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1、生物化学复习提纲第一章 蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。元素组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%。2、蛋白质组成的基本单位：氨基酸组成人体蛋白质的 20 种氨基酸均属于 L-氨基酸 （除甘氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本 P9（了解）3.氨基酸的理化性质氨基酸的等电点（pI）：在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH 称为该氨基酸的等电点。大负小正：pHpI,为阴离子；pHpI, 为阳离子；pH=pI 则为两性离子。3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。在甘氨酰丙氨酸

2、分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的酰胺键） 。由更多（大于10 个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。4、蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从 N-端至 C-端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。其稳定力是：肽键、二硫键。蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。其稳定力是：氢键。肽单元（肽平面）参与肽键的 6 个原子 C1、C、O、N 、H 和 C2 位于同一平面，构成了肽单元。二级结构的主要类型包括（4 个）： a-螺旋：（特点）多

3、肽链的主链遵循右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每圈含 3.6 个氨基酸残基，每圈高度 0.54nm,氢键封闭环内含 13 个原子。肽键的 N-H 和第 4 个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 -折叠 -转角 无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和 Van der Waals） 。蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。其稳定力是：疏水作用、氢键和离子键。5、蛋白质的理化性质： 蛋白质的两性解离性

4、质；蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为 0。此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。（大负小正） 蛋白质的胶体性质；蛋白质胶体的稳定因素：表面电荷和水化膜 蛋白质的变性和复性、沉淀和凝固；蛋白质的紫外吸收（280nm 波长处） ； 蛋白质的呈色反应。茚三酮反应氨基酸和蛋白质都可发生的反应双缩脲反应-用于区别氨基酸和蛋白质6、蛋白质的变性：是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。 （主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉

5、及一级结构中氨基酸序列的改变）7、蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。第二章 核酸的结构与功能1、核苷酸是核酸的基本组成单位。包括磷酸、戊糖、碱基（携带遗传信息）核酸是通过 3，5磷酸二酯键连接形成的大分子。2、核酸一级结构（碱基序列）是构成核酸的核甘酸或脱氧核甘酸从 5-末端到3-末端的排列顺序，也就是核苷酸序列。一级结构的书写必须是从 5-末端到 3-末端。核酸=n 个核苷酸（计算分子量，单链和双链）3、DNA 的二级结构是双螺旋结构。特点：反向平行、右手螺旋的双链结构磷酸和脱氧核糖位于双螺旋外侧；碱基位于双螺旋内侧

6、，双链形成互补碱基对。相邻碱基平面距离 0.34nm，螺旋一圈 10.5 个碱基对，螺距 3.54nm。螺旋稳定力：横向为氢键，纵向为碱基堆积力。4、基因：为生物活性产物编码的 DNA 功能片段，其产物是蛋白质或是各种RNA。基因组：来自一个生物体的一套遗传物质，即一个生物体的所有基因的总和。5、DNA 的功能：DNA 是生物遗传信息的载体，并为基因复制和转录提供了模板，它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。6、真核生物 mRNA 的结构特点：帽子结构 ，多数真核生物的 5末端均在转录后加上一个 7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的 C2 被甲基化，形成帽子结构。polyA 结构，多

7、数真核生物 mRNA 的 3末端有一个 polyA 结构，称为多聚 A 尾。mRNA 中有编码区和非编码区。信使 RNA 的功能：是蛋白质合成的模板。7、转运 RNA 的结构：含有多种稀有碱基，具有茎环结构。转运 RNA 的二级结构形似三叶草；还具有倒 L 形三级结构；所有 tRNA 的 3-末端都是以 CCA 结束的。tRNA 的功能是在蛋白质生物合成中作为氨基酸的载体。8、核蛋白体 RNA 的结构：是细胞内含量最多的 RNA。核蛋白体 RNA 的功能：是蛋白质合成的场所。9、核酸的紫外吸收：其最大吸收值在 260nm 附近。10、某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互

