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分子生物学课后习题答案 (4).doc

上传人:hskm5268 文档编号:7279621 上传时间:2019-05-12 格式:DOC 页数:2 大小:19.50KB
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1、现代分子生物学第六次作业8、真核生物与原核生物在翻译起始过程中有什么区别?答:(1)原核生物蛋白质合成的起始复合物为:30S 核糖体小亚基,模板 mRNA,fMet-tRNAfMet,起始因子,GTP,50S 核糖体大亚基,Mg2+合成的起始可分为三步:1、30S 核糖体小亚基与起始因子 IF 1 和 IF-3 相结合,诱发模板 mRNA与小亚基结合。2、由 30S 小亚基、起始因子 IF 1 和 IF-3 及模板 mRNA 所组成的复合物立即与 GTP-IF-2 及 fMet-tRNAfMet 相结合。反密码子与密码子配对。3、上述六组分复合物再与 50S 大亚基结合,水解 GTP 生成并释

2、放 GDP和 Pi。释放三个起始因子。(2)真核生物的蛋白质合成机制与原核生物基本相同,其主要差异是核糖体较大,有较多的起始因子参与,其 mRNA 有 mRNA 5的帽子结构,Met-tRNAMet 不甲酰化,mRNA 5的帽子结构与 3,端的多聚 A 都参与合成翻译起始复合物。9、链霉素为什么能抑制蛋白质合成?答:链霉素是一种碱性三糖,能干扰 fMet-tRNA 与核糖体的结合,从而阻止蛋白质合成的正确起始,也会导致 mRNA 的错读。若以 poly(U )作模板,则除苯丙氨酸(UUU)外,异亮氨酸(AUU)也会掺入。链霉素的作用位点在 30S亚基上。 10、什么是信号肽?它在序列组成上有哪

3、些特点?有什么功能?答:(1)绝大多数被运入内质网内腔的蛋白质的 N 端的长度大约在 13-36 个残基之间的以疏水氨基酸为主的序列叫做信号肽。(2)信号肽的结构特点:1.一般带有 10-15 个疏水氨基酸;2.在靠近该序列 N-端常常有一个或数个带正电的氨基酸;3.在其 C-末端靠近蛋白酶切割位点处常常带有数个极性氨基酸,离切割位点最近的那个氨基酸往往带有很短的侧链(丙氨酸或甘氨酸)。(3)信号肽的功能:1.信号肽能够形成包括两个 -螺旋的发夹结构,这一结构在信号识别颗粒(SRP)的帮助下插入到粗面内质网的膜中;2.能启动蛋白质运转的任何一段多肽;3.通过信号序列的疏水性,引导新生肽跨膜转运

4、至内质网腔。11、简述叶绿体蛋白质的跨膜运输机制?答:叶绿体多肽在胞质中的游离核糖体上合成后脱离核糖体并折叠成具有三级结构的蛋白质分子,多肽上某些特定位点结合于只有叶绿体膜上才有的特异受体位点。叶绿体定位信号肽一般有两个部分:第一部分决定该蛋白质能否进入叶绿体基质,第二部分决定该蛋白能否进入类囊体。叶绿体蛋白质运转过程有如下特点:1.可溶性的活性蛋白水解酶位于叶绿体基质内,这是鉴别翻译后运转的指标之一;2.叶绿体膜上有识别叶绿体蛋白的特异性受体,能够特异地与叶绿体蛋白的前体结合;3.叶绿体蛋白质前体内可降解序列因植物和蛋白质种类不同而表现出差异。12、蛋白质有哪些翻译后的加工修饰?答:肽链刚刚

5、被合成时,大多数是没有功能的。必须经过加工修饰后才能转变为有活性的蛋白。 1. N 端的 fMet(原核)或 Met(真核)的切除切除信号肽。许多蛋白质都带有 15-30 个残基的 signal peptides,负责指导蛋白质在细胞中的精确定位。2.二硫键的合成:二硫键的形成对稳定蛋白质有重要作用。3.特定氨基酸的修饰:包括磷酸化,甲基化,酰基化,乙基化,糖基化,羟基化和羧基化等。4.切除新生肽链中的非功能片段。13、什么是核定位序列?其主要功能是什么?答:在绝大部分多细胞真核生物中,每当细胞发生分裂时,核膜被破坏,等到细胞分裂完成后,核膜被重新建成,分散在细胞内的核蛋白必须被重新运入核内。为了核蛋白的重复定位,这些蛋白质中的信号肽被称为核定位序列(NLS) ,可以位于核蛋白的任何部位。功能:使分散在细胞内的核蛋白重新运入核内,即核蛋白的重复定位。

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