1、第 3 章蛋白质化学1 蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2 标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的 20 种氨基酸。3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在 570mm 波长处存在吸收峰。4、两性电解质：在溶液中既可以给出 H+而表现出酸性，又可以结合 H+而表现碱性的电解质。5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受 PH 值影响，在某一 PH 值条件下，氨基酸解离成阳离子和
2、阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的 PH 值成为氨基酸的等电点。7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 - 氨基缩合时形成的化学键。11、肽平面：在肽单元中，羧基的 键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N 键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。13、氨基酸的残基：肽和
3、蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。14、多肽：由 10 个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结
4、构反映蛋白质分子的共价键结构。19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如 、螺旋-转角- 螺旋、亮氨酸拉链等。21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这
5、种结构成为结构域。23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。24、蛋白质的四级结构：多亚蛋白质的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为蛋白质的四级结构。25、同源蛋白质：如果蛋白质的编码基因源自同一祖先基因，则称这些蛋白质属于同一个蛋白质家族，是同源蛋白质。26、分子病：由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病。27、变构蛋白：具有下些列特征的蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其
6、中一个结合位点结合导致蛋白质变构，即从一种构象转变成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合。28、变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子。29、蛋白质的变构效应：变构剂的结合或解离导致变构蛋白变构的现象。30、协同效应：可以结合多分子同种变构剂的变构蛋白，先结合的变构剂使变构蛋白变构，从而影响后结合变构剂的结合。31、蛋白质构象病：是指构象异常的蛋白质聚集成淀粉样纤维沉淀而导致的疾病。32、双缩脲反应：两分子尿素脱氨缩合生成双缩脲，在碱性条件下双缩脲与 Ca2+螯合呈紫红色，称为双缩脲反应。33、蛋白质的等电点：蛋白质是两性电解质，其解离状态受溶液 PH 值影响。在某一值条
7、件下，蛋白质的净电荷为零，该值称为蛋白质的等电点。34、蛋白质变性：是指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。35、蛋白质凝固：蛋白质变性后进一步形成较坚固的凝块。36、蛋白质复性：有些蛋白质的变性是可逆的。当变性程度较轻时，如果除去变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质复性。37、蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象。38、盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中
8、和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质析出。39、离心技术：是将含有微小颗粒的悬浮液置于离心机转头中，利用转头高速旋转所产生的强大离心力，将悬浮颗粒按密度差异或质量差异分离，是生命科学研究的常规技术，常用于分析蛋白质及其他生物大分子、细胞器。40、电泳：原为胶体特性之一，是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动，带负电荷的向正极移动，质量小带电荷多的移动快，质量大带电荷少的移动慢；现指以此为基础建立的一类技术，常用于蛋白质等大分子研究。41、层析技术：是以物质在两相（固定相和流动相）之间分配的差异为基础建立的一类技术。42、透析：是指利用半透膜将蛋白质与小分子分离。半透膜不允
