1、1生物化学听课、记忆与测试补充答案绪 论名词解释1生物化学：是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。 2分子生物学：研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学。第一篇 生物分子的结构与功能第一章 蛋白质的结构与功能填空题1肽键 氢键 疏水键 次级键2酸 碱 酶 氨基酸3盐析法 有机溶剂沉淀 某些酸类沉淀 重金属盐沉淀 盐析 低温有机溶剂4 碳 自由旋转度5S 型 促进 正协同6长 大7定性 定量 茚三酮反应 双缩脲8次级键 空间 一级 理化 生物学活性9蛋白质 可使肽链正确折叠 在二硫键正确配对中起重要作用1028
2、0 定量测定11电荷数量 分子量大小 分子形状名词解释1分子伴侣：是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，是一类帮助多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，随后松开，如此重复进行可以防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。2模序：在蛋白质分子中，可发现 2 个或 3 个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模序。3变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子 O2 与一个血红素辅基结合，引
3、起亚基构象变化，进而引起相邻亚基构象变化，更易与 O2 结合。4协同效应：是指蛋白质中的一个亚基与其配体结合后，能影响该蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应。5肽单元：在多肽分子中肽键的 6 个原子(C 1、C 、O、N、H 、C 2)位于同一平面，被称为肽单元(肽键平面 )。6蛋白质变性作用：在某些理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构受到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质的改变及生物学活性的丧失，这种作用称为蛋白质的变性作用。7蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一 pH 值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离2子，净电荷
4、为零，此时该溶液的 pH 值称为该蛋白质的等电点。8肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子的水，所形成的酰胺键称为肽键。9透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称为透析。10-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每 3.6 个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为 -螺旋。11亚基：在具有四级结构的蛋白质分子中，其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基，亚基和亚基之间以非共价键相连接。12结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成 1 个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。13蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的组成和排列
5、顺序。14蛋白质的三级结构：是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。15蛋白质沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象。问答题1分子伴侣在蛋白质分子折叠中的作用：分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，随后松开，如此重复进行，可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣在蛋白质二硫键的正确配对中也起重要作用。2蛋白质的结构与功能的关系：一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的生物学功能；
6、一级结构不同，其功能也不同；一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由 2 条 链和 2 条 链组成，正常人 链的第 6 位谷氨酸换成了缬氨酸，这就导致分子病 镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞携氧能力下降，易溶血。空 间 结 构 与 功 能 的 关 系 也 很 密 切 ， 空 间 结 构 改 变 ， 其 理 化 性 质 与 生 物 学 活 性 也 改 变 。 如 核 糖 核 酸 酶 变性 或 复 性 时 ， 随 之 空 间 结 构 破 坏 或 恢 复 ， 生 理 功 能 也 丧 失 或 恢 复 。 变 构 效 应 也 说 明 空 间 结 构 改 变 ， 功 能 改变 。3分离纯
