1、酶,第六章 酶,酶是生物催化剂 酶的化学本质与结构 酶的作用机制 酶促反应的动力学 酶的分离、提纯及活性测定 重要的酶类 酶在医药学上的应用,我们为什么需要酶？,或许你并有没意识到，酶在你的日常生活中扮演着非常活跃的角色。当你在星期六下午洗衣服时，或许没有意识到，酶正帮你完成去污工作；你使用的去污剂极有可能含有可以去除污迹和油迹的酶。洗好的衣服拿到阳光下晾干，你也可以休息一下了，喝点什么吧。饮料中的甜味来自糖浆，这也是由酶制造的。饿了吧，吃片面包吧。你在超市买的所有面包几乎都要借助酶才能做出来。,酶无处不在,从微生物到植物再到人，酶是所有有机体体内的组成成分。,1783年，意大利科学家斯帕兰扎
2、尼设计了一个巧妙的实验：,酶学发展简史：,1836年，德国科学家施旺（T.Schwann，18101882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。 1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner，18871955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。 20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。 20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947）和奥特曼（S.Altman，1939）发现少数RNA也具有生物催化作用。,什么是酶？,是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子物
3、质（包括蛋白质和核酸）。,酶：,酶催化性质,酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性；但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特性。 共性：1、加快反应速度，但不改变反应的平衡点。2、只能催化热力学允许的反应能量高到低。3、用量少，反应前后质量和性质不发生改变。4、都能降低活化能。,酶与一般催化剂的比较,酶催化作用特性,1、催化效率高 2、酶的作用具有高度的专一性 3、酶的催化反应需要温和的条件 4、酶的催化活性是受调节和控制,高度的专一性（特异性）,概念： 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。 酶的这种特性称为酶的专一性或
4、特异性。,绝对专一性 相对专一性 立体结构专一性,绝对特异性：,酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。如：,相对特异性,酶作用于一类化合物或一种化学键。如：,立体结构特异性,酶仅作用于立体异构体中的一种。,锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性 结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。,诱导契合学说： 认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状 。,酶催化的通式: 中间产物学说,E (enzyme),S(substrate),P （product）,E (enzyme),酶的分类,氧化还
5、原酶：,转移酶类：,转移酶催化基团转移反应，即将一个分子底物的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反应,谷氨酸 丙酮酸 酮戊二酸 丙氨酸,水解酶类,蛋白质 + H2O 氨基酸,裂合酶类,裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。,F1，62P 甘油醛3P 磷酸二羟丙酮,异构酶类,连接酶（合成酶）,酶的习惯命名法,1，底物+酶：淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶 2，来源+底物+酶：胃蛋白酶、唾液淀粉酶、胰脂肪酶 3，反应性质+酶：水解酶、转移酶、氧化酶 4，底物+反应性质+酶：琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 缺点：一酶多名，多酶一名，写出反应难等。,酶的系统
6、编号由“EC”加四个阿拉伯数字组成，每个数字之间以“.”隔开。“EC”是国际酶学委员会的缩写，这四个数字的含义分别是：第一个数字代表大类，第二个数字代表亚类，第三个数字是亚亚类，第四个数字是酶在亚亚类中的序号。 如：EC1.1.1.27（乳酸：NAD+氧化还原酶）,酶的系统命名,第一大类氧化还原酶,第一亚亚类，H受体NAD+,第一亚类，氧化基团CHOH,该酶在亚亚类中的流水编号,优点：一切新发现的酶都能按照这个系统有适当的编号。,酶的化学本质,酶的组成： 根据组成成分可分为简单酶和结合酶简单酶：只由蛋白组成的酶，就是简单酶。结合酶：酶的组分中除了蛋白质外，还有其他非蛋白成分。,酶的分子组成,酶
7、,辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去的辅助因子； 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去的辅助因子。,辅酶与辅基,辅基和辅酶实际上没有本质的区别，只是辅基与酶结合的作用力强，而辅酶与酶的结合力弱，实际上，辅酶只有在参与催化时才与酶结合。,结合酶,酶蛋白作用：,辅酶或辅基的作用：传递电子、原子和某些基团,决定催化反应的特异性,辅助因子,金属离子作用：,1.活性中心的组成成分； 2.连接酶与底物的桥梁； 3.维持酶的构象,酶的结构组成,酶的活性中心,必需基团：,酶分子中与酶活性相关的基团 （羟基、巯基、咪唑基和羧基）,活性中心内必需基团结合和催化活性中心外必需基团维持酶构象,活性中心：,酶分子表面与底物结合并将底物转化 为产物的空间结构区域,结合基团催化基团,酶原与酶原的激活,酶原(zymogen)：无活性的酶前身 酶原激活:酶原转化为有活性的酶的过程 举例：胰蛋白酶原的激活 见图,胰蛋白酶原激活示意图,各种蛋白酶的激活,激活机理：在酶的催化下，切去酶原多余的肽段，使 之成为有活性的酶。 原因：形成酶的活性中心生物学意义：避免细胞的自身的消化 ；保证酶在特定部位或环境发挥作用 ；可视为酶的储存形式。,
