，亚油酸和花生四烯酸，它们是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，因哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取。胆汁酸：胆固醇的转化产物，是人和动物胆汁的主要成分，参与食物脂类的消化吸收。蛋白质氨基酸的等电点：氨基酸是是两性电解质，其解离状态受 pH 影响，在某一 PH 下溶液中氨基酸的净电荷量为零，此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。用符号 pI 表示。蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。二硫键：由两个巯基
44、通过氧化脱氢形成的共价键，蛋白质分子内的半胱氨酸可以通过氧化脱氢形成二硫键。蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。盐析：蛋白质溶液中 加入 大量中性盐 破坏胶体溶液稳定性 沉淀核酸化学肽键：蛋白质分子内，一个氨基酸的 羧基和一另一个氨基酸的 氨基脱水缩合形成的化学键，DNA（RNA）：主要由 4 种脱氧核糖核苷酸按一定的顺序，以 3，5-磷酸二酯键连接而成的一类核酸，是生物遗传信息的载体。核苷：嘌呤的 N-9 或嘧啶的 N-1 与核糖或脱氧核糖的 C
45、-1 通过 糖苷键连接而成的化合物，包括核糖核苷和脱氧核糖核苷两类。核苷酸：由磷酸，戊糖，和含氮碱基构成的生物分子，是核酸的结构单位。DNA 变性：双链 DNA 解旋，解链，形成无规线团，从而发生性质改变。DNA 复性：除去变性因素 变性的 DNA 单链自发互补结合，恢复原来结构增色效应：单链 DNA 紫外线吸收比双链高 40%，变性导致紫外线吸收增加减色效应：复性导致变性 DNA 恢复天然构象，紫外线吸收减少解链温度：使 DNA 变性解链达到 50%时的温度。酶 酶：由活细胞合成的，具有催化作用的蛋白质。全酶：脱辅基酶蛋白与辅助因子结合形成的化合物辅酶：酶的一类辅助因子，与脱辅基酶蛋白结合不
46、牢固，可以用透析或超滤的方法除去、。酶的辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。酶的活性中心：酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异性结合，并催化底物发生反应生成产物，又称为活性部位酶的必需基团：酶蛋白所含的基团并不是都与酶活性有关，其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团酶的结合基团：活性中心内的一类必需基团，其作用是与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物。酶的催化基团：活性中心内的一类必需基团，其作用是改变底物中某些化学键的稳定性，是底物发生反应生成产物。酶的辅助因子：参与构成酶的活性中心并催化反应的非氨基酸成分。酶原：酶的无活性前
47、体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。m：是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或中间产物结合使酶的活性降低或丧失，可用透析超滤等物理方法解除竞争性抑制作用：有些可逆性抑制剂结构与底物相似，能够与酶的活性中心结合，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制酶和底物结合，从而抑制酶促反应。不可逆性抑制抑制作用：抑制剂以共价键与酶的必需基团结合使酶的活性丧失，很难用透析超滤等物理方法解除维生素NAD: 烟酰胺
48、腺嘌呤二核苷酸维生素 PP 的活性形式之一，是某些脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化过程中发挥递氢作用NADP: 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸维生素 PP 的活性形式之一，是某些脱氢酶的辅助因子，主要在还原性和合成代谢中发挥递氢作用磷酸吡哆醛：维生素 B6 的活性形式之一，是氨基转移酶和脱羧酶的辅助因子，参与氨基酸的转氨基反应和脱羧反应。CoA：泛酸的活性形式之一，作为酰基载体参与酰基代谢。FMN： 黄素单核苷酸，维生素 B2 的活性形式之一，某些 脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化中起递氢作用FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸，维生素 B2 的活性形式之一，是某些脱氢酶的辅助因子，主要在生物氧化中起递氢作用
49、生物氧化生物氧化： 生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸” 或“细胞氧化”。呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼高能化合物：传统生物化学中把在标准条件下水解时释放大量自由能的化学键称为高能键，含有高能键的化合物称为高能化合物。氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随 ADP 磷酸化生成 ATP 的作用，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成 ATP 的主要方式。底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸
