1、第 五 章 蛋 白 质,Chapter 5 Proteins,本章主要内容,第一节 蛋白质介绍,一、蛋白质的组成组成元素C、H、O、N、S、P、I，某些金属元素等。,长链蛋白质有几百甚至上千aa组成，分子量达到几百万。,二、蛋白质的结构和分类,1结构,2. 分类,按侧链极性可分为四类：,简单蛋白质 清 球 谷 组 硬 鱼精 醇溶 结合蛋白质 糖蛋白、脂蛋白、核蛋白,按组成分类：,2. 分类,三、加工中的意义,蛋白质是食品中三大营养素之一,蛋白质对食品的色、香、味及组 织结构等具有重要意义,一些蛋白质具有生物活性功能， 是开发功能性食品原料之一,一些蛋白质及短肽具有有害性， 对食品安全的影响,营
2、养功能,感观品质,生物活性,食品安全,四、来源,动物中蛋白质：如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质：如大豆、谷物 微生物中蛋白质：酵母,五、必需氨基酸,1、概念：在20多种氨基酸中，有一些在人体内不能合成但具有特殊生理功能，只能由食物供给的氨基酸，被称为必需氨基酸。,包括8种: 赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。,第二节 蛋白质的物化性质及分布,一、酸碱性质氨基酸为两性电解质，既表现出酸性，又表现出碱的性质。,H H H +H +H R-C-COO- = R-C-COO- = R-C-COOH NH2 NH3+ NH3 +,在酸性介质中，氨基酸主要以正离子状态
3、存在，电解时即移向阴极。而在碱性介质中，氨基酸主要以负离子态存在，电解时移向阳极。,二、光活性质：在紫外区280nm处有最大吸收，用之来测定蛋白质含量。,第二节 蛋白质的物化性质及分布,三、疏水性: 两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的作用力疏水键。非极性基团所具有的性质疏水性。氨基酸侧链具有一定的疏水性。,四、化学性质：pro的活跃基团可参与很多反应。,第二节 蛋白质的物化性质及分布,五、蛋白质的结构及其作用力1、结构空间四级结构,五、蛋白质的结构及其作用力,1、结构 一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。,第二节 蛋白质的物化性质及分布,1、结构,二级结构：主链上原子的局部空间排列（构象
4、）。,其排列方式有：螺旋结构 折叠结构弯曲结构 胶元螺旋,五、蛋白质的结构及其作用力,-螺旋,二级结构,Beta sheet,五、蛋白质的结构及其作用力,三级结构二级结构形成一定构象，在此基础上进一步“螺旋之螺旋”，“折叠再折叠”，三维结构。 四级结构n条多肽链在三级结构的基础缔合聚集，构成四级结构。每条多肽链称为一个亚基（subunit)。,第二节 蛋白质的物化性质及分布,蛋白质结构空间四级结构,超二级结构,高级结构的作用,？,想一想：,2、作用力和键（1）空间张力; （2）静电作用力; （3）氢键; （4）二硫键（5）疏水键; （6）范德华力,五、蛋白质的结构及其作用力,二、三、四级结构的
5、作用力,六、食品中的蛋白质,1胶原 胶原是皮、骨、结缔组织中的主要蛋白质。,1胶原,组成特点脯、羟脯、甘 较多蛋 少胱、色 无分子结构特点分子由三股螺旋组成，外形为棒状。分子间横向结合交联成胶原纤维。,2、明胶,来源 明胶是胶原分子热解产物 结构 1105 无定形形式 特点 明胶溶于热水、冷却时凝固成富有弹性的凝胶且具有热可逆性。（1.5%） 作用明胶凝胶由于加热时熔化，冷却时凝固，应用于糖果加工。可作为乳化剂、泡沫稳定剂、增稠剂、胶凝剂。,六、食品中的蛋白质,3、肉类蛋白质 分为：肌原纤维蛋白、肌浆蛋白、基质蛋白。 肌原纤维蛋白包括：肌球蛋白，肌动蛋白，肌动球蛋白，肌原球蛋白。 肌浆蛋白 形