7、化蛋白质的主要方法及其原理：蛋白质分离纯化的方法主要有盐析、透析、凝胶过滤(分子筛)、电泳、离子交换层析(色谱) 、超速离心等。各自原理如下：（1）盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同，向蛋白质溶液加入中性盐，破坏水化膜和电荷两个稳定因素，使蛋白质沉淀。（2）透析和凝胶过滤均根据分子大小不同而设计。透析是利用仅有小分子化合物能通透半透膜，使大分子蛋白质与小分子化合物分离，达到除盐目的。凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗粒，样品中小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白质不能进入，由于二者路径长短不同，故大分子先于小分子流出柱，可将蛋白质按分子量大小不同而分离。（3）蛋白质是两性
8、电解质，在不同 pH 溶液中所带电荷种类和数量不同，故在电场中向相反的电极方向泳动，电泳的速度取决于场强、蛋白质所带电荷数量和其分子大小与形状。（4）在层析柱内，带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂相结合，然后用盐溶液洗脱，随着盐浓度增加，带电荷少与多的蛋白质先后被洗脱出来，分部收集洗脱液，达到分离蛋白质的目的。（5）根据不同蛋白质的密度与形态区别，可用超速离心法，使其在不同离心力作用下沉降，达到分离目的。4蛋白质或多肽链的 N 末端或 C 末端分析方法：多肽链的 N 末端和 C 末端分析，均可用化学法和酶法。N 末端分析可用 2,4-二硝基氟苯法、二甲基氨基萘磺酰氯法、丹伯磺酰氯法（ D
9、absyl-CL）和 Edman降解法，以及氨基肽酶法。C 末端分析可用肼解法和羧基肽酶法。5沉淀蛋白质的主要方法有：盐析、有机溶剂、某些酸类、重金属盐、加热凝固。上述方法的特点：中性盐破坏蛋白质的水化膜和电荷，采用不同浓度盐可将不同蛋白质分段析出，盐析得到的蛋白质具有生物学活性。有机溶剂可破坏蛋白质的水化膜使其沉淀，常温下操作，蛋白质无活性，低温下操作，则有活性。3某些酸类如钨酸、三氯醋酸等的酸根与带正电荷的蛋白质结合而沉淀，前提是溶液的 pH 值小于 PI。该法得到的蛋白质无活性。与酸类相反，重金属离子 Pb2+等可与带负电荷的蛋白质结合而沉淀，故要求溶液 pH 大于 PI。该法得到的蛋白
10、质也无活性。在等电点时加热蛋白质可形成凝块沉淀。该法得到的是变性蛋白质。6酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸。碱性氨基酸包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。7必需氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸。8引起变性的因素有：物理因素如高温、紫外线、X 射线、超声波、剧烈振荡等；化学因素如强酸、强碱、尿素、去污剂、重金属、浓酒精等。变性后：生物学活性丧失；溶解度下降；粘度增加；易被蛋白酶水解。9多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构，连接一级结构的键是肽键。蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链构象，二级结构的种类有 -螺旋
11、、-折叠、-转角和无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定，最主要的键是疏水键。四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基，一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。维持其稳定的是次级键，如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。10Gly 参与合成谷胱甘肽(GSH)。GSH 的活性基团是半胱氨酸巯基(-SH) ，GSH 在体内的重要功能之一是保护某些蛋白质或酶分子中的-SH 不被氧化，从而维持各自的生物学功能。甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团” 。 “一碳基团”的主要生理
12、功能是作为合成嘌呤和嘧啶的原料。Gly 和琥珀酰 CoA 及 Fe2+合成血红素，而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基，在氧的运输和贮存中发挥极其重要的作用。Gly 可以和游离型胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸 )结合，形成结合型胆汁酸甘氨胆酸和甘氨鹅脱氧胆酸。胆汁酸是界面活性物质，他们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。另外，甘氨酸和其他氨基酸都是蛋白质、肽类合成的原料。蛋白质、肽具有重要的生理功能。尤其是结构蛋白胶原中，甘氨酸含量特别多。第二章 核酸的结构与功能填空题12 3.4 10 外 内2单核苷酸 3,5-磷酸二酯键 3双螺旋 含氮碱 氢键4单股 双螺旋 三叶草5C H O N P 磷 9%10%
