1、牛顿第二定 小车的加速度a 律（课时2）105 http:/ 牛顿第二定 小车的加速度a 律（课时2 ）牛顿第二定律（课时2 ）【研习方向】掌管牛顿第二定律的文字形式和数学公式会意公式中各物理量的意义及相相互干会用牛顿第二定律的公式举行相关的计算【研习重点】对牛顿第二定律的会意会用牛顿第二定律的公式举行相关的计算【研习难点】对牛顿第二定律的会意【本领向导】自主切磋、调换筹商、自主归结【研习历程】一.牛顿第二定律牛顿第二定律的表述：物体的加快度跟作用力成正比，跟物体的质量成正比。公式：2、牛顿第二定律反映了加快度与力的相干A、因果相干：a。公式 F=ma解说，课时。只须物体所受合力不为零，物体就
2、发作加快度，即力是发作加快度的。牛顿第二定。B、矢量相干：加快度与合力的方向。常数k 。C、瞬时对应相干：表达式F=ma是对运动历程的每一刹时都成立，学会赌博电影。加快度与力是同一时间的对应量，小车的加速度a。即同 时发作、同时变化、同时消逝。我不知道律（课时2 ）。D、独立对应相干：赌博默示录漫画。当物体遭到几个力的作用 时，学习律（课时2）。各力将独立 发作与其对应的加快度。学习牛顿。但物体 现实再现进去的加快度是物体各力发作的加快度的事实。第二。（2013江苏化学9）Mg E、同体相干：加快度和合外力(还有质量)是同属一个物体的，所以解 题时必然把研究对象确定好，把研究对象全历程的受力情
3、景都搞清楚。赌博罪。3、F（不妨或不不妨）渐变，a渐变，v渐变。4、牛顿第二只定律只适用于惯性参考系，加速度。惯性参考系是指相看待空中运动或匀速的参考系；牛顿第二定律只适用于微观低速运动的物体。加速度a kv k为常数你看牛顿第二定。5、是定义式、度量式；是决计式。两个加快度公式，一个是 单纯从运动学（情景）角度来研究运动；一个从实质内因举行研究。小车。二、典型例题例2、一个物体，学 习物体以加速度a kv2。质量是2 kg，赌博破戒录。遭到互成120 角的两个力F1和F2的作用。这两个力的大小都是10N，这两个力发作的加快度是多大？做一做、如图所示，小车的加速度a。质量为4kg的物体运动于水
4、立体上，李敏镐赌博。物体与水立体间的动冲突因数为0.5 ，相比看赌博电影。物体遭到大小为20，与程度方向成30角斜向上的拉力F作用时沿水立体做匀加快运动，求物体的加快度是多大? （g取10m/s2）葛优_赌博默示 录1_3968 赌博堕天录 【达标检测】1、对运动在滑润水立体上的物体施加一程度拉力， 赌博默示录1。当力刚先导作用的刹时（）物体当即取得加快度，小车的加速度a 。物体当即取得速度，物体同时取得速度和加快度，小车的加速度a。由与物体改日得及运动，所以速度和加快度都为零。物体以加速度a kv2。2一小车在牵引力作用下在水立体上做匀速直线运 动，某时间起，牵引力逐步减小直到为零，在此历程
5、中小车仍沿本来运动方向运动，则此历程中，小 车的加快度A连结不变B逐步减小，方向与运动方向相同C逐步增大，方向与运 动方向相同D 逐步增大，方向与运动方向相同3从牛顿第二定律知道，岂论怎样小的力都不妨使物体发作加快度，可是当我们用一个微细的力去推很重的桌子时，却推不动它，这是由于（）A牛顿第二定律不适用于运动的物体B桌子的加快度很小，速度增量极小，眼睛不易 发现到C推力小于静冲突力，加快度是负的D桌子所受的合力为零4、一物体 质量为1kg的物体静置在滑润水立体上，0时间先导，用一程度向右的大小为2N的力F1拉物体，则物体发作的加快度是多大？若在3秒末给物体加上一个大小也是 2N程度向左的拉力F
6、2则物体的加快度是若干好多？赌博罪 葛优.例如姜文的 一步之遥 、张艺谋的归来等 5、空中上放一木箱， 质量为40kg，用100N 的力与程度方向成 37角推木箱，如图所示，适 值使木箱匀速进步。若用此力与程度方向成37角向斜上方拉木箱，木箱的加快度多大？（取g=10m/s2，sin37=0.6，cos37=0.8）牛顿第二定 小车的加速度a 律（课时2 ）牛顿第二定律（课时2 ）【学 习目标】, 掌握牛顿第二定律的文字内容和数学公式 ,理解公式中各物理量的意义及相互关系, 会用牛 顿第二定律的公式进行有关的计算, 【学习重点】,对牛顿第二定律的理解,会用牛顿第二定律的公式进行有关的计算,【学
7、习难点】, 对牛顿第二定律的理解,【方法指导】,自主探究、交流讨论、自主归纳,【学习过程】, 一.牛顿第二定律 ,牛顿第二定律的表述：物体的加速度跟作用力成正比，跟物体的质量成反比。,公式：2 、牛 顿第二定律反映了加速度与力的关系 ,A、因果关系：公式F=ma表明，只要物体所受合力不 为零，物体就 产 生加速度，即力是产生加速度的,。,B、矢量关系：加速度与合力的方向, 。,C、瞬时对应关系：表达式 F=ma是对运动过程的每一瞬间都成立，加速度与力是同一时刻的对应量，即同时产生、同 时变化、同时消失。,D、独立对应关系：当物体受到几个力的作用时，各力将独立产生与其对应的加速度。但物体实际表现
8、出来的加速度是物体各力产生的加速度,的结果。,E 、同体关系：加速度和合外力(还有质量 )是同属一个物体的，所以解题时一定把研究对象确定好，把研究对象全过程的受力情况都搞清楚。3、F,（可以或不可以）突变，a,突变，v,突变。,4 、牛顿第二只定律只适用于惯性参考系，惯性参考系是指相对于地面静止或匀速的参考系；牛顿第二定律只适用于宏观低速运动的物体。,5、是定义式、度量式；是决定式。两个加速度公式，一个是纯粹从运动学（现象）角度来研究运动；一个从本质内因进行研究。二、典型例题, 例2、一个物体， 质量是2 kg，受到互成120角的两个力F,1, 和F,2, 的作用。这两个力的大小都是10N，这
9、两个力产生的加速度是多大？做一做、如图所示，质量为4kg的物体静止于水平面上，物体与水平面间的动摩擦因数为0.5，物体受到大小为20，与水平方向成 30角斜向上的拉力 F,作用时沿水平面做匀加速运动，求物体的加速度是多大? （g,取10m/s2,）,【达标检测】,1、对静止在光滑水平面上的物体施加一水平拉力，当力刚开始作用的瞬间（）,物体立即获得加速度，,物体立即获得速度， ,物体同时获得速度和加速度，,由与物体未来得及运动，所以速度和加速度都为零。 ,2一小车在牵引力作用下在水平面上做匀速直线运动，某时刻起， 牵引力逐渐减小直到为零，在此 过程中小车仍沿原来运动方向运动，则此过程中，小车的加
10、速度,A保持不 变B逐渐减小，方向与运动方向相同C逐 渐增大，方向与运动方向相同D 逐渐增大，方向与运动方向相反3从牛顿第二定律知道，无 论怎样小的力都可以使物体产生加速度，可是当我们用一个微小的力去推很重的桌子时，却推不动它， 这是因为（）A牛顿第二定律不适用于静止的物体B桌子的加速度很小，速度增量极小，眼睛不易觉察到C 推力小于静摩擦力，加速度是负的D桌子所受的合力为零,4 、一物体 质量为1kg的物体静置在光滑水平面上，0时刻开始，用一水平向右的大小为2N 的力F1拉物体，则物体产生的加速度是多大？若在3 秒末给物体加上一个大小也是2N水平向左的拉力 F2,则物体的加速度是多少？ 5、地
11、面上放一木箱， 质量为40kg，用 100N的力与水平方向成 37角推木箱，如图所示，恰好使木箱匀速前进。若用此力与水平方向成37角向斜上方拉木箱，木箱的加速度多大？（取g=10m/s2,，sin37=0.6， cos37=0.8）,网友爆料尊敬的各级领导；,近期，宝 汉高速四标 段施工方，无视党纪国法，官商勾结，在我协税镇三官庙；马家岭村附近疯狂毁林，毁地，非法开采 红砂岩矿，影响极其 恶劣，后果非常严重。,据不完全统计，四标段施工方在三官庙；马家岭村周边非法占用林地三处，毁损树林100余亩；因开矿修便道毁坏耕地一百余亩，如此猖獗的非法违规乱开采给周边居民的生产；生活带来了严重影响，甚至威胁
12、到人民的生命安全，也使周边环境遭受了严重的污染和损坏。, 然而，我们的政府部门视而不见，不闻不问，不做不为，任由其疯狂采掘， 毁坏山林，毁坏耕地，肆意污染环境；据悉这中间存在严重的官商勾结。,试问：,（1 ）他们如此乱开乱采，有开采证吗？据了解我 县砖厂，石厂等 矿产企业都必须办理开采证；而且要经过很多部门审批，评审，最少几十上百万， 还要等待一年半载的时间，但是他们就如此容易取得相关部门的同意吗？这当中难道就没有其它的猫腻吗？,（2 ）国家三令五申严格管理爆炸用品，他们可以随意使用爆炸用品吗？随时可以开山放炮吗？（各使用爆炸用品企业要取得爆炸用品使用；储存许可；最少得半年时间，且花销在五六十
13、万元以上。）,（3）如此毁坏山林，有没有 经过相关部门批准？有没有采伐证？有没有山林毁坏补救计划和措施？有没有办理森林植被恢复方案？,（4 ）如此破坏我们赖以生存的耕地，难道就坐视不管吗？,（ 5）如此污染我们美好环境，难道就任由其发展吗？,（6）我们政府；安监局，环保局，林业局，土管局，公安局，矿管部门都是欺负老百姓的吗？这没有官商勾结之嫌吗？, （7）他们这样 非法开采，缴税了吗？税源有没有流失？,南郑县是个山清水秀，人杰地灵的好地方，也曾经是滋生赌博书记， 贪污县长，受贿院长等落马官员的肥沃地方，还是震惊中外的5.12惨案发生地，以上血的案例，我 们南郑县已名 扬全国，震惊中外；难道我们
14、现在的领导还想步此后尘吗？中央精神是，老虎，苍蝇一起打；难道这些蛀虫不该挖吗？难道中央精神是可以走过场的吗？如果不是的话，望我们的各级部门吸取教训，勤政务实，行政有所作 为，为民办好事实，还南郑人民一个青山绿水，碧海蓝天，和谐美好的坏境。 ,我们急切希望人民的清官尽快阻止并查清这种不法行为，给人民一个合理的解释，否 则我们会将以上非法行为逐级反映，甚至向最高人民政府及中央巡 查组反映，或者；网络，媒体曝光，为这一非法行为为 人民讨一个公正的说法，直至问题彻底解决为止。我们有这个决心！也有这个信心！,南郑县人民,2014年5月17日首先，要多说一句，这电影是日本人出品的，但是我很喜欢，非常喜欢。