6、状：肌浆蛋白为球状Pro 组成：酶、肌红蛋白、血红蛋白 溶解性：可溶性蛋白质,占25-30% P总,， 60变性，凝固。 基质蛋白为结缔组织部分，不溶于水及浓盐溶液基质蛋白为硬 蛋白，含胶原、弹性蛋白。,六、食品中的蛋白质,肉的成熟 种类 肌原纤维蛋白占1/2 ；肌浆、基质因动物不同而异，在28：20 16：36范围内变化； 死后僵硬 不同动物最大僵硬时间不同，鱼1-4h，鸡6-12h，牛12-24h ，猪3d； 肉的成熟（酶的作用） 僵硬的肉经数日冷藏，逐渐变软，肉的持水性得到恢复。,六、食品中的蛋白质,由酪蛋白构成的微细胶粒 (酪蛋白) 分散脂肪球 (球膜P) 连续水溶液 (乳清P),六、
7、食品中的蛋白质,4、乳蛋白质一般乳由三个不同相组成、三相中均存在蛋白质。,4、 乳蛋白质,下面以牛乳为例： 1、酪蛋白 酪蛋白约占80-82% P总 酪蛋白含胱、蛋；含苏、丝氨基酸的磷酸酯键的磷蛋白。 2、乳清蛋白乳清蛋白，主要是-乳球蛋白和-乳清蛋白，还有 血清清蛋白、免疫球蛋白、酶等。 3、脂肪球膜蛋白 为磷脂蛋白质,六、食品中的蛋白质,5、 鸡蛋蛋白质,六、食品中的蛋白质,5、 鸡蛋蛋白质,蛋黄的乳化能力起乳化作用的组分：磷脂、脂蛋白应用：蛋黄酱、蛋糕、色拉调味料 蛋清的起泡能力蛋清中可溶性蛋白质(如球蛋白G1、G2、G3)是一种表面活性剂。应用：制蛋糕、蛋卷、蛋白酥皮卷。,六、食品中的
8、蛋白质,6、大豆蛋白质,大豆含蛋白质40%，是优良的植物蛋白质。 按溶解性，分为： 清蛋白（10%）球蛋白（90%） pH = 4.2-4.8时沉淀,六、食品中的蛋白质,第三节 蛋白质的变性,一、概念天然蛋白质分子在酸、碱、热、盐等情况下发生次级键的断裂或重组，引起pro构象改变。这一过程称为变性。变性涉及二、三、四级结构的变化。,变性对性质的影响,（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体） （2）溶解度降低（疏水基团暴露） （3）改变水合性质 （4）易被酶水解 （5）粘度增大 （6）不能结晶,二、变性因素,（一）物理变性加热：最为常见，45-50开始变性，55进行较快；低温的变性在次级键上发
9、生，高温（70-80以上）二硫键断裂，不可逆。,Pro对热变性的敏感性取决于许多因素： pro性质、 浓度、水分活度、pH值、离子强度、种类等。,（一）物理变性,干燥：pro大量脱水可变性，风干易氧化。 低温：使某些pro发生冻结变性。,二、变性因素,因其保护性水膜脱去，分子间相互连接。,蛋白质与水的结合状态改变，改变维持蛋白质构象的力；水保护层被破坏；水结冰使盐浓度升高。,（一）物理变性,机械处理：加工中机械处理如揉捏或滚压，搅拌等产生剪切力可使蛋白质变性。液压：可产生变性效应。,二、变性因素,主要是反复拉伸使pro的螺旋破坏，导致网状结构改变。,一般在25下要求1001200MPa。 因为
10、pro分子有一定结构上的空间，空间大的球蛋白易被压缩而变性，而空间小的纤维蛋白不易因液压而变性。,（一）物理变性,辐射：紫外线、-射线、其他电离射线辐射。界面：在蛋白质与水和空气、水和非水溶液、水和固相界面上吸附作用时，可以发生不可逆变性。,引起的变化有构象上的，也有氨基酸链间二硫键的。前者可逆，后者不可逆。,远界面分子的扩散引起，导致氢键断裂，微结构伸展等。,（二）化学变性,酸或碱:在pH4-10范围内多数pro稳定，但酸或碱都引起pro分子变性。 在极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。 金属或盐:盐离子在低浓度时对pro有稳定作用，高浓度时
