1、 生物化学教学大纲五年制临床医学专业用三峡大学医学院二一年十一月制课程名称：生物化学课程编号：22140111课程性质：必修开设课程教研室：生物化学教研室学分：6 分学时：96 学时 其中理论 64 学时,实验课 32 学时适用：五年制本科临床医学专业二年级用教材：生物化学（第五版） ，周爱儒主编，人民卫生出版社参考书：生物化学 （第二版） ，沈同主编，高等教育出版社前 言生物化学是在分子水平上研究生命现象的学科，是临床医学专业的重要基础主干课程。其任务是通过教学使学生掌握人体的化学组成、生物分子的结构与功能、生物体物质代谢及其调控规律，从而在分子水平和化学变化的深度阐明生命活动的机理，为学习
2、其它基础医学课程和临床课程在分子水平上探讨病因和发病机理、研究疾病的诊断和预防措施奠定基础。生物化学由理论课和实验课两部分组成，理论课讲授 64 学时，实验课（包括课堂讨论）32 学时。本大纲供临床医学专业（五年制本科）使用。与教学大纲配套的教材为卫生部规划教材由周爱儒主编的生物化学 （第五版） 。教材内容按教学大纲的要求分为“掌握” “熟悉” “了解”三级。属于“掌握”和“熟悉”的内容是生物化学课程的基本理论和基本知识，属于教学重点，要求在理解的基础上记忆，并能联系实际融会贯通。 “了解”的内容只作概括的讲解，并简要介绍有关知识和进展或学生自学来认识和理解。生物化学由生物化学教研室负责组织理
3、论和实验教学。生物化学必需的预备课是：基础化学，有机化学、细胞生物学。第一章 绪论一、了解生物化学发展简史、生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的关系。第一篇 生物大分子的结构与功能第二章 蛋白质的结构与功能一、熟悉组成蛋白质的 20 种氨基酸结构特点。了解其分类及三字符号。 二、掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及氨基酸相互连接的共价键及非共价键。了解多肽链中氨基酸顺序分析的基本原理。三、掌握蛋白质变性、盐析、层析的基本概念。四、熟悉 GSH 功能。五、掌握血红蛋白与肌红蛋白的氧饱和曲线机理，CO 2 与 pH 值对血红蛋白氧饱和曲线的影响，说明蛋白质结构与功能的关系。六、了解胶原蛋白，
4、弹性蛋白及角蛋白。第三章 核酸的结构与功能一、掌握核酸的分类及各类核酸的生物化学功能（DNA、mRNA 、tRNA、 rRNA）.二、掌握核苷酸的组成（碱基、戊糖、磷酸） ，主要碱基和核糖、脱氧核糖的结构特点和缩写符号，碱基和戊糖的连接方式，DNA 和 RNA 分子组成的比较，核苷酸的连接方式。三、掌握 DNA 双螺旋结构。了解原核生物 DNA 超螺旋结构及真核生物核小体结构。四、掌握 DNA 变性、复性、解链温度和增色效应的概念。了解核酸杂交的基本原理，探针的概念。五、熟悉 mRNA5端起始及 3端尾巴结构。掌握密码概念。了解 hnRN。六、掌握 tRNA 三叶草形结构及功能的关系，了解 t
5、RNA 的三级结构。七、了解原核生物和真核生物核糖体大、小亚基的组成。第四章 酶一、熟悉酶作用的特点（高效率、专一性、可调节性） ，催化作用的基本原理。了解催化作用机制。二、掌握酶的必需基团、活性中心、专一性概念。三、了解酶的分类及命名。四、掌握常见 B 族维生素辅酶的形式及缩写符号。熟悉辅酶的作用。了解金属离子在酶促反应中的作用。五、掌握米氏方程，Km 的意义，pH 对酶促反应速度的影响和最适 pH 概念，温度对酶促反应速度的影响和最适温度概念。熟悉 Km 和 Vmax的求法。六、掌握酶抑制剂概念，可逆性抑制类型及其抑制特点.。熟悉不可逆抑制的抑制特点。七、熟悉限速酶、别构酶、共价修饰、同工
6、酶及酶原的概念。八、熟悉别构激活及别构抑制的意义。了解别构效应的作用曲线。九、熟悉共价修饰的调节意义。第二篇 物质代谢第五章 糖代谢一、掌握糖的生理功能。二、了解糖的消化与吸收。三、掌握糖酵解的概念，反应的亚细胞部位、反应过程、ATP 生成，限速酶及其生理意义。熟悉糖酵解调节。四、掌握糖的有氧氧化的概念，反应的亚细胞部位，反应过程，ATP 生成，生理意义。了解有氧氧化的调节。五、掌握三羧酸循环反应的亚细胞部位，反应过程, 限速酶,调节,特点及生理意义。六、掌握肝糖原合成与分解过程，熟悉限速酶及调节。熟悉肌糖原与肝糖原在合成与分解过程的异同。七、掌握糖异生的概念,反应过程,限速酶,生理意义。了解