9、许胶体透过，因此将含有小分子的蛋白质溶液装入半透膜制成的透析袋内，浸入水或低离子强度缓冲溶液中，小分子就会从透析袋内透出，与蛋白质分离。43、透析疗法：是指使某些体液成分透过半透膜排出体外的疗法，例如血液透析和腹膜透析。第四章核算化学44、核酸：是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核酸和脱氧核糖核酸。45、：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核酸按一定序列以，磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体。46、RNA：核糖核酸，一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定序列以，磷酸二酯键连接形成。47、稀有碱基：除了常规碱基之外，核算还含有少量常规碱基的衍生物，称为稀有碱基。48、核苷酸：核苷的 3或 5-
10、磷酸酯，是核酸的结构单位和水解产物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。49、ATP：5-三磷酸腺苷，是生物体内最重要的高能化合物。50、，磷酸二酯键：在核酸分子中，一个核苷酸的 3-羟基与相邻核苷酸的 5-羟基通过磷酸基结合，形成，磷酸二酯键。51、Watson-crick 碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式，即 A 以两个氢键与 T 或 U 配对，G 以三个氢键与 C 配对。52、B-：是相对湿度下获得的 DNA 纤维的二级结构。53、DNA 的超螺旋结构：DNA 在双螺旋结构基础上进一步扭转缠绕形成的一种结构。54、核小体：真核生物染色体的基本结构单位，由蛋白质和 180200bpDNA
11、构成，在结构上可以分为染色质小体和连接两部分。55、核糖体：由与蛋白质构成的一种蛋白颗粒，使蛋白质的合成机器。56、核酶：由活细胞合成的、起催化作用的一类。57、核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸变性。58、复性：除去变性因素，同一来源变性核算重新形成原来的双链结构。59、核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构。60、增色效应：变形导致核算紫外线吸收值增大的现象。61、解链温度：使双链核酸解链度达到所需要的温度。62、减色效应：复性导致变性核酸紫外线吸收值减小的现象。63、质粒：游离于细菌（及
12、个别真核生物）染色体之外、能自主复制的遗传物质，多数是一种闭环 DNA，大小为 1300kb.第五章酶64、新陈代谢：生命为维持生长和繁殖而进行的全部物理过程和化学过程，表现为生物体与环境进行的物质与能量交换。65、代谢物：代谢过程小号的反应物、生成的中间产物及终产物的统称。66、生物催化剂：在生物体内起催化作用的生物大分子。67、酶：由活细胞合成、起催化作用的蛋白质。68、酶促反应：由酶催化进行的化学反应。69、酶的底物：酶促反应的反应物。70、酶的必需基团：酶的分子结构中与酶活性密切相关、不可或缺的一些基团。71、酶的活性中心：又称活性部位，酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的
13、部位。72、酶的结合基团：酶的活性中心的两类必需基团之一，其作用是与底物结合，形成酶-底物复合物。73、酶的催化基团：酶的活性中心的两类必需基团之一，其作用是改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化成产物。74、酶的辅助因子：是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通常是金属离子） ，它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶。75、辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去。76、酶的辅基：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。77、多酶复合体：
14、有几种不同功能的酶构成，有两种或两种以上的活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应。78、同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。79、酶的特异性：与一般催化剂相比，酶所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性。80、酶的绝对特异性：具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应。81、酶的相对特异性：具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。82、酶的立体特异性：具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，