11、盐对pro有变性作用。过渡金属如Cu、Fe、Ag等易与pro发生作用。 通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。 有机化合物:某些有机物使pro变性，断裂pro的氢键，如尿素、胍基。,（二）化学变性,有机溶剂 极性溶剂：改变介质（水）的介电常数改变静电力。 非极性溶剂：穿透疏水区，打断疏水作用。 表面活性剂：打断疏水相互作用，导致蛋白质展开。如表面活性剂十二烷基硫酸钠（SDS）,第四节 蛋白质的功能性质,蛋白质的功能性质：在食品加工、贮藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的那些蛋白质的物理、化学性质。,水化性质、表面性质、结构性质、感观性质,其他成分,蛋白质
12、,相互作用,食品色泽,食品风味,食品外形,食品质构,糖,脂肪,构成,食品 品质,贡献多大？,蛋白质功能性质 Functional Properties of Proteins,蛋白质功能性质,一、水化性质,二、结构性质,三、表面性质,一、水化性质,蛋白质与H2O的作用（P-H2O）与水可形成氢键及疏水作用，离子偶极作用,结合过程,化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化,A.非水合蛋白质 B.带电基团的最初水合 C.在接近极性和带电部位形成水簇 D.在极性表面完成水合 E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖 F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥 G.完成流体动力学水合,影响因素,浓度：浓度高水
13、合力强。 pH值：在等电点时，蛋白质之间作用力强，水合力小、反之强些。 温度：温度上升水合力降低。因为氢键作用力减弱，离子基团水合力也减弱。 离子种类、浓度：高浓度（当C1mol/L）时则盐析，低浓度（中性盐 0.51mol/L）盐溶。对于不同种类离子作用机理不同(P169)。,各种蛋白质的水合能力,带电的氨基酸残基数目越大， 水合能力越大。,溶解度,（1）溶解度：是蛋白质之间、蛋白质与溶剂之间作用达 到平衡。水中光氨酸、酪氨酸、天冬氨酸，谷氨酸溶解度小，精氨酸和赖氨酸易溶。,蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液pH、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。,(1)蛋白质的溶解度,蛋
14、白质-蛋白质,溶剂-溶剂,蛋白质-溶剂,+,实 质,离子相 互作用,+,蛋白质的溶解度大小,疏水相 互作用,(2)溶解度影响因素,氨基酸的平均疏水性 氨基酸的电荷频率 温度 有机溶剂,决定因素,T40， T与溶解度反比,导致蛋白质溶解度下降或沉淀,(2)溶解度影响因素,pH值,min,max,(3)溶解度影响因素,离子浓度,阴离子提高蛋白质溶解度； 阳离子降低蛋白质溶解度,二、结构性质,1、沉淀,结构性质,沉淀的方法,A、盐析 B、有机溶剂沉淀反应 C、重金属盐沉淀反应 D、生物碱沉淀剂的沉淀反应,2、胶凝,概念变性的pro聚集并形成有序的pro网状结构的过程。,结构性质,有一定形状、弹性，半