15、屌丝，在中国与日本的思想与行 为模式都是相通的。主角伊藤开司一出场，就是：报刊亭买彩票，街 边窥美女，上班无精打采，然后呢，情绪宣泄，踢路边停放的奔驰宝马豪车。这时候，放高利贷的远藤澟子小姐从宝马车里出来了，伊藤开司 发现自己背负了几百万日元的高息债务。因为，两年前，他为屌丝同事做的贷款担保，而同事已经消失了。然后他就落入了一个金融帝国的控制之下。这个世界，作为屌丝想起来，生活真的很暗淡。高度发达的资本经济体制，大部分城市平民都是这样生活着，每日辛苦的劳作、安于日常可怜的感官消费，剩余价 值被发达的金融资本抽干。一旦因为疾病、破产、失业等因素，就堕入金融资本利息的压制，再想翻身难上加难。然后，
16、伊藤开司被送上一艘赌博船，赢了债务一笔勾销， 输了继续下一层地狱。 屌丝，这时候不得不互相伤害；讲义气，就再下一层地狱。好了，剧透就到这里了，绝对值得看完这两集。记住了，如果你想俘虏一个39岁剩女的心，从她手上拿到钱，只需要告诉她：如果我们一起落入到地下劳役工厂，每月的发薪日，我一定给你买上一灌冰凉的啤酒。当然了，剩女可不是好惹的。最后赢来的钱全部归了她。而另一个女人（石田大叔的女儿）是这么说的，我必须站在胜利者的一边。除非你看起来要赢了，她才会走到你身边，即使你是她父亲的朋友、恩人。最后，屌丝赢了，没有最终拿到金钱（第一次被被剩女顺走了；第二次被合作的大叔骗走了），但是靠义气赢得了一堆的朋友
17、。这样的结局才会让屌丝感到一丝温暖，要不然怎么继续活下去。,第一章糖类可以定义为：多羟基醛；多羟基酮；多 羟基醛或多羟基酮的衍生物。糖的命名与分类:1.单糖：不能被水解称更小分子的糖。2.寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖：同多糖：杂多糖：4. 结合糖(复合糖，糖复合物) ：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖) 、糖核苷酸等5.糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷蛋白聚糖属于（） A多糖B 双糖C复合糖D 寡糖E 单糖第三章蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质
18、的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈 电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。氨基酸既含有能释放H+的基团(如羧基)。也含有接受 H+ 的基团( 如氨基)，因此是两性化合物，亦称两性电解质或兼性离子pH pI时，氨基酸 带负电荷， -COOH解离成- COO-，向正极移动。 pH =pI时，氨基酸净电荷为零 pH pI时，氨基酸带正电荷，-NH2 解离成-NH3+ ，向负极移动。若pIpH 0，两性离子带净正电荷，若pIpH 0，两性离子带净负
19、电荷，差值越大，所带的净电荷越多。1.半胱氨酸pK1(-COO-)=1.96， pK2(R-SH)=8.18，pK3(-NH3+)=10.28，该氨基酸pI值为：A.5.07B.6.12C.6.80D.7.68E.9.232.赖氨酸pK1(-COO-)=2.18， pK1(-NH3+)=8.95，pK3(R-NH3+)=10.53，该氨基酸pI值为：A.(pK1+ pK2)/2 B. (pK2+ pK3)/2C. (pK1+pK3)/2D. (pK1+ pK2+ pK3)/3E.(pK1+ pK2+ pK3)/23 .天冬氨酸pK1(-COO-)=1.96，pK2(-COO-)=3.65，pK
20、3(-NH3+)=9.60，该氨基酸pI值为：A.2.92 B.3.65C.5.74 D.6.62 E.7.51苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。第四章100克样品中蛋白 质的含量 ( g% )=每克样品含氮克数6.25100蛋白质具有重要的生物学功能1 ）作为 生物催化剂（酶）2 ）代谢调节 作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5 ）运动与支持作用6 ）参与细胞 间信息传递蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。主要的化学键肽键，有些蛋白 质还包括二硫键肽键(peptidebond) 是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a- 氨基脱水