8、补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链 DNA 解离为单链，这种现象称为 DNA 变性。在 DNA 解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA 在 260nm 处的吸收度随之增加，这种现象称为 DNA 的增色效应。当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。 （理解）杂化双链可以在不同的 DNA 单链之间形成，可以在 RNA 单链之间形成甚至还可以在 DNA 单链和 RNA 单链之间形成，这种现象称为核酸分子杂交。 （理解）DNA 复性时，其溶液 OD260 降低，这一现象称为减色效应。第三章 酶1、酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质

9、和核糖核酸，是生物催化剂中的一种类型。酶的分子组成中常含有辅助因子。按其分子组成可分为单纯酶 和结合酶 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。结合酶由蛋白部分和非蛋白部分组成，前者称为酶蛋白。小分子有机化合物是一些化学稳定是我小分子物质称为辅酶或辅基。其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。辅酶分子结构中常含有维生素或维生素类物质。2、酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶活性中心内的必需基团有两类：结合基团：与底物专一性结合；催化基团：催化底物转变为产物。同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋

10、白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 （理解）3、酶促反应的特点：（理解） 高效性：酶的催化效率通常比非催化反应高 1081020 倍，比一般催化剂高 1071013 倍。 特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。 可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。4、酶促反应的机制：能显著降低反应活化能。 （提高反应速率的原因）5、米氏方程式 ：Km 的意义：Km 值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度。单位：mol/L Km 是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境，与酶的浓度

11、无关； Km 可用来表示酶对底物的亲和力，Km 值愈小，酶对底物的亲和力愈大。 同一酶对于不同底物有不同的 Km 值。Vm 的意义：如果酶的总浓度已知，可从 Vmax 计算酶的转换数，即动力学常数 k36、可逆性抑制作用（3 种）理解含义：竞争性抑制作用：抑制剂结构与底物类似，与底物竞争酶同一结合部位，阻止底物与酶结合。增加底物浓度可减低或解除抑制作用 ，动力学效应为表观 Vmax 不变，Km 值变大。非竞争性抑制作用：不管底物分子是否与酶结合，非竞争性抑制剂都能与酶结合，最终形成不能继续反应的络合物（ESI）,动力学效应为表观 Vmax 减小，Km 值不变。反竞争性抑制作用：抑制剂与酶和底物

12、的中间复合物结合而抑制酶活性。动力学效应为表观 Vmax 与 Km 值均减小。关键酶（限速酶）反应最慢的酶促反应的速度决定整个代谢途径的总速度7、酶活性调节的方式： 酶的变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。可以通过变构改变活性的酶称为变构酶 酶原及酶原活性的调节酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化；使酶在特定部位和环境

13、中发挥作用，保证体内代谢正常进行；有的酶原可视为酶的储存形式。第四章 糖代谢1、糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧分解。糖酵解途径：糖酵解的第一阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸，称为糖酵解途径。2、糖酵解的反应部位：胞质糖酵解反应过程中的三个关键酶是己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。3、底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程。4、糖的有氧氧化指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成 H2O 和 CO2，并释放出能量的过程。关键酶有：丙酮酸脱氢酶复合体5、三羧酸循环的特点：

14、 经过一次三羧酸循环，消耗 1 分子乙酰 CoA； 经 4 次脱氢，2 次脱羧，1 次底物水平磷酸化； 生成 1 分子 FADH2，3 分子 NADH+H+，2 分子二氧化碳，1 分子 GTP.三羧酸循环的关键酶：柠檬酸合酶，-酮戊二酸脱氢酶复合体， 异柠檬酸脱氢酶。三羧酸循环的生理意义：(了解)（1）. 三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养物质的最终代谢通路；（2）. 三羧酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽。（3）为其他物质的代谢提供小分子前体（4）为呼吸链提供氢离子+e。6、磷酸戊糖途径：两个阶段：6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖及NADPH，经过基因转移反应进入糖酵解途径。7、磷酸戊