13、 磷6氢键 碱基堆积力7降低 升高8C G A T9嘌呤 嘧啶 共轭双键 10二氢尿嘧啶（DHC） 反密码 TC 额外11结合氨基酸 辨认密码子129 1 糖苷 1 1 糖苷135末端的 7-甲基鸟嘌呤与三磷酸鸟苷的帽子结构、3末端的多聚 A 尾14分子大小 GC 比例15酶的催化 RNA 可用于肿瘤和病毒治疗416作为生物遗传信息复制的模板 基因转录的模板 蛋白质17缓慢冷却 退火 高 短18有一定数量的碱基彼此互补（或不完全互补） DNA -DNA DNA- RNA RNA-RNA19核小体20氢 一级名词解释1碱基互补规律：核酸分子中，腺嘌呤与胸腺嘧啶；鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成
14、固定的碱基配对，这称为碱基互补配对规律。2核苷酸：核苷分子中戊糖的羟基与 1 分子磷酸以酯键相连形成的化合物，统称为核苷酸。3核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。4复性：热变性的 DNA 溶液经缓慢冷却，可使原来两条彼此分离的链重新缔合，重新形成双螺旋结构，这个过程称为复性。5增色效应：核酸变性后，在 260nm 处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。这是判断DNA 变性的一个指标。6DNA 的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为 DNA 的一级结构。7稀有碱基
15、：机体内除常见 5 种碱基 A、G 、C、U 、T 外，还有一些修饰过的或微量的其他碱基称为稀有碱基，如 DHU、X、I、mG、mA。8核苷：戊糖与碱基缩合成的化合物统称为核苷9核小体：是真核细胞染色质的基本结构单位。核小体由 DNA 与组蛋白共同组成。组蛋白H2A、H2B 、H3 和 H4 各 2 分子组成八聚体，外缠 140bp DNA 组成核心颗粒；组蛋白 H1 和 60100bp DNA 组成连接区。核心颗粒和连接区构成一个核小体。10T m 值：DNA 变性过程中，其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度（或称变性温度、融点） ，用 Tm 表示，一般 7085。11 核 酸
16、 分 子 杂 交 ： 如 果 把 不 同 的 DNA 链 放 在 同 一 溶 液 中 作 变 性 处 理 ， 或 把 单 链 DNA 与 RNA 放 在一 起 ， 只 要 有 某 些 区 域 有 成 立 碱 基 配 对 的 可 能 ， 它 们 之 间 就 可 形 成 局 部 的 双 链 。 这 一 过 程 称 为 核 酸 分 子 杂交 。12核酶：具有自我催化能力的 RNA 分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的 RNA 被称为核酶。问答题1核酸热变性后，使其温度缓慢下降时，同种可完全互补的变性 DNA 的两条多核苷酸链重新相连，形成原有的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，这种现象称
17、为复性。不同来源热变性后的 DNA 片段在进行复性时，只要有一定数量的碱基彼此互补，就可形成双链结构。这种不完全互补的二链在复性时的结合称为杂交。杂交种类有 DNA-DNA、RNA-DNA、RNA-RNA。因此可以说杂交是一种特殊的复性。应用被标记已知碱基序列的单链核酸分子为探针，在一定条件下与待测样品 DNA 单链进行杂交，可检测出 DNA 分子中是否含有与探针同源的碱基序列。应用此原理对细菌、病毒、肿瘤、心血管和分子病进行诊断称为基因诊断。2核酸变性后，在 260nm 处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。嘌 呤 和 嘧 啶 环 中 均 含 有 共 轭 双 键 ， 因 此 对 26
18、0nm 波 长 的 紫 外 光 有 最 大 吸 收 峰 ， 碱 基 平 时 在 DNA 双 螺旋 的 内 侧 。 当 DNA 变 性 后 ， 氢 键 破 坏 ， 成 为 两 股 单 链 DNA， 在 螺 旋 内 侧 的 碱 基 暴 露 出 来 ， 故 出 现 增 色 效应 。3一个二倍体细胞 DNA 的总长度约为 2m（10bp 的长度为 3.4nm，二倍体） 。在真核生物内 DNA 以非常致密的形式存在于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。染色体的基本单位是核小体。核色体是由 DNA 和组蛋白构成的，是 DNA 的超级结构形5式。组蛋白分子构成核