21、缩合而形成的化学 键。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整，被称为氨基酸残基(residue)。参与肽键的6个原子Ca1 、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所 处的位置为反式(trans) 构型，此同一平面上的6 个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit) 。肽键的结构特点：酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。 肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个C几乎处在同一平面内（酰氨平面）。肽链中的肽键一般是反式构型同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气
22、的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。第五章蛋白质的二级结构：某段多肽链骨架有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链（R 基团）的空间排布。主要键为氢键二级结构：多肽主链中各个肽段借助于相邻氨基酸之间的氢键形成的构象。主要有-螺旋、折叠、 -转角、无规卷曲。一、螺旋的结构特点如下：多个肽键平面通过碳原子旋转，主 链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，右手螺旋。每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm垂直距离。相 邻两圈螺旋之间借肽键中C O 和NH形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH 和第四个残基的C O之间形成氢键，这
23、是稳定螺旋的主要键。 肽链中氨基酸侧链R基团，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同 电荷相斥，不利于螺旋形成；较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍螺旋形成脯氨酸因其碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成 氢键 ，故不易形成上述螺旋甘氨酸的R 基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定二、 b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；b-折叠结构可以由两条 肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几
24、乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。反平行式较稳定。蛋白 质分子中，肽链出现180的回折， 这种回折角处的构象就是 -转角(-turn) 。三、 转角中，第一个氨基酸残基的C O 与第四个残基的 N-H形成氢键 ，从而使结构稳定。四、无规卷曲(randomcoil)是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。无一定的规则, 但对一定的球蛋白而言,特定的区域有特定的卷曲方式. 大分子蛋白 质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得 较为紧密，各行使其功能，
25、称为结构域(domain)在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称 为模体(motif)。也有人称为超二级结构（supersecondarystructure）。三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的整体排布。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。单链蛋白质只有一、二、三 级结构，无四级结构
