1、第一章,人体的分子组成,第一节 组成人体的糖类,糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。,一、糖的分类,1、单糖为糖的构件分子。 2、寡聚糖是含10个以下单糖的寡聚物，也称低聚糖，如乳糖、麦芽糖、蔗糖等。 3、多糖是由多个单糖分子缩合而成的高聚物，也称高聚糖，如淀粉、纤维素、透明质酸、树胶。,葡萄糖(glucose)已醛糖,核糖(ribose) 戊醛糖,二、糖类的结构和性质,（一）单糖的结构和性质1、单糖的结构（1）单糖的链状结构可以反映各基团和原子的位置。（2）单糖的环状结构由于单糖分之中存在羰基和羟基，分子内即可以半缩醛或半缩酮成环状结
2、构。,2、单糖的性质（1）主要物理性质溶解度 无色结晶，溶解度很大，常可成过饱和溶液。甜度 各种单糖都有一定的甜味。旋光性,（二）寡聚糖的结构和性质,常见的几种二糖有,麦芽糖 (maltose)葡萄糖 葡萄糖,蔗 糖 (sucrose)葡萄糖 果糖,乳 糖 (lactose)葡萄糖 半乳糖,能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。,1、 多糖的结构（1）同多糖的结构,（三）多糖的结构和性质,淀 粉 (starch),糖 原 (glycogen),纤维素 (cellulose), 淀粉 是植物中养分的储存形式,淀粉颗粒, 糖原 是动物体内葡萄糖的储存形式, 纤维素 作为植物的
3、骨架,（2）杂多糖的结构,糖脂 (glycolipid)：是糖与脂类的结合物。糖蛋白 (glycoprotein)：是糖与蛋白质的结合物。,2、多糖的性质,同多糖可与碘呈色而与其他糖类鉴别。杂多糖不溶于水、无变旋作用，普遍具有粘性，特别是粘多糖。糖蛋白有其特殊重要的生物学意义。,三、糖类的生理功能,（一）细胞的结构物质（二）氧化供能（三）细胞功能的调节物,第二节 组成人体的脂类,一、脂类的结构、分类和性质,脂肪和类脂总称为脂类(lipid),脂肪 (fat)： 三脂酰甘油 (triacylglycerols,TAG)也称为甘油三酯 (triglyceride, TG),类脂(lipoid)：磷
4、脂固醇类 糖脂,分类,定义,甘油三脂,X = 胆碱、水、乙醇胺、 丝氨酸、甘油、肌醇、磷脂酰甘油等,甘油磷脂,脂类的性质水解碘加成酸败,二、脂类的生理功能,供能构成生物膜其他功能,重要的含氮有机化合物,第三节,一、胺及酰胺,（一）胺的结构及分类 主要有伯胺、仲胺、叔胺、季胺。,（二）胺的性质,1、碱性及成盐反应,2、酰化反应,3、重氮反应和偶联反应,（三）重要的胺,1、苯胺,2、腐胺和尸胺,3、胆碱和乙酰胆碱,4、肾上腺素,5、新洁尔灭,二、含氮的杂环化合物,1、吡咯及其衍生物,2、吡唑及其衍生物,3、咪唑及其衍生物,4、吡啶及其衍生物,5、嘧啶及其衍生物,6、嘌呤,组成人体的蛋白质、氨基酸,
5、第四节,一、人体蛋白质的分类及功能,* 根据蛋白质组成成分,* 根据蛋白质形状,二、构成蛋白质的基本单位氨基酸,存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。,（一）氨基酸的基本特征,氨基酸的分类,非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸,* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:,甘氨酸 glycine Gly G 5.97,丙氨酸 alanine Ala A 6.00,缬氨酸 valine Val V 5.96,亮氨酸 leucine Leu L 5.98,异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
6、,苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48,脯氨酸 proline Pro P 6.30,非极性疏水性氨基酸,色氨酸 tryptophan Try W 5.89,丝氨酸 serine Ser S 5.68,酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66,半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07,蛋氨酸 methionine Met M 5.74,天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41,谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65,苏氨酸 threonine Thr T 5.60,2. 极性中性氨基酸,天冬氨酸 aspartic acid Asp D
7、 2.97,谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22,赖氨酸 lysine Lys K 9.74,精氨酸 arginine Arg R 10.76,组氨酸 histidine His H 7.59,3. 酸性氨基酸,4. 碱性氨基酸,几种特殊氨基酸,脯氨酸 （亚氨基酸）, 半胱氨酸,胱氨酸,（二）氨基酸的主要理化性质,1. 两性解离及等电点,氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,p
8、H=pI,pHpI,pHpI,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,2. 紫外吸收,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,3. 呈色反应茚三酮反应,氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。,4. 成肽反应,一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 在合适的条件下都可脱水缩合成肽，其间以肽 键相连。,甘氨酰甘氨酸,肽键,三、蛋白质的结构及变性,定义 蛋白质的一级结构指多
9、肽链中氨基酸的排列顺序。,（一）蛋白质的一级结构,主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。,1、蛋白质的二级结构,主要的化学键： 氢键,（二）蛋白质的高级结构,肽单元,参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet )-转角 ( -turn )无规卷曲 ( random coil ),（1）-螺旋,（2）-
10、折叠,（3）-转角和无规卷曲,-转角,2、蛋白质的三级结构,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。,定义,肌红蛋白 (Mb),亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。,3、蛋白质的四级结构,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。,血红蛋白的四级结构,（三）蛋白质结构与功能的关系,一级结构是空间构象的基础,若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级 结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能。,（
11、四）蛋白质的沉淀及变性,* 蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。,造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。,* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。,（五）蛋白质的电泳,蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(e
12、lctrophoresis) 。 根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。,核酸及其结构,第五节,一、核酸及其结构,核 酸(nucleic acid),是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。,嘌呤(purine),腺嘌呤(adenine, A),鸟嘌呤(guanine, G),碱 基,嘧啶(pyrimidine),胞嘧啶(cytosine, C),尿嘧啶(uracil, U),胸腺嘧啶(thymine, T),核苷酸： AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸： dAMP, dGMP, dTMP, dCMP,二、DNA的结构,（一）DNA的一级结构,定义 核酸
13、中核苷酸的排列顺序。 由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。,（二）DNA的空间结构,DNA双螺旋结构,DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)相间。,碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; GC） 。 相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。,氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。,三、RNA的结构,（一）RNA的一级结构,构成RN
14、A的核苷酸AMP、GMP、CMP、UMP 按一定方式、数量和排列顺序由3，5磷酸二 酯键互相连接而成多核苷酸链，此即其一级结 构。,（二）RNA的空间结构,* tRNA的二级结构 三叶草形氨基酸臂DHU环反密码环额外环TC环,氨基酸臂,额外环,* tRNA的三级结构 倒L形,* tRNA的功能 活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。,酶结构及功能,第六节,一、 酶催化作用的特点,2.酶促反应具有极高的效率,3.酶促反应具有较高的特异性,1.不耐热，体内要求37度为最适温度,二、 酶结构及其功能,1、 酶的组成,2、 酶的辅助因子,金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子；
15、在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。,小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。,三、 酶分子的结构及催化活性,（一）酶的活性中心,必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。,或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。,酶的活性中心(active center),底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,（二）酶原及酶原激活,酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。,酶原激活的机理,胰蛋白酶原的激活过程,酶原激活的生理意义,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,（三）同工酶,* 定义 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1 LDH5),
