1、食品酶学导论考试重点一、 名词解释1、 酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。2、 酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。3、 比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白） 。比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。4、 酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。5、 别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。6、 酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体
2、称之为酶原。7、 同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。8、 Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Vmax：是酶完全被底物饱和时的反应速度。 （它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的 Vmax 也不同。 ）9、 序列反应：酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。10、 乒乓反应：酶结合底物 A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物。11、 酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。12、 大分子
3、结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。13、 固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。14、 固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。15、 固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。二、 重点知识概括1、 酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。2、 酶的 6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。3、 酶学对食品科学的重要性：3.1、酶对食品加工和保藏的重要性：控制动植物原料中的酶，利用酶的
4、催化活性进行生产活动；3.2、酶对食品安全的重要性：酶的作用会产生毒素和有害物质，酶的作用改善食品品质；3.3、酶对食品营养的重要性3.4、酶对食品分析的重要性3.5、酶与食品生物技术4、 酶生产方法：组织提取，微生物发酵，化学及生物合成，高新技术的应用。5、 利用微生物产酶的优点：（1） 、微生物种类多，酶种丰富，且菌株易诱变，菌种多样。 （2） 、微生物生长繁殖快，易提取酶，特别是包外酶。 （3） 、微生物培养基来源广泛、价格便宜。（4） 、可以采用微电脑等新技术，控制酶发酵生产过程，生产可连续化、自动化，经济效益高。 （5） 、可以利用以基因工程为主的现代分子生物学技术，选育菌种、增加酶
5、产率和开发新酶种。6、 培养基营养成分：它是微生物发酵产酶的原料，主要是碳源、氮源、其次是无机盐、生长因子和产酶促进剂等。7、 酶生产发酵影响因素（液体深层发酵的工艺控制）：（1）温度对产酶的影响。 （2）PH 对产酶的影响。 （3）通风量对产酶的影响。 （4）搅拌的影响。 （5）泡沫的影响。 （6）湿度。8、 生物组织的破碎方法：机械勾浆法，超声波法，渗透压法，冻融法，化学破碎法，酶消化法。9、 酶的纯化的分离方法分类：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法可根据这个基础分为：（1）据分子大小而设计的方法。 （2）据溶解度大小的分离方法。（3）按分子所带正负电荷的多少分离的方
6、法。 （4）按稳定性差异建立的分离方法。 （5）按亲和作用的差异建立的分离方法。10、 酶的剂型：液体酶制剂，固体粗酶制剂，纯酶制剂，固定化酶制剂。11、 酶活性中心研究方法：化学修饰法，动力学分析法，X射线衍射法，蛋白质工程，非特异性共价修饰，亲和标记。12、 酶的催化作用机制：（酶催化作用的本质）：降低反应活化能。 （包括）中间产物学说、诱导契合学说，邻近效应和定向效应，亲和催化作用，微环境影响。13、 测定酶活力常用的方法：分光光度法，荧光法，同位素法，电化学法，其他方法。14、 Km 的应用价值：Km 是酶的一个特征性常数（与酶本身性质有关与酶浓度无关，判断酶与底物亲和力的大小） 。
7、（意义）：鉴别酶的最适底物，判断在细胞内酶的活性是否受底物抑制，确定酶催化的优势方向（Km 小的方向就是酶的优势方向） ，确定代谢过程的限速步骤，同工酶的发现，确定抑制剂的反应类型，评价与选用药用酶的依据。15、 米氏方程: V= SKmV16、 抑制剂对酶促反应的影响（抑制作用类型）：16.1、不可逆的抑制作用（包括）选择性抑制，非选择性抑制：抑制剂与酶的必须基团以牢固的共价键结合，使酶丧失活性，不能用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。16.2、可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，但是能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶失活；（据可逆抑制剂与底物
8、的关系，可分为）竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制。17、 酶原激活原理：肠激酶或胰蛋白酶的激活过程，酶原变成酶失去六个氨基酸。18、 固定化酶的优点：（1）可反复使用。 （2）不溶于水，易于产物分离。 （3）稳定性好。 （4）可长期使用，并可预测衰变的速度。 （5）研究酶动力学的良好模型。19、 固定化方法：吸附法，包埋法，共价键结合法，交联法，载体结合法。 （详细方法）20、 固定化活细胞特点：（优越性）：（1）降低成本，省去酶的分离纯化工作；（2）既可作为单一酶，也可作为复合酶系完成部分代谢过程；（3）酶的稳定性更高，对污染的抵抗力更强；（4）细胞生长停滞时间短，细胞多，反应快。 （
9、局限性）：（1）细胞内多种酶的存在，会形成不需要的副产物；（2）细胞膜、细胞壁和载体都存在着扩散限制作用。21、 酶反应器的类型：均相酶反应器（游离酶）：（包括）批量式搅拌桶反应器，超滤膜反应器；非均相酶反应器（固定化酶）：（包括）连续流搅拌桶反应器，填充床反应器，流化床反应器，连续搅拌桶超滤，循环式反应器。22、 膜式反应器的特点：（优点）：（1）反应转化率不受化学平衡转化率的限制；（2）实现连续操作，提高复杂反应的选择性；（3）使酶在类似生物膜的环境中发挥作用；（4）实现对流传质代替自由扩散，强化了传质速率，提高了反应速率；（5）简化工艺流程和操作步骤，降低生产成本；（6）避免了乳化和破乳
10、等问题。 （存在问题）：（1）酶分子和小分子激活剂泄露损失，增加成本；（2）酶在膜表面的随机吸附，降低或破坏酶的催化活性；（3）因湍流等原因而发生剪切失活；（4）产物分子聚集，降低了生产效率；（5）浓差极化和膜污染使酶膜反应器的传质速率和生产能力急剧下降。23、 蛋白酶的分类：（1）微生物蛋白按作用最适 PH 分为：酸性蛋白酶，中性蛋白酶，碱性蛋白酶；（2）按活性中心分：丝氨酸蛋白酶，巯基蛋白酶，金属蛋白酶，羧基蛋白酶；（3）蛋白酶按作用分：内肽酶，外肽酶（来源：胃蛋白酶，胰蛋白酶，木瓜蛋白酶，细菌和霉菌蛋白酶） 。24、 酶促褐变原理及方程：（1）酶促褐变原理：多酚氧化酶的催化作用促使褐变；（2）多酚氧化酶催化的反应：A：一元酚羟基化合物生成相邻的邻二羟基化合物；B：邻二酚氧化，生成邻醌。