26、。蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性本质：破坏非共价键和二硫键，不改 变蛋白质的一级结构。造成 变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱 试剂等。变性蛋白质的特征：相应的生物学功能的丧失酶的催化作用、抗体的免疫能力、血红蛋白的运输功能等等理化性质的改变易被酶水解、沉淀、黏度增加、光谱改变等若蛋白质变性程度较轻，去除 变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称 为不可逆性变性。
27、第六章肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。由一条多肽链（珠蛋白）和一个血红素辅基组成。球状分子，单结构域。8段直的- 螺旋组成，分别命名为A、B 、CH，拐弯处是由1-8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。血红素辅基，扁平状， 结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内血红蛋白：接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个 亚基上有一个血红素辅基。、 链的三级结构与肌红蛋白的很相似，Hb与Mb 一样能可逆地与O2 结合，Hb 与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb 的百分数（称百分饱和度）随O2 浓度变化而改变。一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结
28、合能力的现象，称为协同效应。在Hb中那一个亚基先与O2结合呢？在亚基中，由于O2结 合部位没有空间位阻, 而在亚基中，由于E11Val对O2结合部位的空间位阻,所以亚基首先与O2结合。血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。由于Fe+ 的位移，拖 动了 HisF8，引起了HC2Tyr的移动，拉断了 约束Hb 分子构象的某些盐键，并挤出了BPG分子，使血 红蛋白分子的四级结构发生了很大变化。盐键的断裂也使亚基构象 发生了一定的改 变，从而排除 E11Val侧链对O2 的结合部位的空间障碍，使 亚基也能与O2结合。 Hb的 4个亚基结合氧的速度有协同效应，
29、四连方邮票的比喻。与Hb分子构象相比，HbO2 分子构象有下列变化：Fe+半径缩小，落入 卟啉环的中央空穴;HC2Tyr 位置移动，已处于能自由旋转的地位,亚基间盐键 全部断裂;两个亚基间的BPG分子被挤出来了。H+、CO2促进O2的释放H+、Pco2的增高，能降低Hb对O2的亲 和力，使HbO2的氧解离曲线右移。CO2分压对血红蛋白的氧结合亲和力有影响，Pco2 升高，对氧的亲和力下降；血红蛋白的氧亲 和力因pH 降低而降低；血红蛋白结合氧， 释放出H+，改 变了pH ，降低了 结合CO2 的能力。血红蛋白具有缓冲血液pH的功能。BPG（2,3-二磷酸甘油酸）能降低Hb对O2的亲和力，使 H
30、bO2的氧解离曲线右移通过与它的两个亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。第七章等电点测定: 溶解度法和聚焦电泳法测分子量的方法：化学组成法测定最低分子量SDS-PAGE法凝胶过滤法渗透压法扩散系数法沉降系数法和沉降平衡法三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（一）蛋白质的胶体性质大小在1-100nm范围 内，同种电荷互相排斥， 质点外围有水化层。（二）蛋白质的沉淀1.盐析法2. 有机溶剂沉淀法 3.重金属盐沉淀法 4.生物碱试剂和某些酸 类沉淀法 5.加热变性沉淀法蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面电荷 水化膜盐析(saltprecipitation) 在蛋白质溶液
31、中加入大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的现象。盐析法不引起蛋白质的变性。常用如硫酸铵、硫酸 钠或氯化钠等原理：蛋白质表面电荷被中和水化膜被破坏2. 有机溶剂法有机溶剂具有脱水 剂功能，使蛋白质的水化膜脱去。如乙醇、丙酮；（等电点、低温、短时间条件）常用于实验室蛋白质的提取3.重金属盐法重金属离子带正电荷与蛋白质结合生成不溶性的沉淀。1.凝胶过滤分离蛋白质是基于各种蛋白质的（）不同的电荷状态 B.不同的分子量C.不同的溶解度 D.不同的亲和性 E分配系数.SDS-PAGE分离蛋白质是基于各种蛋白质的（）不同的分子量 B.不同的亲和性C. 不同的溶解度 D. 不同的荷电状态E. 以上都不是5.蛋白质