15、糖途径的生理意义在于生成 NADPH 和 5-磷酸核糖。 （1）. 为核酸的生物合成提供核糖；（2）. 提供 NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应。红细胞内缺乏 6-磷酸葡萄糖脱氢酶可诱发蚕豆病。8、糖原合成，UDPG 可看作“活性葡萄糖” （供体） ；关键酶：糖原合酶糖原分解，关键酶：糖原磷酸化酶9、糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。主要是补充血糖，维持血糖浓度相对恒定。第五章 脂类代谢1、不饱和脂肪酸中多不饱和脂酸，机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素，故称为营养必需脂酸，包括亚油酸(-6) 、亚麻酸( -3)和花生四烯酸( -

16、6) 。2、脂肪动员是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被激素敏感肪脂酶逐步水解为游离脂肪酸(FFA)及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 3、脂肪酸 -氧化的基本过程：即脱氢、加水、再脱氢、硫解，脂酰基断裂生成 1 分子比原来少 2 个碳原子的脂酰 CoA 及 1 分子乙酰 CoA。彻底氧化将生成二氧化碳和水。4、乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢物。酮体代谢特点：肝中生成，肝外利用关键酶：HMG CoA 合成酶5、脂酸合成原料：主要有乙酰 CoA，在线粒体内产生。合成脂酸的酶系在胞液，线粒体内的乙酰 CoA 必须进入胞液才能成为脂酸的合成原

17、料。通过柠檬酸-丙酮酸循环完成。 6.脂肪肝的形成：（了解）P134 因营养不良、中毒必需脂酸缺乏、胆碱缺乏或蛋白质缺乏，肝细胞合成的甘油三酯不能形成 VLDL 分泌入血，则聚集以脂滴形式存在于肝细胞质中，形成脂肪肝。7 胆固醇的合成原料：乙酰 CoA 关键酶：HMG-CoA 还原酶（是胆固醇合成的限速酶）8、脂蛋白的分类： 电泳分类法：（电泳顺序由快到慢）、前 、 脂蛋白和 CM（位置） 超速离心分类法：CM（乳糜微粒） 、VLDL（极低密度脂蛋白 /前 ） 、LDL（低密度脂蛋白 /） 、HDL（高密度脂蛋白/ ） （密度逐渐增大）第六章 生物氧化1、生物氧化与体外氧化的区别生物氧化：物质

18、在生物体内进行的氧化反应称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成 CO2 和 H2O 的过程。2、细胞色素（Cyt）的传递方向：bc1caa3（笔洗一洗 AA散）3、电子传递顺序：NADH 氧化呼吸链的排列顺序：NADH复合体 ICoQ复合体复合体 IVO2FADH2 氧化呼吸链的排列顺序：琥珀酸复合体CoQ复合体复合体IVO24、细胞内由 ADP 磷酸化生成 ATP 的方式：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。底物水平磷酸化与脱氢反应偶联，生成底物分子的高能键，使 ADP(GDP)磷酸化生成 ATP(GTP)的过程。是不经电子传递生成 ATP 的方式。氧化磷酸化是指由代

19、谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动 ADP 磷酸化生成 ATP 过程，又称为偶联磷酸化。磷氧(P/O)比值指氧化磷酸化过程中，每消耗 1/2 摩尔 O2 所生成 ATP 的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成 ATP 分子数） 。 5、胞质中 NADH 的氧化-磷酸甘油穿梭( 脑和骨骼肌)-生成 1.5 个 ATP苹果酸-天冬氨酸穿梭（肝和心肌）-生成 2.5 个 ATP第七章 氨基酸代谢1、氮平衡：摄入食物的含量与排泄物（尿与粪）中氮含量之间的关系。必需氨基酸是指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。共有8 种：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖

20、（ 携 一 两 本 淡 色 书 来）2、氨基酸的脱氨基方式： 转氨基作用 氧化脱氨基 联合脱氨基作用-体内主要的脱氨基途径转氨基作用（理解）在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉 -氨基生成相应的 -酮酸，而另一种 -酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程；转氨酶的辅酶-维生素 B6 的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。3、氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式，在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。4、氨在肝合成尿素是氨的主要去路。鸟氨酸循环的四个步骤：尿素循环的生理意义：体内氨的主要去路，解氨毒的重要途径。5、一碳单位：某

