1、酶促反应动力学010203040605底物浓度酶浓度pH值温度激活剂抑制剂酶促反应动力学 研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述S 0Vm a xV0Vm a x/2Km在酶浓度和其他反应条件不变的情况下，底物浓度 S的变化对反应速率 V的作图呈矩形双曲线。底物浓度对反应速率的影响反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。SV Vmax当底物浓度较低时反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。SV Vmax底物浓度逐渐增高反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。SV Vmax当底物浓度高达一定程度解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说：中间产物E +
2、 S k1k2 k3ES E + P米 -曼氏方程式 VmaxS Km + S S： 底物浓度V： 不同 S时的反应速率Vmax： 最大反应速率 m： 米氏常数Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。Km S Km值 等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是 mol/L。2 Km + SVmax VmaxSVmaxVSKmVmax/2 Km值Km可近似表示酶对底物的亲和力当 k3 k2时， Km k2/k10103Km越小表示酶对底物的亲和力越大02Km越大表示酶对底物的亲和力越小Km值与酶 -底物亲和力成反比Km是酶的特征性常数只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度
3、、 pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关=K m k1k 3k 2 +1=K m 1 S +V m a x1V V m a x林 -贝方程式（ Lineweaver-Burk equation）Km 与 Vm的测定 -双倒数作图法Sl ope = Km/ Vm a x1 / S1/ VI nt e rc e pt = 1/ Vm a xI nt e rc e pt = - 1 / Km当 S E， 酶可被底物饱和的情况下 ， 反应速率与酶浓度成正比 。关系式为： V = k3 EV与 E呈直线关系 。酶浓度对反应速率的影响T e m p . ( C )酶活性0 . 51 . 02 . 01 . 51 06 05 04 03 02 0最适温度：酶促反应速率最快时的环境温度。温度对反应速率的影响一般的酶在低温下活性降低，但酶本身不被破坏，其活性可随温度的回升而恢复。pH值对反应速率的影响pH可以影响酶与底物的亲和力；pH可影响酶活性中心的空间构象，从而影响酶的活性。酶催化活性最大时的环境 pH称为酶促反应的最适 pH。必需激活剂 非必需激活剂 100%酶的激活剂使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。激活剂对反应速率的影响感谢您的耐心观看Thank you for your attention！