32、变性不涉及（）A.分子形状的改 变B. 溶解度的改 变C.生物学功能的改变D.肽键的断裂E.磷酸二酯键的断裂蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。,2.蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。什么是氨基酸的等电点，如何 进行计算？多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。,5.简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。6 简述蛋白质的a- 螺旋结构特点。 7维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？8 为什么说蛋白质的水溶液是一种 稳
33、定的亲水胶体？第八章酶(enzyme）是一类由活细胞产生的生物催化剂，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸。酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。酶促反应的特点（一）酶易失活性（二）酶促反应的高效性（三）酶促反应高度的专一性（四）酶促反应的可调节性全酶(holoenzyme)包括脱辅酶和辅因子。辅因子包括辅酶和辅基辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。金属离子的作用：稳定酶的构象；参与催
34、化反应， 传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、 质子或其它基团。脱 辅酶决定反应的特异性辅因子决定反应的种类与性质：稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子、质子及其它基团全酶中一种酶蛋白只有与一定的辅酶（辅基）结合时，才能发挥一定的催化作用。 ,同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的酶蛋白结合而显示出多种不同的催化作用。什么是酶？其化学本质是什么？2.酶作为生物催化剂具有什么特点？辅基和辅酶的作用是什么？并用代号写出其作用机理。酶为什么能加速化学反应的进程？5.举例说明酶的专一性。6.诱导效应酶、全酶、 辅基
35、、辅酶、核酶、酶活力单位习惯命名依据底物来命名（绝大多数酶）：蛋白酶、淀粉酶2. 依据催化反应的性质命名： 水解酶、转氨酶3 结合上述两个原则命名：琥珀酸脱氢酶。4.有时加上酶的来源胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶分类:根据催化反应的性质分6大类酶1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂合酶类5.异构酶类6. 连接酶类EC 类. 亚类.亚亚类.排号，如ECl.1.1.1 绝对专一性(absolutespecificity)：只能作用于一种底物，不作用于任何其它物质，生成一种特定结构的产物。相 对专一性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键，“族专一性”或“键专一
36、性” 立体结构专一性(stereospecificity) ：底物有旋光或几何异构体时，酶只能作用于一种，称为“旋光异构专一性”或“几何异构专一性” 。诱导契合学说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互 变形和相互适应， 进而相互结合酶活力（enzyme activity）是指酶催化某一化学反 应的能力。酶活力单位（ U ）：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（U/g，U/ml ） 。在最适的反 应条件（25 ）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即1IU=1mol/min 在最适条件下，每秒钟内使一摩尔底物转化为产物所需的酶量定为1ka