15、或催化的反应只生成特定构型的立体异构体。83、活化能：在一个化学反应体系中，活化分子最低能量水平高于反应体系中全部反应物分子的平均能量水平，两个能量水平的差值称为活化能。84、酶催反应动力学：简称酶动力学，是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。85、米式方程：一个反应速度与底物浓度关系的数学方程式。86、Km:米氏常数，符合米氏动力学的酶的一个特征常数，其数值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。87、酶的抑制剂：能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质。88、不可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶的必需基团共价结合使酶失活，从而使酶促反应减慢甚至停止，而且用透析等物理方法不能将其除去，他
16、们的抑制作用称为不可逆抑制作用。89、巯基酶：是指以巯基为必需基团的一类酶。90、可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶或酶-底物复合物的非共价结合抑制酶促反应，抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比及他们与酶的亲和力之比。可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制。他们的抑制作用称为可逆抑制作用。91、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物结构相似，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。92、非竞争性抑制作用：有些抑制剂结合于酶活性中心之外的特定部位，且不影响底物与活性中心的结合，但防碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称
17、为非竞争性抑制作用。93、反竞争性抑制作用：有些抑制剂只与底物酶-底物复合物（ES）结合，使酶失去催化活性。抑制剂与结合之后，因为降低了 ES 的有效浓度，反而有利于底物与活性中心的结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。94、酶的激活剂：能使酶促反应加快的物质。95、酶活性单位：1 个酶活性单位是指在 25、最适条件下、每分钟催化 1umol 底物反应所需的酶量。96、酶的比活性：1 毫克酶蛋白所具有的酶活性单位，也可以用 1 克或 1 毫升酶制剂所具有的酶活性单位来表示。97、代谢途径：在生物体内，一组连续的酶促反应构成一个代谢途径。98、多酶体系：催
18、化一个代谢途径全部反应的一组酶称为多酶体系。99、关键酶：每个代谢途径都有这样一种或几种酶：它们不但催化特定反应，还附有控制代谢速度的使命，因而其活性受到调节。它们被称为代谢途径的关键酶。100、酶的结构调节：是指改变已有酶分子的结构，从而改变其催化活性，调节方式包括变构调节、化学修饰调节和酶原激活。101、酶的变构调节：是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位以非共价键特异结合，改变酶构象，从而改变其活性。102、变构酶：能通过变构调节改变活性的酶。103、变构效应剂：能对变构酶进行变构调节的特定小分子物质。104、反馈抑制：酶促反应的产物对酶活性的变构抑制，或代谢途径的下游产物对上游酶
19、活性的变构抑制。105、没的化学修饰调节：是指通过酶促反应改变蛋白质特定部位的化学修饰状态，即与特定基团的共价结合状态，改变酶构象，从而改变其活性。106、酶蛋白的磷酸化：是指酶蛋白中特定基团（例如特定部位丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的羟基）与来自的磷酸基以酯键结合。107、酶蛋白的去磷酸化：是指水解脱去磷酸化酶蛋白的磷酸基。108、蛋白激酶：可催化蛋白质中特定基团（例如特定部位丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的羟基）与来自的磷酸基以酯键结合。109、酶原：酶的无活性前体。110、酶原的激活：酶原通过水解一个或几个特定肽键，或水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白的构象发生改变，酶的活性中心形成或暴露，从而表现出
20、酶活性。111、酶的数量调节：是指通过调节酶蛋白的合成和降解速度改变酶蛋白的总量，从而改变其总活性。112、诱导物：通过诱导基因表达使酶蛋白合成增多的一些代谢物、激素和药物。113、阻遏物：通过阻遏基因表达使酶蛋白合成减少的一些代谢物、激素和药物。114、血浆功能酶：以血浆为功能场所的酶的统称，多数由肝细胞合成分泌。肝细胞受损时此类酶的合成分泌减少，血浆水平下降。115、外分泌酶：由外分泌腺分泌，以其他细胞外场所为功能场所的酶的统称。116、细胞酶：以细胞为功能场所的酶的统称。117、酶法分析：又称酶偶联分析法，是指利用酶作为分析试剂，对一些酶、底物、激活剂和抑制剂等进行定量分析。第七章生物氧