21、些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。一碳单位的载体四氢叶酸一碳单位的生理功能：合成嘌呤和嘧啶的原料。一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来了。第八章 核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的从头合成：元素来源：氨基酸（天冬氨酸、甘氨酸） ，CO2 及甲酰基(来自四氢叶酸 )等。2、嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环的。脱氧核苷酸的生成在二磷酸核苷（NDP）水平上进行。3、嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸。尿酸含量过高形成痛风。4、嘧啶核苷酸的合成是先合成嘧啶环，然后再与磷酸核糖相连而成的。第九章 物质代谢的联系与调节1、乙酰辅酶 A 是三大营养素体内氧化共同的中间产物， 三

22、羧酸循环和氧化磷酸化是糖、脂、蛋白质最后分解的共同代谢途径。2、三大营养素的代谢关系： 糖可以转变脂肪，但脂肪酸不能转变成糖 糖和大部分氨基酸可相互转变 脂类不能转变成氨基酸，但氨基酸能转变成脂肪。第十章 DNA 的生物合成1、中心法则复制的基本规律： 半保留复制（充分理解）子代细胞的 DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的 DNA 都和亲代 DNA 碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。 半不连续复制在同一个复制叉上，一条 DNA 链能够沿着解链方向连续合成；而另一条 DNA 链合成方向与解链方向相反，则采用不连续的方式合成，DNA 的这种合成方式称

23、为半不连续复制。 领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。 冈崎片段（理解）复制中的不连续片段。2、 DNA 复制的条件：底物-dNTP、聚合酶、模板-解开成单链的 DNA 母链、引物-RNA、其他的酶和蛋白质因子。参与 DNA 复制的酶 拓扑异构酶：解开超螺旋。先切断 DNA 的磷酸二酯键，改变链环数之后再连接之，兼具 DNA 内切酶和 DNA 连接酶的功能。 解螺旋酶：利用 ATP 供能，断裂互补碱基间的氢键，使 DNA 双链解开成为两条单链。 单链 DNA 结合蛋白（SSB）：结合已经解开的 DNA 单链，防止双螺旋再形成。 引物酶：复制起始时催化生成 RNA 引物的酶，

24、属于 DNA 指导的 RNA聚合酶。 DNA 聚合酶DNA-pol :对复制中的错误进行校读；对复制和修复中出现的空隙进行填补。DNA-pol ：是在复制延长中真正催化新链核苷酸聚合的酶；对复制中错误进行即时校读，保证复制的准确性。 连接酶（功能：连接 DNA 链 3-OH 末端和相邻 DNA 链 5-P 末端，使二者生成磷酸二酯键，从而把两段相邻的 DNA 链连接成一条完整的链。 ）3、 端粒：是真核生物染色体线性 DNA 分子末端的结构。4、逆转录：以 RNA 为模板、以 dNTP 为原料，在逆转录酶的作用下生成 DNA的过程。5、紫外线诱发突变，生成嘧啶二聚体。DNA 损伤的修复：是对已

25、发生分子改变的补偿措施，使其回复为原有的天然状态。主要的修复类型有： 光修复：通过光修复酶催化完成的。 切除修复：这是细胞内最重要和有效的修复方式。去除损伤的 DNA，填补空隙和连接。 重组修复 SOS 修复 ：这种修复特异性低，对碱基的识别、选择能力差。第十一章 RNA 的生物合成1、复制和转录的区别（理解）P2662、不对称转录有两方面的含义：在 DNA 分子双链上，一般链作为模板指引转录，另一股链不转录；其二是模板链并非总是在同一单链上。3、RNA 聚合酶的结构由多个亚基组成，由四种亚基 a2、和 组成五聚体的蛋白质。4、各亚基的功能：a2 决定哪些基因被转录； 与转录全过程有关（催化）