19、小体的核心，DNA 双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。核小体的核心颗粒之间再由 DNA（约 60bp）和组蛋白 H1 构成的连接区连接起来形成串珠状的结构。在此基础上，核小体又进一步旋转折叠，经过形成 30nm 纤维状结构、300nm 襻状结构，最后形成棒状的染色体。这样，以染色体的形式使共计 1m 长的 DNA 分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。4成熟的真核生物 mRNA 的结构特点：（1）大多数的真核 mRNA 在 5-端以 7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在 mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与 mRNA 的结
20、合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强 mRNA 的稳定性。（2）在真核 mRNA 的 3末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚 A 尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在 RNA生成后才加进去的。随着 mRNA 存在的时间延续，这段聚 A 尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种 3-末端结构可能与 mRNA 从核内向胞质的转位及 mRNA 的稳定性有关。5所谓解链温度是指核酸在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的 50%的温度，也称为 Tm值。T m 值的大小与 DNA 分子中碱基的组成、比例和 DNA 分子的长度有关。在
21、 DNA 分子中，如果 GC 含量较多，T m 值则较大，A T 含量较多，T m 值则较小，因 GC 间有 3 个氢键，AT 间有 2 个氢键，GC 较 AT 稳定。DNA 分子越长，在解链时所需的能量也越高，所以 Tm 值也越大。6RNA 和 DNA 在分子组成及结构上的异同点：（1）分子组成上的异同点：DNA 和 RNA 都含有碱基、戊糖和磷酸。DNA 中戊糖为脱氧核糖，碱基为 A、T 、G、C；RNA 中的戊糖为核糖，碱基为 A、U、G、C。（2）分子结构上的异同点：基本结构单位都是单核苷酸，都是以 3,5-磷酸二酯键相连而成。DNA 的一级结构指脱氧核糖核苷酸在多核苷酸链中的连接方式
22、、数量和排列顺序；二级结构为双螺旋结构；三级结构为超螺旋结构。RNA 的一级结构指核糖核苷酸在多核苷酸链中的连接方式、数量和排列顺序；二级结构以单链为主，也有少部分卷曲成局部双螺旋结构，进而形成发夹结构，tRNA 典型的二级结构为三叶草型结构；三级结构为倒 L 型结构。7DNA 双螺旋结构的要点：（1）DNA 是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T） ，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成 3 个氢键（G C） 。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是 53，另一链的走向
23、就一定是 35。（2）DNA 是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了 10 对碱基，每个碱基的旋转角度为 36。螺距为 3.4nm，每个碱基平面之间的距离为 0.34nm。DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。（3）DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。8tRNA 二级结构为三叶草型，其特点为：（1）氨基酸臂：3末端为 CCAOH。（2）二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶。（3）反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子。（4）额外环，是 tRNA 分类标志。（5）TC 环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷。9RNA 的种类及其生物学作
24、用：（1）RNA 有 3 种：mRNA、tRNA 和 rRNA（2）生物学作用：rRNA 与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。tRNA 携带运输活化了的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。mRNA 是 DNA 的转录产物，含有 DNA 的遗传信息，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生6物合成的模板。10具有催化作用的 RNA 被称为核酶。核酶的发现一方面推动了对于生命活动多样性的理解，另外在医学上也有其特殊的用途。研究发现，不同的核酶都具有锤头状结构，人们根据自我剪切的结构特点，设计并合成出各种核酶，用于剪切破坏有害基因转录出的 mRNA 使其不能翻译成蛋白质，因此，核酶被广泛用来