21、化118、生物氧化：糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放出能量满足机体生命活动需要的过程。119、细胞呼吸：及生物氧化。120、呼吸链：是指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体，其作用是接收营养物质释出的氢原子（还原当量） ，并将其电子传递给氧分子，生成水。121、铁硫簇：铁硫蛋白的辅基结构，有两个或多个非血红素铁和等量的无机硫构成，通过铁与半胱氨酸的硫共价结合。122、高能化合物：在标准条件下水解时释放大量自由能的化合物。123、底物水平磷酸化：是指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成 ATP（GT
22、P） 。124、氧化磷酸化：是指由营养物质氧化分解释放的能量推动 ADP 与磷酸缩合生成 ATP。125、磷/氧比值：是指每消耗 1 摩尔氧原子所消耗磷酸的摩尔数或合成 ATP 的摩尔数。126、呼吸链抑制剂：能阻断呼吸链中某些部位电子传递的小分子。127、解偶联剂：这类物质能解除呼吸链传递电子与 ATP 合酶催化合成 ATP 反应的偶联。其解偶联机制是使 H+不经 ATP 合酶的 F0 通道直接流回线粒体基质，使电化学梯度中储存的自由能转换成热能散失，不能推动合成 ATP。128、ATP 循环：在能量代谢中，ATP 是最关键的高能化合物，是许多生命活动的直接供能物质。生物氧化合成 ATP，生
23、命活动利用 ATP，ATP 的合成与利用构成 ATP 循环，该循环是能量代谢的核心。129、苹果酸-天冬氨酸穿梭：位于线粒体内膜上的一个穿梭，可以把细胞质 NADH 的还原当量送入呼吸链。该穿梭主要存在于心脏、肝脏和肾脏细胞内。第八章糖代谢130、分解代谢：是指生物体把营养物质降解，或的能量支持生命活动，或者获得简单小分子用于合成其他复杂生命物质的过程。131、合成代谢：是指生物体用简单下分子合成复杂生命物质的过程。132、可逆反应：其正反应和逆反应在细胞内都会发生，实际反映方向取决于生理条件。133、不可逆反应：其逆反应在细胞内不会发生。134、糖酵解：是指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸
24、，并释放部分能量推动合成ATP 支持生命活动。在供氧不足时，丙酮酸进一步还原成 L-乳酸。135、磷酸果糖激酶 1：糖酵解的关键酶，催化 6-磷酸果糖磷酸化生成 1,6-二磷酸果糖。136、2,6-二磷酸果糖：磷酸果糖激酶 2 催化 6-磷酸果糖磷酸化的产物，糖酵解、糖异生重要的调节因素。137、糖的有氧氧化途径：是指当供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量推动合成 ATP 支持生命活动。138、三羧酸循环：乙酰辅酶 A 与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列脱羧、脱氢反应氧化成二氧化碳，并使草酰乙酸得到再生的一个反应循环，是糖、脂肪、氨基
25、酸氧化分解的共同途径。139、巴士的效应：是指由 Pasteur 于 1857 年在研究酵母的生酵发酵时发现的一种代谢现象，即有氧条件下酵母的无氧代谢受到抑制，表现为葡萄糖消耗量减少，消耗速度减慢，并维持细胞内各种代谢水平基本稳定。140、磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过 6-磷酸葡萄糖氧化分解生成 5-磷酸核糖和 NADPH 的途径。141、糖醛酸途径：是葡萄糖在尿苷二磷酸葡萄糖水平上氧化分解生成葡糖醛酸的途径。142、糖原代谢：是葡萄糖与糖原的相互转化。143、糖原合成：葡萄糖在细胞内合成糖原的过程。144、糖原分解：糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程。145、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。1
26、46、乳酸循环：是指由骨骼肌细胞内的糖酵解与肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸葡萄糖循环。147、肾糖阀：肾脏对葡萄糖虽具有很强的重吸收能力，但毕竟有一定限度，其极限值可以用血糖水平来表示，为.，该值称为肾糖阀。148、妊娠期糖尿病：是指妊娠妇女原来未发现，在妊娠期（通常在妊娠中期或后期）才发现的糖尿病。149、耐糖现象：是指人体处理所给予葡萄糖的能力。第九章脂类代谢150、可变脂：即脂肪库中的储存脂。151、基本脂：人体内的全部类脂。152、胰脂肪酶：来自胰腺，在小肠催化食物甘油三酯水解成脂肪酸和甘油一酯。153、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供全身各组织氧化利
27、用的过程。154、激素敏感性脂肪酶：脂肪细胞内的一种丝氨酸酶，具有相对特异性，除了可以水解甘油三酯之外，还可以水解甘油二酯、甘油一酯、胆固醇酯、视黄醇酯，是控制脂肪动员的关键酶。155、 氧化：酯酰辅酶的氧化反应主要发生在 碳原子上，所以称为 氧化。156、酮体：包括乙酰乙酸、羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的产物。157、还原酶：催化还原生成甲羟戊酸，是控制胆固醇合成的关键酶。158、卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 LCAT：由肝细胞合成，分泌至血浆，催化胆固醇从磷脂酰胆碱获得一个酰基，生成胆固醇酯和溶血磷脂酰胆碱。159、LDL 受体：低密度脂蛋白受体，位于细胞膜上，参与细胞摄取低密度脂蛋白。160