26、 ；结合 DNA 模板（开链） ； 辨认起始点。5、操纵子：转录是不连续、分区段进行的。每一段转录区段可视为一个转录单位，称为操纵子。操纵子包括若干个结构基因及其上游的调控序列。6、原核生物的转录过程可分为转录起始、转录延长、转录终止三个部分。转录起始需要 RNA 聚合酶全酶的催化；转录延长时蛋白质的翻译也同时进行；转录终止分为依赖 p 因子与非依赖 p 因子两大类。7、断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。内含子是隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。外显子

27、是在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟 RNA 的核酸序列。第十二章 蛋白质的生物合成参与蛋白质生物合成的物质1、密码子： 在 mRNA 的开放阅读框架区，以每 3 个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸（或其他信息） ，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。起始密码子：AUG 终止密码子：UAA、UGA、UAG从 mRNA 5-端起始密码子 AUG 到 3-端终止密码子之间的核苷酸序列，称为开放阅读框架。2 遗传密码子的特点：（含义）理解 方向性：mRNA 模板链的阅读方向：5 3蛋白质合成的方向：N 端 C 端 连续性：编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码子及密码子的

28、各碱基之间既无间隔也无交叉。 简并性：一种氨基酸可具有 2 个或 2 个以上的密码子为其编码的特性称为遗传密码的简并性。每一个密码子仅对应一个氨基酸，而一种氨基酸可对应几种密码子。 通用性：蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用。证明了各种生物进化自同一祖先。 摆动性：反密码子与密码子之间的配对有时并不严格遵守常见的碱基配对规律，这种现象称为摆动配对。2、核蛋白体又称核糖体，是蛋白质生物合成的场所。3、tRNA 是氨基酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器。4、氨基酸的活化氨基酰-tRNA 合成酶。氨基酸与特异的 tRNA 结合形成氨基酰-tRNA 的过程称为氨基酸的活化。参与氨基酸的

29、活化的酶：氨基酰-tRNA 合成酶5、翻译过程包括起始、延长和终止。6、肽链合成的起始阶段是指 mRNA 和起始氨基酰 -tRNA 分别于核糖体结合而形成翻译起始复合物的过程。7、延长阶段是指在 mRNA 密码序列的指导下，氨基酸依次进入核糖体并聚合成多肽链的过程。又称核糖体循环。分为三步，即进位（又称注册） 、成肽和转位。8、终止阶段是指核糖体 A 位出现 mRNA 的终止密码子后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA 中释放出来，mRNA、核糖体大、小亚基等分离的过程。第十三章 基因表达调控1、基因表达就是转录及翻译的过程，即生成具有生物学功能的产物的过程。2、基因表达的方式： 有些基因几

30、乎在所有细胞中持续表达。某些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因 有些基因的表达受环境变化的诱导和阻遏 生物体内不同基因的表达受到协调表达3 乳糖操纵子调节机制：乳糖操纵子强的诱导作用既需要乳糖存在又需要缺乏葡萄糖。 乳糖操纵子受到了阻遏蛋白的负性调控； 分解物基因激活蛋白（CAP）的正性调节； 阻遏蛋白与 CAP 的协调调节： 当阻遏蛋白封闭转录时，CAP 对乳糖操纵子表达不起调控作用； 当阻遏蛋白失活，基因开放时，无 CAP 的正性调控，乳糖操纵子仅处于低表达或不表达状态： 当阻遏蛋白失活，基因开放时，CAP 的正性调控使乳糖操纵子处于高表达状态。第十四章 基因重组与

31、基因工程1、重组 DNA 技术即基因工程，是对携带遗传信息的分子进行设计和改造的分子工程，包括基因重组、克隆和表达。2、限制性内切核酸酶- 识别回文结构，EcoR 识别的切割位点：P3533、基因工程的基本过程： 分：分离目的基因和载体基因 切：限制酶切目的基因与载体 接：接目的基因与基因载体形成重组体 转：将重组体转入受体菌 筛：筛选出符合重组要求的重组体。第十七章 维生素与无机物1、非营养物质：这些物质既不能作为构建组织细胞的成分，又不能作为能源物质，其中一些还对人体有一定的生物学效应或潜在的毒性作用。2、机体在排出这些非营养物质之前，需对它们进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程称为生物转化作用。