7、糖异生的调节。八、掌握乳酸循环的概念及意义。九、了解磷酸戊糖途径。掌握生理意义。十、掌握正常血糖水平及调节血糖水平的激素种类。第六章 脂类代谢一、掌握脂肪及类脂的生理功能。二、掌握胆汁酸盐在脂类消化吸收的作用及脂类的吸收形式。了解脂肪酸的分类及命名。 三、掌握脂肪动员的概念，脂肪动员的限速酶，脂肪酸的 氧化的反应过程。了解脂肪酸的其他氧化方式。四、掌握酮体生成，利用及其生理意义。了解酮体生成的调节。五、掌握软脂酸的合成原料，限速酶。了解软脂酸合成的反应过程，脂肪酸碳链加长及合成的调节。六、熟悉前列腺素，血栓 口 恶烷，白三烯合成的原料。了解其合成过程和生理功能。七、熟悉常见甘油磷脂的名称、组成
8、、合成原料、CTP 在磷脂合成中作用。了解各种磷脂酶作用的部位。八、熟悉鞘磷脂的化学组成，了解鞘磷脂及鞘糖脂的代谢。九、掌握胆固醇及胆固醇脂结构特点、生理功能，胆固醇合成原料，限速酶。了解胆固醇合成的过程及调节 。熟悉胆固醇的转化产物。十、熟悉各种血浆脂蛋白的分类，组成特点及功能，载脂蛋白功能。十一、熟悉各种血浆脂蛋白来源，参与代谢的酶类及最终代谢去路，LDL代谢途径。了解不同脂蛋白代谢之间的关系及高脂蛋白血症。第七章 生物氧化一、掌握氧化磷酸化概念，电子传递链的顺序，电子传递中生成 ATP 的部位。熟悉电子传递链的组成，氧化磷酸化的调节及其影响因素。了解质子梯度形成机制及 ATP 合成机制。
9、二、熟悉还原当量的转运。了解 ATP、ADP 和 Pi 的转运机制。三、熟悉 ATP 与其他高能化合物，ATP 的生成与利用方式。第八章 氨基酸代谢一、掌握蛋白质的生理功能。了解蛋白质的需要量。熟悉 8 种必需氨基酸名称，蛋白质营养价值。二、熟悉胃、肠中蛋白质消化酶特点。了解氨基酸吸收及谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用，腐败作用，有害物质的种类。三、掌握氨基酸的脱氨基作用，联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环。四、掌握体内氨的来源、转运及尿素生成。了解尿素合成的调节 。五、掌握生糖及生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸的概念。六、熟悉氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺的来源。七、掌握一碳单位的概念、运载体及可
10、以产生一 碳单位的氨基酸，一碳单位的生理功能。八、熟悉 SAM 生成及转甲基的循环反应。九、熟悉合成肌酸的氨基酸前体，GSH 生成及功用。 PAPS 的生成。十、熟悉儿茶酚胺的生成过程。了解酪氨酸的分解代谢，苯酮酸尿症。十一、了解色氨酸及支链氨基酸的分解代谢。第九章 核苷酸代谢一、了解嘌呤核苷酸从头合成途径。掌握嘌呤合成时的元素来源。熟悉IMP 转变为 AMP 及 GMP 的反应过程。二、熟悉嘌呤核苷酸合成的抗代谢物，6MP,氮杂丝氨酸及氨甲喋呤的作用环节。了解嘌呤核苷酸的补救合成途径及脱氧核苷酸生成。三、掌握嘧啶碱合成的元素来源。了解尿嘧啶核苷酸的合成，CTP 的合成 。熟悉脱氧胸苷酸的生成
11、及甲基的来源。四、熟悉嘧啶核苷酸合成的抗代谢物,5FU 及阿糖胞苷的作用环节。五、掌握 A、G、C、U、T 分解的终产物。第十章 物质代谢的联系与调节一、掌握物质代谢的特点；理解物质代谢的相互联系；理解组织器官的代谢特点及联系。二、掌握限速酶的概念、特点、酶的变构调节及化学修饰调节；了解酶量的调节；理解激素水平的调节；了解整体调节。第三篇 基因信息的传递第十一章 复制一、掌握生物学中心法则。二、掌握 DNA 聚合酶催化的反应，复制保真性依赖的机理。三、熟悉解链酶，拓扑异构酶 ，引物酶及 DNA 连接酶催化的反应。四、了解半保留复制，不连续复制的概念。五、了解复制过程。六、掌握 DAN 点突变、