28、、血脂：血浆中所含脂类的统称。161、血浆脂蛋白：脂类在血浆中的存在形式和转运形式。162、载脂蛋白：血浆脂蛋白中蛋白质成分，分为 apoA、 apoB、apoC、apoD 、apoE 五类，每类又分为若干亚类。163、CM：即乳糜微粒，血浆脂蛋白之一，形成与小肠黏膜上皮细胞滑面内质网，功能是转运食物甘油三酯和胆固醇。164、VLDL：极低密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一，主要形成于肝细胞，功能是输出肝细胞合成的甘油三酯和胆固醇。此外有少量形成于小肠黏膜上皮细胞。165、：即极低密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一，在血浆中由转化而来，功能是向肝外组织转运胆固醇。166、：即高密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一，主要
29、形成于肝细胞，少量形成与小肠黏膜上皮细胞，功能是从肝外组织向肝内转运胆固醇。167、脂蛋白脂肪酶：位于毛细血管内皮细胞表面，功能是从催化水解乳糜微粒、极低密度脂蛋白的甘油三酯。168、脂肪肝：脂肪代谢障碍会导致甘油三酯在肝细胞积累，细胞质中出现脂滴，称为肝脂肪变性，重度肝脂肪变性即累及以上肝细胞称为脂肪肝。第十章蛋白质的分解代谢169、氮平衡：是对摄入氮量与排出氮量的一种综合分析，用以评价机体蛋白质代谢的状况。170、氮总平衡：即摄入氮量等于排除氮量，体内总氮量不变，说明体内蛋白质的合成与分解形成动态平衡，多见于健康成人。171、氮正平衡：即摄入氮量多于排出氮量，体内氮量增加，说明体内蛋白质合
30、成量多于分解量，多见于儿童、孕妇及康复期患者。172、氮负平衡：即摄入氮量少与排出氮量，体内总氮量减少，说明体内蛋白质合成量少于分解量，多见于长时间饥饿者及消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血患者。173、必需氨基酸：种标准氨基酸中的异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸不能在人体内合成，依赖食物提供，缺乏其中任何一种都会引起氮负平衡。174、食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的食物蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。175、肠激酶：位于肠粘膜细胞刷状缘表面的一种丝氨酸蛋白酶，可以激活胰蛋白酶原。17
31、6、腐败：是指经过消化之后，少量未被消化吸收的食物蛋白质和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用，进行分解代谢。177、氨基酸代谢库：是指分布于全身各组织及体液内的游离氨基酸的总和。178、脱氨基：即氨基酸脱氨基生成 氨基转移到一个 酮酸的羰基位置上，生成相应的 酮酸和一个新的 氨基酸，反应由转氨酶催化。179、转氨酶：即氨基转移酶，催化氨基酸的 氨基转移到一个 酮酸的羰基位置上，生成相应的 酮酸和一个新的 氨基酸。180、氧化脱氨基：是指在酶的催化下，氨基酸氧化脱氢、水解脱氨基，生成氨和 酮酸，反应在线粒体内进行。181、联合脱氨基：通常是指氨基酸转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合，即氨基酸将
32、氨基转移给 酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基生成氨。182、丙氨酸葡萄糖循环：负责从肌组织向肝脏转运氨的一个循环。183、鸟氨酸循环：又称尿素循环，位于肝细胞内的一个代谢途径，其作用是把有毒的氨转化成无毒的尿素。184、生糖氨基酸：经过脱氨基等分解代谢可以生成葡萄糖的氨基酸。185、生酮氨基酸：即亮氨酸和赖氨酸，它们经过脱氨基等分解代谢生成酮体。186、一碳单位：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团。187、一碳单位代谢：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团，其转移或转化过程称为一碳单位代谢。188、甲硫氨酸循环：是一个同型半胱氨酸获得甲基生成甲硫氨
33、酸、甲硫氨酸供出甲基后再生同型半胱氨酸的过程，是甲基四氢叶酸为生物合成提供活性甲基的必由之路，有四氢叶酸、维生素安和参与。189、：即腺苷甲硫氨酸，又称活性甲硫氨酸，参与糖胺聚糖合成。蛋白质硫酸化、生物转化。190、PKU ：即苯丙酮酸尿症，当先天性缺乏苯丙氨酸氢化酶时，苯丙氨酸不能氢化成酪氨酸，只能通过转氨基反应生成苯丙酮酸。苯丙酮酸在血液中积累，对中枢神经系统有毒性作用，会影响幼儿脑发育，造成不可逆转的智力低下。过多的苯丙酮酸及其部分代谢产物（本乳酸、苯乙酸）可以随尿液排出，故临床上称之为苯丙酮酸尿症。191、儿茶酚胺：由酪氨酸代谢生成的多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素都是具有儿茶酚结构的胺类物质，故统称为儿茶酚胺。