25、尝试作为新的肿瘤和病毒治疗技术。第三章 酶填空题1不变2催化基团 结合基团 结合基团 催化基团 活性中心3酶原 酶原的激活4酶浓度 底物浓度 温度 pH 激动剂 抑制剂5非共价键 透析6降低反应的活化能7酶的特征性 酶的性质 酶浓度 不同 也不同 酶的最适底物 酶对底物亲和力的大小 酶对底物的亲和力越大 不同8高效性 专一性 高度的不稳定性 可调控性9H M 四 LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH510活细胞 蛋白质11不是 降低名词解释1同工酶：催化相同的化学反应，但其理化性质、生物学活性以及免疫学活性均不相同的一组酶。2竞争性抑制：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞
26、争酶的活性中心，从而抑制了酶促反应的速度，此种抑制作用称为竞争性抑制。3不可逆性抑制：抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合，使酶失活，不能用一般物理方法将它除去，这种抑制作用称为不可逆抑制作用。4 酶 的 特 异 性 ： 一 种 酶 只 能 催 化 一 种 或 一 类 底 物 或 一 种 化 学 键 ， 产 生 一 定 的 产 物 ， 这 种 为 酶 的 特 异性 。5酶的共价修饰：酶蛋白肽链上某些氨基酸残基，在另一种酶的催化下，发生可逆的共价修饰，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为化学修饰调节。6变构（酶）调节：体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并
27、改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节，受变构调节的酶称为变构酶。7酶：是由活细胞内产生的具有高效催化作用的蛋白质。8酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。9酶原：有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。10酶原的激活：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶的过程称为酶原的激活。问答题1全酶是由酶蛋白和辅助因子组成的结合酶。酶蛋白是全酶的蛋白质部分，它决定反应的特异性。辅助因子是和酶蛋白结合的金属离子和小分子有机化合物。金属离子的作用有：稳定酶分子的构象；连接酶与底物的桥梁；降低反应
28、中静电斥力；作为酶催化中心的必需基团参与催化反应；传递电子。小分子有机化合物作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子质子和一些基团。2K m 值是指当反应速度等于最大反应速度一半时的底物浓度。生理意义：当 ES 解离成 E 和 S 的速度大大超过分解成 E 和 P 的速度时，值近似于 ES 的解离常数Ks。在这种情况下，K m 值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，K m 值值越大，酶与底物的亲和力越小；K m 值越小，酶与底物的亲和力越大；K m 值和 Ks 值的涵义不同，不能互相代替使用。K m 值是酶的7特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（温度、pH 值和离子强度）有关
29、，与酶的浓度无关。3影响酶促反应速度的主要因素有酶浓度、底物浓度、温度、pH 值、激动剂和抑制剂。4竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂的浓度和底物浓度的相对比例。在抑制剂浓度不变的情况下，增加底物浓度能减弱抑制剂的抑制作用；在底物浓度不变的情况下，抑制剂只有达到一定浓度才能起抑制作用。利用竞争性抑制作用原理可阐明一些药物的作用机制。例如磺胺类药物抑制某些细菌的生长，是因为这些细菌的生长需要利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸，而磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸极其相似，可竞争性的抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而防碍了二氢叶酸的合成，由于这些细菌只能利用二氢叶酸合成四氢叶酸，而不能直接利用叶酸，所以对氨基
30、苯磺胺可造成四氢叶酸的缺乏而影响核酸的合成，从而影响细菌的生长繁殖。根据竞争性抑制的特点，在使用磺胺类药物时，必需保持血液中药物的浓度远高于对氨基苯甲酸的浓度，才能发挥有效地抑菌作用。5酶是由活细胞内产生的具有高效催化作用的蛋白质。酶促反应的特点：高效性、专一性、高度的不稳定性、可调控性。6有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶的过程称为酶原的激活。其实质是活性中心形成或暴露的过程。意义：保护消化器官本身不受酶的水解破坏，保证酶在特定的部位和环境发挥催化作用。7酶是生物催化剂，其本质是蛋白质。温度对酶促反应具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促