12、缺失、插入、倒位的概念。七、了解损伤的修复方式。第十二章 转录一、掌握 RNA 聚合酶催化的反应，不对称转录的概念。二、了解 RNA 聚合酶辩认和结合的 DNA 区域，pribnow box .三、了解转录过程。四、掌握断裂基因、外显子，内含子概念。五、了解核酶的概念 。六、熟悉真核生物，mRNA、tRNA 及 rRNA 转录后加工的主要方式。第十三章 翻译一、掌握遗传密码的特点，mRNA、tRNA 及核糖体在蛋白质合成中的作用。二、熟悉 SD 序列概念、核糖体循环。三、了解蛋白质生物合成的主要过程。蛋白质翻译后加工，抗生素对翻译的抑制作用。第十四章 基因表达调控一、掌握操纵子的结构与功能，以
13、乳糖操纵子为代表。熟悉 cAMP 对转录的调控。了解色氨酸操纵子及原核生物转录的整体调控模式。二、掌握顺式作用元件概念，增强子的特点，反式作用因子的概念。熟悉反式作用因子性质的规律。了解顺式作用元件与反式作用因子结合的结构形式。第十五章 基因重组与基因工程一、熟悉转化、转导及转位的概念。二、掌握基因工程概念，熟悉基因克隆的主要步骤，质粒的结构。三、掌握限制性内切酶的概念、平端切口、粘端切口概念。四、了解重组体形成、转化及筛选与鉴定。五、了解基因工程在医疗卫生事业中的应用第四篇 专题篇第十六章 细胞间信息传递一、掌握第一信使、第二信使概念。二、掌握激素、细胞因子与受体的结合特征。熟悉受体传导信息
14、的类型。三、掌握主要的信息传递途径。cAMP 蛋白激酶 A 途径，IP 3、Ca 2+-钙调蛋白激酶途径，DG-蛋白激酶 C 途径及受体酪氨酸蛋白激酶途径。了解细胞内受体途径。第十七章 血液的生物化学一、掌握血浆蛋白的组分（盐析法和电泳法） ，清蛋白的功能及血浆蛋白的正常水平。二、掌握血红素合成的原料，限速酶。了解合成过程。熟悉合成的调节。第十八章 肝的生物化学一、掌握肝在糖代谢、脂类代谢和蛋白质代谢中的重要作用；了解肝在维生素代谢和激素代谢中的作用。二、掌握胆汁酸的合成原料、限速酶，初级及次级胆汁酸的概念，胆汁酸的肠肝循环。三、掌握胆红素的来源和生成，转运，在肝中的结合，结合胆红素排入肠道及
15、从肾中排出即胆素原的肠肝循环。掌握结合胆红素与未结合胆红素的概念及两类胆红素性质的比较，血清胆红素的正常水平。熟悉三种黄疸的胆红素代谢异常。实 验 部 分一、掌握吸光光度法的基本原理，721 型分光光度计的使用及利用标准对照法和标准曲线法测定计算测定物含量。熟悉：1.721 分光光度计的原理及使用方法2.邻甲苯酚法测定血液葡萄糖二、掌握酶活性测定的基本原则和米氏常数 Km 值测定方法。熟悉：1.血清 GPT 活性测定2.血清碱性磷酸酶活性测定3.碱性磷酸酶 Km 值的测定4.酶的竞争性抑制三、掌握电泳的基本原理，影响电泳的因素，聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质的基本原理，电泳的应用。熟悉常用电泳方
16、法，电泳仪的使用。了解垂直板电泳。熟悉：1.血清蛋白醋酸纤维膜电泳2.血清蛋白聚丙烯酰胺凝胶电泳3.DNA 琼脂糖凝胶电泳四、熟悉质粒或外周血白细胞 DNA 分离与鉴定五、熟悉层析法（纸层析、凝胶层析、离子交换层析）原理，层析法分类及应用，凝胶层析的基本原理及部分收集熟悉：1.氨基酸的纸层析2.血红素与核黄素的凝胶层析六、熟悉各种量具的正确使用，低速离心机，温箱、天平、组织匀浆、血清、血浆及血液等的正确操作及制备。七、正确观察实验结果，独立完成实验报告，逐步提高观察问题，分析问题，解决问题的能力。教学学时安排表理 论 部 分 学时64实 验 部 分 学时32第一章 绪论第二章 蛋白质的结构与功
17、能 第三章 核酸结构与功能第四章 酶第五章 糖代谢第六章 脂类代谢第七章 生物氧化第八章 氨基酸代谢第九章 核苷酸代谢第十章 物质代谢的联系与调节单元复习与考查第十一章 复制第十二章 转录第十三章 翻译第十四章 基因表达调控第十五章 基因重组与基因工程第十六章 细胞间信息传递第十七章 血液的生物化学第十八章 肝的生物化学总复习13257826222333333222721 型分光光度计的使用邻甲苯酚法测定血糖血清碱性磷酸酶活性测定碱性磷酸酶 Km 值的测定血清 GPT 活性测定酶的竞争性抑制氨基酸纸层析血红素与核黄素凝胶层析血清蛋白醋酸纤维膜电泳血清聚丙烯酰胺凝胶电泳DNA 琼脂糖凝胶电泳33333333333