15、固体,胶凝形成方法,热处理后冷却 加酸 添加盐类 酶水解 先碱化、再恢复至中性或pI点 与多糖胶凝剂作用,胶凝的影响,加热 pH的离子 金属离子 pro浓度,pI凝结块类凝胶；极端pH弱凝胶，半透明；形成凝胶的最适pH约78,Ca2+强化凝胶结构;过量钙桥产生凝结块,有利于凝胶形成,因可使蛋白质变性,侧链暴露,浓度越大，越易形成凝胶,3、织构化,将蛋白质通过组织化处理，产生具有咀嚼性和良好的持水特性的膜状或纤维状产品组织化蛋白质。,热凝结膜 纺丝纤维形成热塑挤压,结构性质,常见织构化食品,面筋蛋白 （占Pro 80）,麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、粘合性和抗张强度
16、,麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。,过度粘结,过度延展,4、面团的形成,结构性质,面团形成过程,当面粉在室温下与水一起混合和揉搓后形成粘稠，有弹性和可塑性面团。面粉加水搓和时，面筋蛋白开始水化，定向排列和部分开展。促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强疏水相互作用。,面筋蛋白质中含有的化学键,氢键：水吸收能力强，有粘性。谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有粘弹性,与脂肪有效结合。二硫键：使面团坚韧。,三、表面性质,1、乳化性质 Emulsifying Properties 2、起泡性质 Foaming Properties 3、蛋白质与
17、风味物质结合,表面性质,1、乳化性质 Emulsifying Properties,Pro同水和脂都能够相互作用，在油/水体系中，自发迁 移到油水界面或气水界面，在界面形成蛋白质的吸附层。,食品乳状液,牛乳，奶油，冰淇淋， 蛋黄酱，肉馅等。,乳化性质 Emulsifying Properties,牛乳脂肪的稳定,脂肪球膜,（1）蛋白质的表面活性一般而言，Pro的疏水性越强，Pro在界面的浓度越大，表面张力愈低，则乳状液愈稳定。疏水值，表面张力，乳化活力,表面性质,（2）影响因素,蛋白质的溶解度（乳化能力）溶解:乳化能力；不溶解:乳化稳定性 盐效应（离子强度） 存在盐析效应和盐溶效应 加热 加热
18、使乳化能力 添加小分子表面活性剂使蛋白质保留界面能力，乳化能力 蛋白质起始浓度 一般为0.5%,乳化性质,表面性质,2、起泡性质 Foaming Properties,概念：指蛋白质在气-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。,表面性质,有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。,（1）泡沫的形成,A、泡沫气泡在连续的液相或半固相中形成分散体系。B、构成气体 / 表面活性剂 / 液体表面活性剂 使 气/液界面张力C、形成方法 搅打、鼓泡、减压D、稳定性影响因素,表面性质,（2）影响泡沫形成及稳定环境因素,不溶性蛋白质粒子对稳定泡沫起着稳
19、定作用泡沫膨胀力但泡沫稳定性 盐类 盐析时则显示较好的起泡性质;盐溶时则显示较差的起泡性质。,NaCl 使泡沫膨胀率稳定性 (原因：降低粘度)Ca2+使泡沫膨胀率 (原因：形成 羧-Ca2+-羧桥键),表面性质,糖: 抑制膨胀、增加稳定 (粘度)泡沫形成后加入；损害蛋白质的起泡能力 脂肪:脂肪破坏蛋白质的起泡性质 蛋白质浓度: 在C10%内 随C，稳定性 搅打时间及温度 pH值:一般在不同于其蛋白质等电点的条件制备的。,（2）影响泡沫形成及稳定环境因素,表面性质,（3）起泡蛋白质的特点、制备方法,对具有起泡性蛋白质的要求a、缺乏二、三级结构的Pro分子b、具有较好的溶解性c、蛋白质分子之间存在