31、反应速度，同时也增加酶变性的机会。温度升高到 60时，酶开始变性；80时，多数酶的变性已不可逆。使酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。8竞争性抑制剂：抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。K m 值增大，V m 不变。非竞争性抑制剂：非抑制剂结构与底物不相似或完全不同，它只与活性中心外的必需基团结合，形成 EI 和 EIS，使 E 和 ES 都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关，K m 值不变，V m 下降。第二篇 物质代谢及其调节第四章 糖 代 谢填空题1丙酮酸脱氢酶 硫辛酸乙酰转移酶 二氢硫辛酸脱氢酶2TPP FAD N
32、AD+ 硫辛酸 辅酶 A34 2 3 1 4异柠檬酸酸脱氢酶 -酮戊二酸脱氢酶 柠檬酸合酶 异柠檬酸酸脱氢酶和 - 酮戊二酸脱氢酶536 38 6线粒体 乙酰 COA 草酰乙酸 柠檬酸 草酰乙酸 CO2 H 127肝脏 肾脏8磷酸戊糖途径 核苷酸96-磷酸葡萄糖脱氢酶 NADPH+H+ 5-磷酸核糖10UDPG11糖原 葡萄糖 磷酸戊糖 12葡萄糖-6-磷酸酶 13丙酮酸羧化酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶14肾上腺素 胰高血糖素 甲状旁腺素 生长素名词解释1糖原合成：由葡糖糖合成糖原的过程叫糖原合成。82糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。3血糖：血液中的葡萄糖称为血糖，正常水平
33、为 3.896.11mmol/L4乳酸循环：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖。葡糖糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。5巴斯德效应：糖的有氧氧化抑制糖酵解的现象。6肝糖原分解：肝糖原分解生成葡萄糖的过程。7糖酵解：在缺氧的情况下，葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。8糖酵解途径：葡糖糖分解成丙酮酸的过程，为糖酵解的第一解阶段。9葡萄糖的有氧氧化：在有氧情况下葡萄糖彻底氧化生成水和 CO2 的反应过程。10三羧酸循环：由乙酰 COA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。问答题1三羧酸循环（
34、TAC）的特点及生理意义：（1）特点：TAC 中有 4 次脱氢 2 次脱羧及 1 次底物水平磷酸化；TAC 中有 3 个不可逆反应和3 个关键酶（异柠檬酸酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶、柠檬酸合酶） ；TAC 的中间产物包括草酰乙酸在内其起着催化剂的作用；草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或经苹果酸生成。（2）生理意义：TAC 是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；TAC 是三大营养素代谢联系的枢纽；TAC 为其他合成代谢提供小分子前体；TAC 为氧化磷酸化提供还原当量。26-磷酸葡萄糖的来源： 己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成 6-磷酸葡萄糖；糖原分解生成 1-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸
35、葡萄糖；非糖物质经糖异生由 6-磷酸果糖异构生成 6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖的去路：经糖酵解生成乳酸； 经糖有氧氧化彻底氧化生成 CO2、H 2O 和 ATP；合成糖原；进入磷酸戊糖途径。作用：是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各代谢途径的共同中间产物，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于个条代谢途径中相关酶的活性大小。3草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶 A三羧酸循环。 （写出详细步骤）4血糖的来源与去路：（1）来源：食物中葡萄糖的消化吸收；肝糖原的分解；糖异生。（2）去路：氧化供能；合成糖原；转变为脂肪及某些非必需氨基酸；转变为其他类非糖物质。5磷酸戊糖途径的生理意义：（1）提供 5-磷酸
36、核糖，是合成核苷酸的原料。（2）提供 NADPH，参与合成代谢（作为供氢体） 、生物转化反应及维护谷胱甘肽的还原性。6糖异生的原料、糖异生途径的生理意义：（1）糖异生的原料：乳酸、甘油和生糖氨基酸。（2）糖异生途径的生理意义：空腹或饥饿时利用非糖物质异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定；糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；调节酸碱平衡。7肝脏能调节血糖而肌肉不能的原因：在肝细胞中由于含有葡萄糖-6-磷酸酶，可催化葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖和磷酸。故血糖降低时，肝糖原分解释放葡萄糖可直接补充血糖。肌细胞不含葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌糖原分解不能直接补充血糖。8- 酮戊二酸草酰乙酸磷酸唏醇式