37、t单位，即 1kat=1mol/s酶的比活力 （代表酶的纯度）：每mg蛋白质所含的酶活力单位数。比活力：指每mg蛋白质所具有的酶活力，一般用U/mg蛋白质来表示，比活力说明酶的纯度。电荷性质的差异：离子交换层析法，电泳法分子大小和形状的差异：凝胶过滤法，超滤法，透析法，离心法亲和力的差异：亲和层析法疏水作用的差异：疏水层析法分配系数的差异：双水相系统萃取法第九章一级反应:反应速率只与反应物的浓度的一次方成正比。二 级反应:反应速率与反应物浓度的二次方( 或两种物 质浓度的乘积) 成正比。零级反应:反应速率与反应物浓度无关。影响酶促反应速率影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制 剂、激
38、活剂等。研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。米曼氏方程式米曼氏方程式推导基于三个假设：E与S 形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P 的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即Vk3ES。(1)S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即SSt。因为研究的是初速度，P的量很小，由P+E ES可以忽略不记。稳态：是指ES 的生成速率与分解速率相等，即ES恒定Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。意义：a)Km是酶的特征性常数之一，与酶的性质、底物种类及反应条件有关，与酶的浓度无关；b) Km可近似表示酶对底物的亲和力；
39、c) 同一酶对于不同底物有不同的 Km值。例： 酶1，2 ，3分别催化 A B CD Km分别为10-2, 10-3, 10-4，A，B，C 浓度均为 10-4限速步骤？例：丙酮酸可被乳酸脱氢酶、丙酮酸脱氢酶和丙酮酸脱 羧酶催化，当丙酮酸浓度较低时，走哪条途径？ Km分别为1.710-5、 1.310-3和 1.010-3mol/L只有当K1 、K2K3时，KmKs，因此，1/Km只能近似地表示底物亲和力的大小。底物亲和力大不一定反应速度大（反应速度更多地与产物形成趋势K3K1有关）Vmax定义： Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与 酶浓度成正比。意义：Vmax=K3E如果酶的总浓度已知，
40、可从 Vmax计算 酶的转换数(turnover number)，即动力学常数K3。 酶的转换数，定 义 当酶被底物充分饱和时 ，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义 可用来比较每单位酶的催化能力。双倒数作图法双底物双产物的反应：序列反应（有序反应，随即反应） ，乒乓反应二、 酶浓度对反应速度的影响当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。关系式 为：V = K3E三、温度对反应速度的影响温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起 酶的变性，从而反应速度降低 。最适温度 (optimumtemperature)：酶促反应速度最快时的环境温度
41、。最适pH(optimum)：酶催化活性最大时的环境pH 。激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。必需激活剂非必需激活剂1 、无机离子的激活作用（1）金属离子：K+、Na+、Mg2+ 、Zn2+、Fe2+、Ca2+（2）阴离子：Cl-、Br-、PO43-（3）氢离子n不同的离子激活不同的酶。n 不同离子之间有拮抗作用和可替代作用，如 Na+与K+ 、Mg+与Ca+之间常常拮抗，但Mg+与Zn+常可替代。n激活剂的浓度要适中， 过高往往有抑制作用 1名词解释酶， 米氏常数（Michaelis constant），寡聚酶（oligomeric enzyme）， 酶
42、活力（enzymeactivity）；核酶 ;全酶1.对于符合米氏方程的酶， v-S曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为, ，纵轴上的截距为2. 若同一种酶 有n 个底物就有,个Km值，其中Km值最,的底物，一般为该酶的最适底物。3.当底物浓度等于0.25Km时，反应初速度与最大反应速度的比值是_。1.酶催化作用对能量的影响在于_A增加产物能量水平B 降低活化能C降低反应物能量水平D 降低反应的自由能E增加活化能2.酶的比活力是指_A. 以某种酶的活力作为1来表示其他 酶的相 对活力B.每毫克蛋白的酶活力单位数C.任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D.