20、一定的粘着作用力d、蛋白质分子有一定疏水值 制备方法a、选择适宜的蛋白质 b、温和加热 c、与变性剂作用，部分水解,大豆蛋白发泡粉 (部分水解) 氨基酸态氮/总氮=1：10， M=5000070000,表面性质,（四）蛋白质与风味物质的结合,蛋白质,+,蛋白质-风味,良好风味载体,与不良风味结合,风味物质,表面性质,蛋白质与风味结合方式风味物吸附于蛋白质表面，扩散、渗透到蛋白质内部。 吸附力 a、范德华力可逆物理吸附 b、氢键c、共价、静电引力化学吸附 d、疏水键,（四）蛋白质与风味物质的结合,表面性质,影响结合的因素,水 促进与极性化合物的结合 pH 碱性pH比酸性pH更能促进与风味物的结合
21、 蛋白质的性质 P降解，结合能力 热 受热变性，结合能力 冷冻干燥 风味物与P结合 脂类 脂类的存在，羰基风味物结合,表面性质,热处理热处理方式适度热处理剧烈热处理过度热处理不当热处理,四、加工对蛋白质的影响,破坏食品组织中酶，有利食品的品质 促进蛋白质消化 破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质,在强热过程中，赖氨酸易与天门冬酰胺或谷氨酰胺反应，生成新酰胺键。 色氨酸在有氧时部分受到破坏。,引起蛋白质生成环状衍生物 生成高度稳定的蛋白质自由基,肉制品加热变色； 含硫AA分解产生硫化斑,碱处理对食品进行碱处理，尤其在加热同时进行时，对蛋白质的营养价值影响较大。蛋白质 异常氨基酸胱氨酸 氨基丙烯酸 +
22、H2S + S, 、 OH-,OH-,四、加工对蛋白质的影响,低温处理下的变化 食品的低温贮藏对蛋白质影响不大，如经历冷冻、解冻的过程，则蛋白的质地及口感会发生一些变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）,冰结晶，蛋白质变性水化作用降低；快速冷冻法。,四、加工对蛋白质的影响,氧化处理氧化剂（过氧化氢，过氧化乙酸，过氧化苯甲酰等），用于包装容器的杀菌，使pro变性。,四、加工对蛋白质的影响,对氧化最敏感的是含硫氨基酸（蛋氨酸、光氨酸）和色氨酸（变化见书）,脱水处理下的变化,四、加工对蛋白质的影响,传统的脱水方法。真空干燥。冷冻干燥。喷雾干燥。鼓膜干燥。,温度过高，时间过长蛋白质结合水破坏，变性； 复水
23、性降低，硬度增加； 多孔结构，风味、色泽、口感变化。,辐照处理下的变化r-辐射引起蛋白质发生聚合(含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基) 机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响,四、加工对蛋白质的影响,五、蛋白质与食品其他成分的作用,（一） 与脂类的作用1、自由基反应: 脂类游离基ROO.与P发生加成反应形成：脂类-蛋白质自由基2、羰氨反应: 不饱和脂肪酸自动氧化产生的醛类可与蛋白质反应发生共价交联。3、形成非共价键复合物: 蛋白质与脂类，以疏水键结合生成复合物。,（二） 与多酚的作用多酚是植物的天然组分，在O2（碱性条件）存在下，or在中性，多酚氧化酶作用下生成醌。赖、半胱 + 醌 缩合物 蛋、半胱、色 + 醌 氧化物 （赖氨酸等生物有效性）,五、蛋白质与食品其他成分的作用,（三）与亚硝酸盐的作用亚硝酸盐能与伯、仲、叔胺类化合物反应，生成亚硝酸胺或亚硝酰胺。,五、蛋白质与食品其他成分的作用,必需氨基酸; 蛋白质的变性; 蛋白质的高级结构; 蛋白质的功能性质:水化性、凝胶性、织构化、面团性质、乳化性。 加热对蛋白质的影响。,本章重点,试着说说食品加工中发生的物理化学和营养变化？如何防止和利用这些变化？ 蛋白质的变性机制和影响因素是什么？ 食品中常见蛋白质的特点，举例在实践中的应用？,Thinking,Your Main Point,Your Sub Point,
