1、第1章 蛋白质化学,导言,蛋白质普遍存在于自然界各种生物体内，是一 切生命活动的主要物质基础。人体内的蛋白质不仅 含量丰富（约占人体干重的45%），而且种类繁多， 功能各异。这些蛋白质除承担重要的结构功能外， 还参与催化反应、免疫反应、血液凝固、代谢调节、 遗传物质传递与调控以及肌肉收缩等活动。本章主要 介绍蛋白质的组成与结构知识。,蛋白质分布特征：分布广、含量高 、种类多,蛋白质的生物学功能：1.作为生物催化剂（酶） 2.代谢调节作用 3.免疫保护作用 4.物质的转运和存储 5.运动与支持作用 6.参与细胞间信息传递 7.氧化供能,第1节 蛋白质的分子组成,主要元素：C、H、O、N其他元素：
2、硫、少数含磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘,一、蛋白质的元素组成,各种蛋白质含氮量很相近，平均约为16,由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以推算出蛋白质的大致含量：,100 g样品中蛋白质含量 ( g % ) = 1 g样品含氮量 6.25 100,蛋白质元素组成的特点,奶制品中 氮的含量,测 定,计 算,奶制品中 蛋白质的含量,添加三聚氰胺 提高氮含量,蛋白质含量 “被提高”,奶制品 受污染,案例1-1,自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有20种，除甘氨酸外均属 L-氨基酸,L-氨基酸,二、蛋白质的基本组成单位氨基酸,非极性侧链氨基
3、酸(6种) 极性中性侧链氨基酸(6种) 芳香族氨基酸（3种） 酸性氨基酸(2种) 碱性氨基酸（3种）,氨基酸的分类 (表1-1）,第2节 蛋白质的结构与功能,一、蛋白质的基本结构 （一）肽键: 一个氨基酸的-羧基与另一个 氨基酸的-氨基之间脱水缩合而成的化学键。,肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物 有：二肽、三肽、多肽（链）,多肽链的基本构成：,H-甘1-色2-苏3-丙4-亮5赖16-蛋17-酪18- OH,生物活性肽：人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。 如：谷胱甘肽（三肽） 缩宫素（九肽） 脑啡肽（五肽）,蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,（二）蛋白质的一级结构（基本结构）,一级结构主要化学
4、键是肽键,蛋白质一级结构与生理功能密切相关,镰刀形红细胞贫血发病机制,N-val his leu thr pro glu glu C(146),异常血红蛋白 肽链,正常血红蛋白 肽 链,N-val his leu thr pro val glu C(146),谷氨酸,缬氨酸,二、蛋白质的空间结构,多肽链主链骨架上的各原子的空间构象 （多肽链主链上某一肽段的空间结构）,主要的稳定键： 氢键,(一)蛋白质分子的二级结构,主要构象：,-螺旋 、 -折叠 、 -转角 、 无规卷曲,蛋白质的二级结构： -螺旋结构示意图,蛋白质的二级结构：-折叠结构示意图,蛋白质的二级结构：-转角结构示意图,肽链出现18
5、0回折的部分形成-转角,（二）蛋白质分子的三级结构,疏水键、离子键、氢键和 范德华力等,主要的稳定键：,整条多肽链上所有原子的空间排列位置,主要构象：,球形、椭圆形等,蛋白质分子三级结构的维持键（图1-5）,肌红蛋白三级结构示意图,仅由一条多肽链构成的蛋白质需具有三级结构才具有生物学活性,主要稳定键 ：离子键、疏水键、氢键、,（三）蛋白质分子的四级结构,由两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键结合而成的复杂空间结构。,亚基：在蛋白质分子四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链（可以相同也可以不同）,主要构象 ：复杂,血红蛋白是由含有血红素的2个亚基和2个亚基组成的四聚体。,血红蛋白的四级
6、结构示意图,朊病毒蛋白 二级结构多为-螺旋结构无致病性,朊病毒蛋白 二级结构变为-折叠结构有致病性,蛋白质空间结构与生理功能密切相关,第3节 蛋白质的理化性质与分类,一、蛋白质的理化性质 （一）蛋白质的两性电离性质与等电点,蛋白质的两性电离: 蛋白质分子上同时有酸碱性基团，可进行酸式电离（释放H+，带负电），也可进行碱式电离（结合H+ ，带正电）。,兼性离子：蛋白质在某溶液中解离成正、负离子的趋势相等，蛋白质呈现电中性。等电点 ( pI )：能使某种蛋白质称为兼性离子的溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。,不同的蛋白质各有不同的等电点,不同溶液中蛋白质电离结果不同：pH = pI 时，蛋白质为兼
7、性离子pHpI 时，蛋白质为正离子pHpI 时，蛋白质为负离子,正常人血液pH=7.35 7.45 血液中各种蛋白质的pI 基本小于7.0 pHpI 所以：血液中的蛋白质带负电荷,思考： 为什么人体血液中的蛋白质带负电荷？,电泳：带电粒子在电场中向电性相反方向定向移动的现象。电泳法可将血浆中的蛋白质分为5种成分,蛋白质分子直径1100nm,属于胶体颗粒。 蛋白质胶体溶液性质： 亲水 稳定 不能透过半透膜 蛋白质亲水稳定原因: 水化膜、表面电荷,（二）蛋白质的亲水胶体性质,蛋白质沉淀：去除蛋白质表面电荷和水化膜可使蛋白质从溶液中析出。 沉淀方法： 1、盐析法：（高浓度中性盐）2、有机溶剂沉淀法3
8、、某些酸类沉淀法4、重金属盐沉淀法,（三）蛋白质的变性和凝固,蛋白质的变性: 变性的因素: 物理、化学因素 变性的本质：蛋白质空间结构被破坏 变性的结果: 理化性质改变、失去活性,蛋白质的凝固： 蛋白质经加热变成不溶性凝块,蛋白质的复性：某些变性后的蛋白质在 去除变性剂后，可恢复原有生物活性。,（四）蛋白质的紫外吸收性质,蛋白质分子中含有的色氨酸、酪氨酸残基，含有共轭双键，在 280 nm 波长处出现特征吸收峰。,（五）蛋白质的呈色反应,2、 茚三酮反应 蛋白质分子+茚三酮 蓝紫色化合物,1、 双缩脲反应 蛋白质分子+碱性铜 共热 紫红色化合物,3、 Folin-酚试剂反应 蛋白质分子中酪氨酸
9、残基+酚试剂反应蓝色化合物。,二、蛋白质的分类,（二）按组成特点分类,1.单纯蛋白质,2.结合蛋白质 = 蛋白部分 + 非蛋白部分,（一）按分子形状分类,2.纤维状蛋白质,1.球状蛋白质,小 结,蛋白质是一类与生命活动密切相关的生物大分子，主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其中氮含量相对稳定，约占16%。通过检测生物样品中氮的含量可计算蛋白质含量。蛋白质的基本组成单位是氨基酸，属于L-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸例外）。,氨基酸通过肽键结合而成多肽链，多肽链是蛋白质的一级结构。多肽链进一步折叠、盘曲，形成蛋白质的二级、三级、四级空间结构。蛋白质的结构与其生理功能密切相关。 蛋白质具有两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收、呈色反应等理化性质。,谢谢大家！,