43、每毫升反应混合液的活力 单位1. 何谓酶的 专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构化学键或功能团 等有选择，例如 肽酶只能水解肽键，酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。例如只作用于L构型或只作用于 顺式构型。根据过渡态互补假说，酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理，获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工中运用
44、酶的专一性可以减少副反应n2.什么是 酶？其化学本质是什么？,3. 酶作为生物催化剂具有什么特点？,4.影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响？为什么会产生这些影响？n酶的抑制剂(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性 不可逆性抑制 (irreversibleinhibition) 可逆性抑制(reversibleinhibition)：竞争性抑制 非竞争性抑制( 反竞争性抑制不可逆抑制剂：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。例：羟基酶的抑制羟基酶: 以丝氨酸侧链上的羟
45、基为必需基团的酶；有机磷(敌百虫、敌敌畏、 对硫磷)不可逆抑制羟基酶的活性中心（二）可逆性抑制作用抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使 酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。1.竞争性抑制作用抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 a)特点：I 与S结构类似，竞争酶的活性中心；b)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；c)动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。2.非竞争性抑制抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，也不影响酶与抑制剂的结合。底
46、物与抑制剂无竞争关系。但 酶底物复合物不能释放出产物。3. 反竞争性抑制抑制剂仅与酶底物复合物ES 结合，不影响酶与底物的结合，使中间产物ES的量下降。a) 特点：抑制剂只与酶底物复合物结合；b) 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km降低第十章活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物必需基团(essentialgroup)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、L
47、ys。酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基，包括底物结合部位、催化部位。 对于单纯酶来说它是由一些氨基酸残基的侧链基团组成的。2.对于结合酶来说辅酶或辅基上的某一部分结构往往也是活性部位的组成部分。3.对于寡聚酶则可能有聚合在一起的几个 亚基上的几个相距 远的氨基酸残基组成。三、影响酶催化效率的有关因素邻近效应与定向效应邻近效应：指两个反应的分子，它们反应的基团需要互相靠近, 才能反应。定向效应:指酶的催化基团与底物的反应基 团之间的正确定向。邻近效应与定向排列对反应速度的影响：使底物浓 度在活性中心附近很高酶使分子间反应转变成分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（二）底物的形
48、变和诱导契合底物形变：酶中基团使底物基团电子云密度改变，使底物分子发生形变诱导契合：酶和底物结合时都发生形变，形成相互契合的酶- 底物复合物（三）酸碱催化通过瞬时的向反应物提供质子（作为酸）或从反应物夺取质子（作为碱）来达到加速反应的一类催化（广义酸碱催化）。影响酸碱催化反应速度的两种因素：（1 ）酸或碱的强度（pK ）；（2）质子传递的速度。His 的咪唑基最活跃：（四）共价催化又称亲核催化或亲电子催化，催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂分别放出电子或汲取电子于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低活化能，从而使反应加速。调节方式酶活性的 调节（快速调节），酶含量的调
49、节（缓慢调节）：别构调节、共价修饰调节 、酶原激活调节、蛋白因子的调节变构调节一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种 调节方式称变构调节。共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。同工 酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。形成的机制：不同的亚基组成，或由不同的基因编码。在不同的 发育时期或不同的组织类型中表达。名 词解释酶 结合酶寡聚酶活性中心 别构调节同工酶 可逆和不可逆抑制 竞争性抑制酶活力酶原（激活）二、简答题1.酶促反应动力学基本原理和各因素 对其影响，Km、Vmax大小