37、丙酮酸丙酮酸乙酰 COA三羧酸循环。 脱氢生成的 NADHH 经 NADH 氧化呼吸链氧化磷酸化生成 ATP。脱氢生成的 FADH2 经琥珀酸氧化呼吸链氧化磷酸化生成 ATP。共生成 24 个 ATP。9糖酵解与糖有氧氧化的比较：糖 酵 解 糖有氧氧化进行部位 细胞液 细胞液和线粒体反应条件 缺氧 有氧关键酶 6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、 6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶（或9己糖激酶（或葡糖糖激酶） 葡糖糖激酶） 、丙酮酸脱氢酶系异柠檬酸酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶、柠檬酸合酶产 物 乳酸 ATP CO2、 H2O 和 ATP能 量 1 分子葡萄糖净得 2 分子 ATP 1 分
38、子葡萄糖净得 36 或 38 分子 ATP生理意义 迅速供能，某些组织需要糖酵解供能是机体获得能量的主要方式第五章 脂类代谢填空题1乙酰 CoA NADPH HMG-CoA 还原酶。2胆汁酸 类固醇激素 1,25-(OH)2-D33经三羧酸循环氧化供能 合成脂肪酸 合成胆固醇 合成酮体等4激素敏感性脂肪酶 脂解激素 抗脂解激素5胞质 乙酰 CoA NADPH 磷酸戊糖途径6脱氢 水化 再脱氢 硫解 乙酰 CoA FAD NAD7乙酰乙酸 -羟丁酸 丙酮 肝细胞 乙酰 CoA 肝外组织8乙酰乙酸硫激酶 琥珀酰 CoA 转硫9转运外源性脂肪 转运内源性脂肪 转运胆固醇（从肝到全身） 逆向转运胆固醇
39、（从全身到肝）10结合转运脂类及稳定脂蛋白结构 调节脂蛋白代谢关键酶的活性 识别脂蛋白受体11胞质 线粒体 丙酮酸-柠檬酸 至胞质12乙酰 CoA 羧化酶 生物素名词解释1血脂：血浆中的脂类化合物统称为血脂，包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂及自由的脂肪酸。2血浆脂蛋白：血脂在血浆中与载脂蛋白结合，形成脂蛋白，脂蛋白是血脂的存在和运输形式。3脂肪肝：在肝细胞合成的脂肪不能顺利移出而造成堆积，称为脂肪肝。4高脂蛋白血症：血脂高于正常人上线即为高脂血症，由于血脂是以脂蛋白的形式存在和运输的，故高脂血症既为高脂蛋白血症。5激素敏感性脂肪酶：指存在于脂肪细胞内的甘油三酯脂肪酶，它是脂肪动员的关键酶，因受
40、多种激素的调节而得名。胰岛素抑制其活性，胰高血糖素、肾上腺素、促肾上腺皮质激素等增强其活性。6载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白。7脂解激素：使甘油三酯脂肪酶活性增强，而促进脂肪水解的激素。8抗脂解激素：使甘油三酯脂肪酶活性降低，而抑制脂肪水解的激素。9脂肪动员：储存在脂肪组织细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血被组织利用的过程称为脂肪动员。10脂肪酸的 -氧化：脂肪酸的氧化是从 -碳原子脱氢氧化开始的，故称 -氧化。11酮体：包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。12必需脂肪酸：维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的
41、脂肪酸，称为必需脂肪酸。问答题1胆固醇合成的基本原料是乙酰 CoA、NADPH 和 ATP 等，限速酶是 HMG-CoA 还原酶。胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素 D3。2血脂的来源和去路：（1）血脂来源：食物消化、吸收，糖等转变为脂，脂库分解。（2）血脂去路：氧化供能，储存，构成生物膜，转变为其他物质。103软脂酸软脂酰 CoA（2ATP）7 次 -氧化生成 8 分子乙酰CoA7 （FADH 2NADH H ） 。8 分子乙酰 CoA经三羧酸循环生成 CO2H 2O96ATP。7（FADH 2NADHH +）经氧化磷酸化生成 H2O35ATP。故一分子软脂酸彻底氧化生成 CO
42、2 和 H2O，净生成 96352=129ATP。4在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含有少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒。5磷脂在体内主要是构成生物膜，并参与细胞识别及信息传递。合成卵磷脂需要脂肪酸、甘油、ATP、CTP 及胆碱。合成的基本过程为：脂肪酸甘油甘油二酯胆碱ATP磷酸胆碱 磷酸胆碱CTPCDP-胆碱甘油二酯CDP-胆碱卵磷脂6用超速离心法可将血浆脂蛋白分为 4 类，分别是 CM（乳糜微粒
43、） 、VLDL（极低密度脂蛋白） 、LDL（低密度脂蛋白） 、HDL（高密度脂蛋白） 。来源和功能分别是：CM 由小肠黏膜上皮细胞合成，运输外源性甘油三酯；VLDL 由肝细胞合成，运输内源性甘油三酯；LDL 由 VLDL 在血浆中生成，向肝外组织运输胆固醇；HDL 由肝细胞制造，向肝外组织运送磷脂，逆向向肝内运送胆固醇。7酮体包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰 CoA 经 HMG-CoA 转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰 CoA 转硫酶催化后，转变成乙酰 CoA 并进入三羧酸循环而被氧化利用。8体内乙酰 CoA 的来源和去路：（1）来源：糖的
44、氧化分解，脂肪酸的氧化分解，酮体的分解，氨基酸的氧化分解。（2）去路：氧化供能，合成脂肪酸，合成胆固醇，转化成酮体，参与乙酰化反应。9人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可发胖。基本过程如下：葡萄糖丙酮酸乙酰 CoA合成脂肪酸脂酰 CoA葡萄糖磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油脂酰 CoA3-磷酸甘油脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变为葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰 CoA 不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。10肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转运出肝脏而造成堆积，形成脂
45、肪肝。第六章 生物氧化填空题1泛醌 细胞色素 c2复合体 复合体 复合体3F 0 F1 F0 F1 4加单氧酶 加双氧酶 5Na +,K+-ATP 酶 ATP ADP Pi6抑制剂 寡霉素敏感蛋白 ATP7ATP-ADP 载体 ATP-ADP 转位酶 118过氧化氢酶 过氧化物酶 9CoQ 脂溶 呼吸链复合物 10Cu/Zn-SOD Mn-SOD 超氧离子 11鱼藤酮 粉蝶霉素 A 异戊巴比妥 抗霉素 A 二巯基丙醇 一氧化碳 氰化物 硫化氢名词解释1解偶联剂：使氧化与 ATP 磷酸化的偶联作用解除的化学物质称解偶联剂。2高能化合物：化合物水解时释放的能量大于 21KJ/mol，此类化合物称为
46、高能化合物。3 混 合 功 能 氧 化 酶 ： 又 称 加 单 氧 酶 ， 其 催 化 一 个 氧 原 子 加 到 底 物 分 子 上 ， 另 一 个 氧 原 子 被 氢 还 原 为水 。4底物水平磷酸化：由于脱氢或脱水等作用，使代谢物分子内部能量重新分布而形成高能磷酸化合物（或高能硫酯化合物） ，然后将高能键转移给 ADP（或 GDP）生成 ATP（或 GTP）的反应称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链无关。5细胞色素：是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类，有特殊的吸收光谱而呈现颜色。6不需氧脱氢酶：催化底物脱氢后，不能以氧分子作为受氢体，而是以脱氢酶的辅酶或辅基作为受氢体的一类酶。7生物
47、氧化：物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。8呼吸链：代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。9氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有 ADP 磷酸化为 ATP，此过程称为氧化磷酸化。10P/O：物质氧化时每消耗 1mol 氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成 ATP 的摩尔数，此称P/O 比值。问答题1影响氧化磷酸化的因素：（1）ADP 浓度和 ADP/ATP 比值：当 ADP 浓度升高或 ATP 浓度降低时，氧化磷酸化加速，反之减慢。ADP/ATP 比值是控制氧化磷酸化速率的主要因素。（2）甲状腺素：促
48、进 ATP 的分解，从而促进氧化磷酸化，导致基础代谢率增加。（3）解偶联剂：使氧化与磷酸化脱节，氧化正常进行，但 ATP 不能生成。（4）抑制剂：可阻断呼吸链的不同环节，使氧化磷酸化无法进行。2化学渗透假说是解释氧化磷酸化机制的主要学说。认为电子经呼吸链传递释放的能量可将 H+从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，产生质子电化学梯度，储存能量。当质子顺梯度经 ATP 合酶 F0 回流时，F 1 催化 ADP 和 Pi 生成并释放 ATP。3这可以从能量的生成、利用、储存、转换与 ATP 的关系来说明。生成：糖、脂、蛋白质的氧化分解，都以生成高能物质 ATP 为最重要。利用：绝大多数合成反应所需要的能量由 ATP 直接提供，少数情况下利用其他三磷酸核苷供能。在一些生理活动中，如肌肉收缩、腺体分泌、物质吸收、神经传导和维持体温等，都需 ATP。储存：由 ATP 和肌酸可生成磷酸肌酸储存，需要时再转换成 ATP。转换：在相应的酶催化下，ATP 可为其他二磷酸核苷转变为三磷酸核苷供出 1 个磷酸，参加有关反应。据估计，中等体力劳动的正常人，每日合成和利用的 ATP 数量约 70kg，周转很快，说明 ATP 在生物体内能量代谢中的中心地位。4非线粒体氧化
